WikiSort.ru - Не сортированное

Рецептор фактора роста фибробластов 4
Доступные структуры
PDB	Поиск ортологов: PDBe RCSB
Список идентификаторов PDB
	4QQ5, 4QQC, 4QQJ, 4QQT, 4QRC, 4R6V, 4TYE, 4TYG, 4TYI, 4TYJ, 4UXQ, 4XCU
Идентификаторы
Символы	FGFR4, CD334, JTK2, TKF, fibroblast growth factor receptor 4
Внешние IDs	MGI: 95525 HomoloGene: 20461 GeneCards: 2264
Генная онтология
Функции	• трансферазная активность; • нуклеотид-связывающий; • protein kinase activity; • heparin binding; • kinase activity; • связывание с белками плазмы; • transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity; • protein tyrosine kinase activity; • fibroblast growth factor binding; • fibroblast growth factor-activated receptor activity; • АТФ-связанные; • Ras guanyl-nucleotide exchange factor activity; • phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase activity; • 1-phosphatidylinositol-3-kinase activity; • receptor tyrosine kinase; • transmembrane signaling receptor activity;
Компонент клетки	• часть мембраны; • Эндосома; • Аппарат Гольджи; • мембрана; • cell-cell junction; • клеточная мембрана; • часть клеточной мембраны; • transport vesicle; • внеклеточная область; • Эндоплазматический ретикулум; • цитоплазма; • receptor complex;
Биологический процесс	• glucose homeostasis; • фосфорилирование; • phosphate ion homeostasis; • response to bile acid; • regulation of extracellular matrix disassembly; • MAPK cascade; • regulation of bile acid biosynthetic process; • fibroblast growth factor receptor signaling pathway; • regulation of lipid metabolic process; • фосфорилация белка; • positive regulation of gene expression; • позитивная регуляция пролиферации клеток; • positive regulation of DNA biosynthetic process; • positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade; • positive regulation of proteolysis; • autophosphorylation; • peptidyl-tyrosine phosphorylation; • миграция клеток; • phosphatidylinositol phosphorylation; • positive regulation of catalytic activity; • phosphatidylinositol-3-phosphate biosynthetic process; • позитивная регуляция сигналов от протеинкиназы В; • cholesterol homeostasis; • Ангиогенез; • negative regulation of signal transduction; • Дифференцировка клеток; • негативная регуляция апоптоза; • transmembrane receptor protein tyrosine kinase signaling pathway; • nervous system development;
	Источники:Amigo / QuickGO
Профиль экспрессии РНК
	; ;
	Больше информации
Ортологи
	2264
	14186
	ENSG00000160867
	ENSMUSG00000005320
	P22455
	Q03142
	NM_001291980; NM_002011; NM_022963; NM_213647; NM_001354984
	NM_008011
	NP_001278909; NP_002002; NP_075252; NP_998812; NP_001341913
	NP_032037
	Викиданные
Просмотр/Править (Человек)	Просмотр/Править (Мышь)

ПОИСК ПО САЙТУ | о проекте

Рецептор фактора роста фибробластов 4 (англ. Fibroblast growth factor receptor 4, FGFR4; CD334) — мембранный белок, рецептор из семейства рецепторов фактора роста фибробластов. Продукт гена человека FGFR4.

Функции

Является тирозинкиназой, которая действует как поверхностный рецептор для факторов роста фибробластов и играет роль в регуляции клеточной пролиферации, дифференцировке и миграции, а также в регуляции липидного метаболизма, биосинтеза желчных кислот, захвата клеткой глюкозы, метаболизме витамина D и фосфатном гомеостазисе. FGFR4 необходим для физиологического подавления экспрессии фермента CYP7A1, лимитирующего звена в синтезе желчных кислот, в ответ на FGF19. Фосфорилирует PLCG1 и FRS2. Связывание лиганда приводит к активации нескольких сигнальных путей. Активация PLCG1 приводит к образованию клеточных медиаторов диацилглицерина и инозитол-1,4,5-трифосфата. Фосфорилирование FRS2 приводит к рекрутированию GRB2, GAB1, PIK3R1 и SOS1, что, в свою очередь, опосредует активацию RAS, MAPK1/ERK2, MAPK3/ERK1 и MAP-киназного сигнального пути, а также AKT1-зависимого сигнального пути. Опосредует SRC-зависимое фосфорилирование матричной протеазы MMP14 и её лизосомальную деградацию. Регуляция FGFR4 обеспечивается интернализацией рецептора и его последующей деградацией, причём эти процессы активируются под действием MMP14.

Взаимодействия

FGFR3 взаимодействует с факторами роста FGF1.^[1]^[2]

Роль в патологии

Мутации гена связаны с повышенным риском рака предстательной железы, а также некоторых других гинекологических типах рака.^[3]

Примечания

↑ Loo, B B; Darwish K K; Vainikka S S; Saarikettu J J; Vihko P P; Hermonen J J; Goldman A A; Alitalo K K; Jalkanen M M (May 2000). “Production and characterization of the extracellular domain of recombinant human fibroblast growth factor receptor 4”. Int. J. Biochem. Cell Biol. ENGLAND. 32 (5): 489—97. DOI:10.1016/S1357-2725(99)00145-4. ISSN 1357-2725. PMID 10736564.
↑ Kan, M; Wu X; Wang F; McKeehan W L (May 1999). “Specificity for fibroblast growth factors determined by heparan sulfate in a binary complex with the receptor kinase”. J. Biol. Chem. UNITED STATES. 274 (22): 15947—52. DOI:10.1074/jbc.274.22.15947. ISSN 0021-9258. PMID 10336501.
↑ Entrez Gene: FGFR4 fibroblast growth factor receptor 4 (неопр.).

Литература

Doherty P, Smith P, Walsh FS (1997). “Shared cell adhesion molecule (CAM) homology domains point to CAMs signalling via FGF receptors”. Perspectives on developmental neurobiology. 4 (2—3): 157—68. PMID 9168198.
Warrington JA, Bailey SK, Armstrong E, et al. (1992). “A radiation hybrid map of 18 growth factor, growth factor receptor, hormone receptor, or neurotransmitter receptor genes on the distal region of the long arm of chromosome 5”. Genomics. 13 (3): 803—8. DOI:10.1016/0888-7543(92)90156-M. PMID 1322355.
Armstrong E, Partanen J, Cannizzaro L, et al. (1992). “Localization of the fibroblast growth factor receptor-4 gene to chromosome region 5q33-qter”. Genes Chromosomes Cancer. 4 (1): 94—8. DOI:10.1002/gcc.2870040116. PMID 1377018.
Vainikka S, Partanen J, Bellosta P, et al. (1992). “Fibroblast growth factor receptor-4 shows novel features in genomic structure, ligand binding and signal transduction”. EMBO J. 11 (12): 4273—80. PMC 557000. PMID 1385111.
Partanen J, Mäkelä TP, Eerola E, et al. (1991). “FGFR-4, a novel acidic fibroblast growth factor receptor with a distinct expression pattern”. EMBO J. 10 (6): 1347—54. PMC 452793. PMID 1709094.
Holtrich U, Bräuninger A, Strebhardt K, Rübsamen-Waigmann H (1992). “Two additional protein-tyrosine kinases expressed in human lung: fourth member of the fibroblast growth factor receptor family and an intracellular protein-tyrosine kinase”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 88 (23): 10411—5. Bibcode:1991PNAS...8810411H. DOI:10.1073/pnas.88.23.10411. PMC 52938. PMID 1720539.
Partanen J, Mäkelä TP, Alitalo R, et al. (1991). “Putative tyrosine kinases expressed in K-562 human leukemia cells”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 87 (22): 8913—7. Bibcode:1990PNAS...87.8913P. DOI:10.1073/pnas.87.22.8913. PMC 55070. PMID 2247464.
Vainikka S, Joukov V, Wennström S, et al. (1994). “Signal transduction by fibroblast growth factor receptor-4 (FGFR-4). Comparison with FGFR-1”. J. Biol. Chem. 269 (28): 18320—6. PMID 7518429.
Wen Z, Zhong Z, Darnell JE (1995). “Maximal activation of transcription by Stat1 and Stat3 requires both tyrosine and serine phosphorylation”. Cell. 82 (2): 241—50. DOI:10.1016/0092-8674(95)90311-9. PMID 7543024.
Quelle FW, Thierfelder W, Witthuhn BA, et al. (1995). “Phosphorylation and activation of the DNA binding activity of purified Stat1 by the Janus protein-tyrosine kinases and the epidermal growth factor receptor”. J. Biol. Chem. 270 (35): 20775—80. DOI:10.1074/jbc.270.35.20775. PMID 7657660.
Ron D, Reich R, Chedid M, et al. (1993). “Fibroblast growth factor receptor 4 is a high affinity receptor for both acidic and basic fibroblast growth factor but not for keratinocyte growth factor”. J. Biol. Chem. 268 (8): 5388—94. PMID 7680645.
Shuai K, Stark GR, Kerr IM, Darnell JE (1993). “A single phosphotyrosine residue of Stat91 required for gene activation by interferon-gamma”. Science. 261 (5129): 1744—6. Bibcode:1993Sci...261.1744S. DOI:10.1126/science.7690989. PMID 7690989.
Jaakkola S, Salmikangas P, Nylund S, et al. (1993). “Amplification of fgfr4 gene in human breast and gynecological cancers”. Int. J. Cancer. 54 (3): 378—82. DOI:10.1002/ijc.2910540305. PMID 8099571.
Maruyama K, Sugano S (1994). “Oligo-capping: a simple method to replace the cap structure of eukaryotic mRNAs with oligoribonucleotides”. Gene. 138 (1—2): 171—4. DOI:10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID 8125298.
Reich-Slotky R, Shaoul E, Berman B, et al. (1996). “Chimeric molecules between keratinocyte growth factor and basic fibroblast growth factor define domains that confer receptor binding specificities”. J. Biol. Chem. 270 (50): 29813—8. DOI:10.1074/jbc.270.50.29813. PMID 8530375.
Vainikka S, Joukov V, Klint P, Alitalo K (1996). “Association of a 85-kDa serine kinase with activated fibroblast growth factor receptor-4”. J. Biol. Chem. 271 (3): 1270—3. DOI:10.1074/jbc.271.3.1270. PMID 8576110.
Kaptein A, Paillard V, Saunders M (1996). “Dominant negative stat3 mutant inhibits interleukin-6-induced Jak-STAT signal transduction”. J. Biol. Chem. 271 (11): 5961—4. DOI:10.1074/jbc.271.11.5961. PMID 8626374.
Ornitz DM, Xu J, Colvin JS, et al. (1996). “Receptor specificity of the fibroblast growth factor family”. J. Biol. Chem. 271 (25): 15292—7. DOI:10.1074/jbc.271.25.15292. PMID 8663044.
Agnès F, Toux MM, André C, Galibert F (1997). “Genomic organization of the extracellular coding region of the human FGFR4 and FLT4 genes: evolution of the genes encoding receptor tyrosine kinases with immunoglobulin-like domains”. J. Mol. Evol. 45 (1): 43—9. Bibcode:1997JMolE..45...43A. DOI:10.1007/PL00006199. PMID 9211733.

Данная страница на сайте WikiSort.ru содержит текст со страницы сайта "Википедия".

Если Вы хотите её отредактировать, то можете сделать это на странице редактирования в Википедии.

Если сделанные Вами правки не будут кем-нибудь удалены, то через несколько дней они появятся на сайте WikiSort.ru .

Текст в блоке "Читать" взят с сайта "Википедия" и доступен по лицензии Creative Commons Attribution-ShareAlike; в отдельных случаях могут действовать дополнительные условия.

Другой контент может иметь иную лицензию. Перед использованием материалов сайта WikiSort.ru внимательно изучите правила лицензирования конкретных элементов наполнения сайта.

2019-2025
WikiSort.ru - проект по пересортировке и дополнению контента Википедии

[pmid10736564-1] Loo, B B; Darwish K K; Vainikka S S; Saarikettu J J; Vihko P P; Hermonen J J; Goldman A A; Alitalo K K; Jalkanen M M (May 2000). “Production and characterization of the extracellular domain of recombinant human fibroblast growth factor receptor 4”. Int. J. Biochem. Cell Biol. ENGLAND. 32 (5): 489—97. DOI:10.1016/S1357-2725(99)00145-4. ISSN 1357-2725. PMID 10736564.

[pmid10336501-2] Kan, M; Wu X; Wang F; McKeehan W L (May 1999). “Specificity for fibroblast growth factors determined by heparan sulfate in a binary complex with the receptor kinase”. J. Biol. Chem. UNITED STATES. 274 (22): 15947—52. DOI:10.1074/jbc.274.22.15947. ISSN 0021-9258. PMID 10336501.

[3] Entrez Gene: FGFR4 fibroblast growth factor receptor 4 (неопр.).

Белки: Кластеры дифференцировки
1-50	CD1 (a-c, 1A, 1D, 1E) CD2 CD3 (γ, δ, ε) CD4 CD5 CD6 CD7 CD8 (a) CD9 CD10 CD11 (a, b, c, d) CD13 CD14 CD15 CD16 (A, B) CD18 CD19 CD20 CD21 CD22 CD23 CD24 CD25 CD26 CD27 CD28 CD29 CD30 CD31 CD32 (A, B) CD33 CD34 CD35 CD36 CD37 CD38 CD39 CD40 CD41 CD42 (a, b, c, d) CD43 CD44 CD45 CD46 CD47 CD48 CD49 (a, b, c, d, e, f) CD50
51-100	CD51 CD52 CD53 CD54 CD55 CD56 CD57 CD58 CD59 CD61 CD62 (E, L, P) CD63 CD64 (A, B, C) CD66 (a, b, c, d, e, f) CD68 CD69 CD70 CD71 CD72 CD73 CD74 CD78 CD79 (a, b) CD80 CD81 CD82 CD83 CD84 CD85 (a, d, e, h, j, k) CD86 CD87 CD88 CD89 CD90 CD91 CD92 CD93 CD94 CD95 CD96 CD97 CD98 CD99 CD100
101-150	CD101 CD102 CD103 CD104 CD105 CD106 CD107 (a, b) CD108 CD109 CD110 CD111 CD112 CD113 CD114 CD115 CD116 CD117 CD118 CD119 CD120 (a, b) CD121 (a, b) CD122 CD123 CD124 CD125 CD126 CD127 CD129 CD130 CD131 CD132 CD133 CD134 CD135 CD136 CD137 CD138 CD140b CD141 CD142 CD143 CD144 CD146 CD147 CD148 CD150
151-200	CD151 CD152 CD153 CD154 CD155 CD156 (a, b, c) CD157 CD158 (a, d, e, i, k) CD159 (a, c) CD160 CD161 CD162 CD163 CD164 CD166 CD167 (a, b) CD168 CD169 CD170 CD171 CD172 (a, b, g) CD174 CD177 CD178 CD179 (a, b) CD181 CD182 CD183 CD184 CD185 CD186 CD191 CD192 CD193 CD194 CD195 CD196 CD197 CDw198 CDw199 CD200
201-250	CD201 CD202b CD204 CD205 CD206 CD207 CD208 CD209 CDw210 (a, b) CD212 CD213a (1, 2) CD217 CD218 (a, b) CD220 CD221 CD222 CD223 CD224 CD225 CD226 CD227 CD228 CD229 CD230 CD233 CD234 CD235 (a, b) CD236 CD238 CD239 CD240CE CD240D CD241 CD243 CD244 CD246 CD247 CD248 CD249
251-300	CD252 CD253 CD254 CD256 CD257 CD258 CD261 CD262 CD263 CD264 CD265 CD266 CD267 CD268 CD269 CD270 CD271 CD272 CD273 CD274 CD275 CD276 CD278 CD279 CD280 CD281 CD282 CD283 CD284 CD286 CD288 CD289 CD290 CD292 CDw293 CD294 CD295 CD297 CD298 CD299
301-350	CD300A CD301 CD302 CD303 CD304 CD305 CD306 CD307 CD309 CD312 CD314 CD315 CD316 CD317 CD318 CD319 CD320 CD321 CD322 CD324 CD325 CD326 CD328 CD329 CD331 CD332 CD333 CD334 CD335 CD336 CD337 CD338 CD339 CD340 CD344 CD349 CD350
351-400	CD351 CD352 CD353 CD354 CD355 CD357 CD358 CD360 CD361 CD362 CD363 CD364 CD365 CD366 CD367 CD368 CD369 CD370 CD371