Рецептор трансферрина 1 (TfR1, CD71) — мембранный белок. Продукт гена человека TFRC.[1][2] Необходим для доставки железа от трансферрина в клетку.[3][4]
Структура
Рецептор трансферрина 1 является трансмембранным гликопротеином, состоит из двух мономеров, соединённых дисульфидной связью. Каждый мономер связывает одну молекулу голотрансферина, образуя комплекс Fe-Tf-TfR. Мономерный белок состоит из 760 аминокислот, молекулярная масса 84,87 кДа. Растворимый рецептор трансферина образуется при отщеплении N-концевого фрагмента (100 аминокислот), содержащего трансмембранный домен.
Функции
При связывании рецептора с трансферрином лиганд-рецепторный комплекс подвергается рецептор-опосредованному эндоцитозу[5] и попадает в специализированные эндосомы. Эндосомальное закисление приводит к высвобождению железа из комплекса Fe-Tf-TfR, а комплекс рецептора с апотрансферрином Tf-TfR возвращается на клеточную поверхность, где pH вновь становится нейтральной, что, в свою очередь, приводит к потере афинности и диссоциации апотрансферина от рецептора. Рецептор трансферрина играет ключевую роль в формировании эритроцитов и развитии нервной системы. Кроме трансферрина вторым лигандом рецептора трансферрина является т. н. белок наследственного гемохроматоза HFE, который конкурирует за связывание с рецептором.
Экспрессия регулируется уровнем железа в клетке, что опосредовано регуляторными белками IRP1 и IRP2.
Взаимодействия
См. также
Примечания
- ↑ Sutherland R, Delia D, Schneider C, Newman R, Kemshead J, Greaves M (July 1981). “Ubiquitous cell-surface glycoprotein on tumor cells is proliferation-associated receptor for transferrin”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 78 (7): 4515—9. DOI:10.1073/pnas.78.7.4515. PMC 319822. PMID 6270680.
- ↑ Rabin M, McClelland A, Kühn L, Ruddle FH (November 1985). “Regional localization of the human transferrin receptor gene to 3q26.2----qter”. Am. J. Hum. Genet. 37 (6): 1112—6. PMC 1684729. PMID 3002171.
- ↑ Aisen P (November 2004). “Transferrin receptor 1”. Int. J. Biochem. Cell Biol. 36 (11): 2137—43. DOI:10.1016/j.biocel.2004.02.007. PMID 15313461.
- ↑ Moos T (November 2002). “Brain iron homeostasis”. Danish Medical Bulletin. 49 (4): 279—301. PMID 12553165.
- ↑ Speeckaert, Marijn M.; Speeckaert, Reinhart; Delanghe, Joris R. (December 2010). “Biological and clinical aspects of soluble transferrin receptor”. Critical Reviews in Clinical Laboratory Sciences. 47 (5–6): 213—228. DOI:10.3109/10408363.2010.550461. PMID 21391831. Используется устаревший параметр
|coauthors=(справка) - ↑ Green F, O'Hare T, Blackwell A, Enns CA (May 2002). “Association of human transferrin receptor with GABARAP”. FEBS Lett. 518 (1—3): 101—6. DOI:10.1016/S0014-5793(02)02655-8. PMID 11997026.
- ↑ Feder JN, Penny DM, Irrinki A, Lee VK, Lebrón JA, Watson N, Tsuchihashi Z, Sigal E, Bjorkman PJ, Schatzman RC (February 1998). “The hemochromatosis gene product complexes with the transferrin receptor and lowers its affinity for ligand binding”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 95 (4): 1472—7. DOI:10.1073/pnas.95.4.1472. PMC 19050. PMID 9465039.
- ↑ West AP, Bennett MJ, Sellers VM, Andrews NC, Enns CA, Bjorkman PJ (December 2000). “Comparison of the interactions of transferrin receptor and transferrin receptor 2 with transferrin and the hereditary hemochromatosis protein HFE”. J. Biol. Chem. 275 (49): 38135—8. DOI:10.1074/jbc.C000664200. PMID 11027676.
Ссылки
- CD71 (рецептор трансферина) (рус.)
 | |
|---|---|
| 1-50 |
|
| 51-100 | |
| 101-150 | |
| 151-200 |
|
| 201-250 | |
| 251-300 | |
| 301-350 | |
| 351-400 | |
Данная страница на сайте WikiSort.ru содержит текст со страницы сайта "Википедия".
Если Вы хотите её отредактировать, то можете сделать это на странице редактирования в Википедии.
Если сделанные Вами правки не будут кем-нибудь удалены, то через несколько дней они появятся на сайте WikiSort.ru .