WikiSort.ru - Не сортированное

TNFRSF1B
Доступные структуры
PDB	Поиск ортологов: PDBe, RCSB
Список идентификаторов PDB
	1CA9, 3ALQ
Идентификаторы
Символ	TNFRSF1B ; CD120b; TBPII; TNF-R-II; TNF-R75; TNFBR; TNFR1B; TNFR2; TNFR80; p75; p75TNFR
Внешние ID	OMIM: 191191 MGI: 1314883 HomoloGene: 829 ChEMBL: 1250356 GeneCards: TNFRSF1B Gene
Генная онтология
Функция	• tumor necrosis factor-activated receptor activity; • protein binding; • ubiquitin protein ligase binding;
Компонент клетки	• extracellular region; • nucleus; • plasma membrane; • integral component of membrane; • neuronal cell body; • varicosity; • membrane raft; • perinuclear region of cytoplasm;
Биологический процесс	• inflammatory response; • immune response; • aging; • intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage; • tumor necrosis factor-mediated signaling pathway; • negative regulation of inflammatory response; • RNA destabilization; • positive regulation of membrane protein ectodomain proteolysis; • cellular response to lipopolysaccharide; • cellular response to growth factor stimulus;
	Источники: Amigo / QuickGO
Профиль экспрессии РНК
	Больше информации
Ортологи
	Шаблон: просмотр • обсуждение • править

ПОИСК ПО САЙТУ | о проекте

TNFRSF1B (англ. tumor necrosis factor receptor superfamily, member 1B) — мембранный белок, рецептор из надсемейства рецепторов фактора некроза опухоли. У человека кодируется геном TNFRSF1B.

Функции

TNFRSF1B надсемейства рецептора факторов некроза опухоли входит в одну группу вместе с TNFRSF1A. TNFRSF1B и TNFRSF1A формируют гетеродимер, который рекрутирует два анти-апоптозных белка c-IAP1 и c-IAP2, имеющих E3 убиквитинлигазную активность, хотя роль белков IAP в функциях фактора некроза опухоли.

TNFRSF1B участвует в защите нейронов от апоптоза, стимулируя анти-оксидативные механизмы.^[1]

Взаимодействия

TNFRSF1B взаимодействует с белками TRAF2,^[2]^[3]^[4]^[5]^[6]^[7]^[8] и TTRAP.^[9]

См. также

Примечания

↑ 7133 Entrez Gene: TNFRSF1B tumor necrosis factor receptor superfamily, member 1B (неопр.).
↑ Bouwmeester T, Bauch A, Ruffner H, Angrand PO, Bergamini G, Croughton K, Cruciat C, Eberhard D, Gagneur J, Ghidelli S, Hopf C, Huhse B, Mangano R, Michon AM, Schirle M, Schlegl J, Schwab M, Stein MA, Bauer A, Casari G, Drewes G, Gavin AC, Jackson DB, Joberty G, Neubauer G, Rick J, Kuster B, Superti-Furga G (2004). “A physical and functional map of the human TNF-alpha/NF-kappa B signal transduction pathway”. Nat. Cell Biol. 6 (2): 97—105. DOI:10.1038/ncb1086. PMID 14743216.
↑ Song HY, Donner DB (1995). “Association of a RING finger protein with the cytoplasmic domain of the human type-2 tumour necrosis factor receptor”. Biochem. J. 309 (3): 825—9. PMC 1135706. PMID 7639698.
↑ Takeuchi M, Rothe M, Goeddel DV (1996). “Anatomy of TRAF2. Distinct domains for nuclear factor-kappaB activation and association with tumor necrosis factor signaling proteins”. J. Biol. Chem. 271 (33): 19935—42. DOI:10.1074/jbc.271.33.19935. PMID 8702708.
↑ Hostager BS, Bishop GA (2002). “Role of TNF receptor-associated factor 2 in the activation of IgM secretion by CD40 and CD120b”. J. Immunol. 168 (7): 3318—22. PMID 11907088.
↑ Rothe M, Xiong J, Shu HB, Williamson K, Goddard A, Goeddel DV (1996). “I-TRAF is a novel TRAF-interacting protein that regulates TRAF-mediated signal transduction”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 93 (16): 8241—6. DOI:10.1073/pnas.93.16.8241. PMC 38654. PMID 8710854.
↑ Marsters SA, Ayres TM, Skubatch M, Gray CL, Rothe M, Ashkenazi A (1997). “Herpesvirus entry mediator, a member of the tumor necrosis factor receptor (TNFR) family, interacts with members of the TNFR-associated factor family and activates the transcription factors NF-kappaB and AP-1”. J. Biol. Chem. 272 (22): 14029—32. DOI:10.1074/jbc.272.22.14029. PMID 9162022.
↑ Carpentier I, Coornaert B, Beyaert R (2008). “Smurf2 is a TRAF2 binding protein that triggers TNF-R2 ubiquitination and TNF-R2-induced JNK activation”. Biochem. Biophys. Res. Commun. 374 (4): 752—7. DOI:10.1016/j.bbrc.2008.07.103. PMID 18671942.
↑ Pype S, Declercq W, Ibrahimi A, Michiels C, Van Rietschoten JG, Dewulf N, de Boer M, Vandenabeele P, Huylebroeck D, Remacle JE (2000). “TTRAP, a novel protein that associates with CD40, tumor necrosis factor (TNF) receptor-75 and TNF receptor-associated factors (TRAFs), and that inhibits nuclear factor-kappa B activation”. J. Biol. Chem. 275 (24): 18586—93. DOI:10.1074/jbc.M000531200. PMID 10764746.

Литература

Kollias G, Kontoyiannis D (2003). “Role of TNF/TNFR in autoimmunity: specific TNF receptor blockade may be advantageous to anti-TNF treatments”. Cytokine Growth Factor Rev. 13 (4—5): 315—21. DOI:10.1016/S1359-6101(02)00019-9. PMID 12220546.
Holtmann MH, Schuchmann M, Zeller G; et al. (2003). “The emerging distinct role of TNF-receptor 2 (p80) signaling in chronic inflammatory disorders”. Arch. Immunol. Ther. Exp. (Warsz.). 50 (4): 279—88. PMID 12371624.
Horiuchi T, Kiyohara C, Tsukamoto H; et al. (2007). “A functional M196R polymorphism of tumour necrosis factor receptor type 2 is associated with systemic lupus erythematosus: a case-control study and a meta-analysis”. Ann. Rheum. Dis. 66 (3): 320—4. DOI:10.1136/ard.2006.058917. PMC 1856025. PMID 17028114.

Данная страница на сайте WikiSort.ru содержит текст со страницы сайта "Википедия".

Если Вы хотите её отредактировать, то можете сделать это на странице редактирования в Википедии.

Если сделанные Вами правки не будут кем-нибудь удалены, то через несколько дней они появятся на сайте WikiSort.ru .

Текст в блоке "Читать" взят с сайта "Википедия" и доступен по лицензии Creative Commons Attribution-ShareAlike; в отдельных случаях могут действовать дополнительные условия.

Другой контент может иметь иную лицензию. Перед использованием материалов сайта WikiSort.ru внимательно изучите правила лицензирования конкретных элементов наполнения сайта.

2019-2025
WikiSort.ru - проект по пересортировке и дополнению контента Википедии

[1] 7133 Entrez Gene: TNFRSF1B tumor necrosis factor receptor superfamily, member 1B (неопр.).

[pmid14743216-2] Bouwmeester T, Bauch A, Ruffner H, Angrand PO, Bergamini G, Croughton K, Cruciat C, Eberhard D, Gagneur J, Ghidelli S, Hopf C, Huhse B, Mangano R, Michon AM, Schirle M, Schlegl J, Schwab M, Stein MA, Bauer A, Casari G, Drewes G, Gavin AC, Jackson DB, Joberty G, Neubauer G, Rick J, Kuster B, Superti-Furga G (2004). “A physical and functional map of the human TNF-alpha/NF-kappa B signal transduction pathway”. Nat. Cell Biol. 6 (2): 97—105. DOI:10.1038/ncb1086. PMID 14743216.

[pmid7639698-3] Song HY, Donner DB (1995). “Association of a RING finger protein with the cytoplasmic domain of the human type-2 tumour necrosis factor receptor”. Biochem. J. 309 (3): 825—9. PMC 1135706. PMID 7639698.

[pmid8702708-4] Takeuchi M, Rothe M, Goeddel DV (1996). “Anatomy of TRAF2. Distinct domains for nuclear factor-kappaB activation and association with tumor necrosis factor signaling proteins”. J. Biol. Chem. 271 (33): 19935—42. DOI:10.1074/jbc.271.33.19935. PMID 8702708.

[pmid11907088-5] Hostager BS, Bishop GA (2002). “Role of TNF receptor-associated factor 2 in the activation of IgM secretion by CD40 and CD120b”. J. Immunol. 168 (7): 3318—22. PMID 11907088.

[pmid8710854-6] Rothe M, Xiong J, Shu HB, Williamson K, Goddard A, Goeddel DV (1996). “I-TRAF is a novel TRAF-interacting protein that regulates TRAF-mediated signal transduction”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 93 (16): 8241—6. DOI:10.1073/pnas.93.16.8241. PMC 38654. PMID 8710854.

[pmid9162022-7] Marsters SA, Ayres TM, Skubatch M, Gray CL, Rothe M, Ashkenazi A (1997). “Herpesvirus entry mediator, a member of the tumor necrosis factor receptor (TNFR) family, interacts with members of the TNFR-associated factor family and activates the transcription factors NF-kappaB and AP-1”. J. Biol. Chem. 272 (22): 14029—32. DOI:10.1074/jbc.272.22.14029. PMID 9162022.

[pmid18671942-8] Carpentier I, Coornaert B, Beyaert R (2008). “Smurf2 is a TRAF2 binding protein that triggers TNF-R2 ubiquitination and TNF-R2-induced JNK activation”. Biochem. Biophys. Res. Commun. 374 (4): 752—7. DOI:10.1016/j.bbrc.2008.07.103. PMID 18671942.

[pmid10764746-9] Pype S, Declercq W, Ibrahimi A, Michiels C, Van Rietschoten JG, Dewulf N, de Boer M, Vandenabeele P, Huylebroeck D, Remacle JE (2000). “TTRAP, a novel protein that associates with CD40, tumor necrosis factor (TNF) receptor-75 and TNF receptor-associated factors (TRAFs), and that inhibits nuclear factor-kappa B activation”. J. Biol. Chem. 275 (24): 18586—93. DOI:10.1074/jbc.M000531200. PMID 10764746.

Белки: Кластеры дифференцировки
1-50	CD1 (a-c, 1A, 1D, 1E) CD2 CD3 (γ, δ, ε) CD4 CD5 CD6 CD7 CD8 (a) CD9 CD10 CD11 (a, b, c, d) CD13 CD14 CD15 CD16 (A, B) CD18 CD19 CD20 CD21 CD22 CD23 CD24 CD25 CD26 CD27 CD28 CD29 CD30 CD31 CD32 (A, B) CD33 CD34 CD35 CD36 CD37 CD38 CD39 CD40 CD41 CD42 (a, b, c, d) CD43 CD44 CD45 CD46 CD47 CD48 CD49 (a, b, c, d, e, f) CD50
51-100	CD51 CD52 CD53 CD54 CD55 CD56 CD57 CD58 CD59 CD61 CD62 (E, L, P) CD63 CD64 (A, B, C) CD66 (a, b, c, d, e, f) CD68 CD69 CD70 CD71 CD72 CD73 CD74 CD78 CD79 (a, b) CD80 CD81 CD82 CD83 CD84 CD85 (a, d, e, h, j, k) CD86 CD87 CD88 CD89 CD90 CD91 CD92 CD93 CD94 CD95 CD96 CD97 CD98 CD99 CD100
101-150	CD101 CD102 CD103 CD104 CD105 CD106 CD107 (a, b) CD108 CD109 CD110 CD111 CD112 CD113 CD114 CD115 CD116 CD117 CD118 CD119 CD120 (a, b) CD121 (a, b) CD122 CD123 CD124 CD125 CD126 CD127 CD129 CD130 CD131 CD132 CD133 CD134 CD135 CD136 CD137 CD138 CD140b CD141 CD142 CD143 CD144 CD146 CD147 CD148 CD150
151-200	CD151 CD152 CD153 CD154 CD155 CD156 (a, b, c) CD157 CD158 (a, d, e, i, k) CD159 (a, c) CD160 CD161 CD162 CD163 CD164 CD166 CD167 (a, b) CD168 CD169 CD170 CD171 CD172 (a, b, g) CD174 CD177 CD178 CD179 (a, b) CD181 CD182 CD183 CD184 CD185 CD186 CD191 CD192 CD193 CD194 CD195 CD196 CD197 CDw198 CDw199 CD200
201-250	CD201 CD202b CD204 CD205 CD206 CD207 CD208 CD209 CDw210 (a, b) CD212 CD213a (1, 2) CD217 CD218 (a, b) CD220 CD221 CD222 CD223 CD224 CD225 CD226 CD227 CD228 CD229 CD230 CD233 CD234 CD235 (a, b) CD236 CD238 CD239 CD240CE CD240D CD241 CD243 CD244 CD246 CD247 CD248 CD249
251-300	CD252 CD253 CD254 CD256 CD257 CD258 CD261 CD262 CD263 CD264 CD265 CD266 CD267 CD268 CD269 CD270 CD271 CD272 CD273 CD274 CD275 CD276 CD278 CD279 CD280 CD281 CD282 CD283 CD284 CD286 CD288 CD289 CD290 CD292 CDw293 CD294 CD295 CD297 CD298 CD299
301-350	CD300A CD301 CD302 CD303 CD304 CD305 CD306 CD307 CD309 CD312 CD314 CD315 CD316 CD317 CD318 CD319 CD320 CD321 CD322 CD324 CD325 CD326 CD328 CD329 CD331 CD332 CD333 CD334 CD335 CD336 CD337 CD338 CD339 CD340 CD344 CD349 CD350
351-400	CD351 CD352 CD353 CD354 CD355 CD357 CD358 CD360 CD361 CD362 CD363 CD364 CD365 CD366 CD367 CD368 CD369 CD370 CD371