WikiSort.ru - Не сортированное

ПОИСК ПО САЙТУ | о проекте
GGT1
Доступные структуры
PDBПоиск ортологов: PDBe RCSB
Идентификаторы
Символы GGT1, CD224, D22S672, D22S732, GGT, GGT 1, GTG, gamma-glutamyltransferase 1, GGTD
Внешние IDs MGI: 95706 HomoloGene: 68450 GeneCards: 2678
EC number 3.4.19.13
Ортологи
Виды Человек Мышь
Entrez

2678

14598

Ensembl

ENSG00000100031

ENSMUSG00000006345

UniProt

P19440

Q60928

RefSeq (мРНК)

NM_008116
NM_001305992

RefSeq (белок)

NP_001275762
NP_038265
NP_038347

NP_001292921
NP_032142

Локус (UCSC) Chr 22: 24.58 – 24.63 Mb Chr 10: 75.56 – 75.59 Mb
Поиск PubMed
Викиданные
Просмотр/Править (Человек)Просмотр/Править (Мышь)

Глутатионгидролаза 1 проэнзим или гамма-глутамилтрансфераза 1 (англ. Glutathione hydrolase 1 proenzyme; Gamma-glutamyltransferase 1; GGT1; CD224) — мембранный белок, фермент, продукт гена человека GGT1[1].

Функции

GGT1 отщепляет гамма-глутамильную группу от внеклеточного глутатиона (γ-глутамилцистеинилглицина) и глутатионовых конъюгатов, а также от других компонентов с гамма-глутамильной группой. В присутствии высоких консентраций дипептидов или некоторых аминокислот GGT1 может действовать как гамма-глутамилтрансфераза, катализируя транспептидазную реакцию - перенос глутамильной группы глутатиона на аминокислоту и дипептид. Является гетеродимиром белком, состоящим из тяжёлой и лёгкой цепей, образующихся из одного белка-предшественника. Присутствует в тканях, играющих роль в абсорпции и секреции. Входит в семейство белков-гамма-глутамилтрансфераз. Сплайсинг этого белка является сложным и тканеспецифическим процессом, что приводит к образованию различных вариантов в различных тканях[1]. Инициирует распад глутатиона, обеспечивает клетки цистеином и играет роль в регуляции уровня внутриклеточного глутатиона. Является частью клеточной антиоксидантной системы

Примечания

Литература

  • Chikhi N, Holic N, Guellaen G, Laperche Y (April 1999). “Gamma-glutamyl transpeptidase gene organization and expression: a comparative analysis in rat, mouse, pig and human species”. Comparative Biochemistry and Physiology. Part B, Biochemistry & Molecular Biology. 122 (4): 367—80. DOI:10.1016/S0305-0491(99)00013-9. PMID 10392451.
  • Indirani N, Hill PG (July 1977). “Partial purification and some properties of gamma-glutamyl transpeptidase from human bile”. Biochimica et Biophysica Acta. 483 (1): 57—62. DOI:10.1016/0005-2744(77)90007-9. PMID 18198.
  • Tate SS, Ross ME (September 1977). “Human kidney gamma-glutamyl transpeptidase. Catalytic properties, subunit structure, and localization of the gamma-glutamyl binding site on the light subunit”. The Journal of Biological Chemistry. 252 (17): 6042—5. PMID 19463.
  • Welbourne TC (1978). “Cytoplasmic gamma-glutamyltransferase: isolation, product formation and physiological role”. Current Problems in Clinical Biochemistry. 8: 201—15. PMID 28899.
  • Courtay C, Oster T, Michelet F, Visvikis A, Diederich M, Wellman M, Siest G (June 1992). “Gamma-glutamyltransferase: nucleotide sequence of the human pancreatic cDNA. Evidence for a ubiquitous gamma-glutamyltransferase polypeptide in human tissues”. Biochemical Pharmacology. 43 (12): 2527—33. DOI:10.1016/0006-2952(92)90140-E. PMID 1378736.
  • Pawlak A, Cohen EH, Octave JN, Schweickhardt R, Wu SJ, Bulle F, Chikhi N, Baik JH, Siegrist S, Guellaën G (February 1990). “An alternatively processed mRNA specific for gamma-glutamyl transpeptidase in human tissues”. The Journal of Biological Chemistry. 265 (6): 3256—62. PMID 1968061.
  • Pitot HC, Goodspeed D, Dunn T, Hendrich S, Maronpot RR, Moran S (January 1989). “Regulation of the expression of some genes for enzymes of glutathione metabolism in hepatotoxicity and hepatocarcinogenesis”. Toxicology and Applied Pharmacology. 97 (1): 23—34. DOI:10.1016/0041-008X(89)90052-5. PMID 2563599.
  • Goodspeed DC, Dunn TJ, Miller CD, Pitot HC (March 1989). “Human gamma-glutamyl transpeptidase cDNA: comparison of hepatoma and kidney mRNA in the human and rat”. Gene. 76 (1): 1—9. DOI:10.1016/0378-1119(89)90002-4. PMID 2568315.
  • Pawlak A, Wu SJ, Bulle F, Suzuki A, Chikhi N, Ferry N, Baik JH, Siegrist S, Guellaën G (October 1989). “Different gamma-glutamyl transpeptidase mRNAs are expressed in human liver and kidney”. Biochemical and Biophysical Research Communications. 164 (2): 912—8. DOI:10.1016/0006-291X(89)91545-3. PMID 2573352.
  • Laperche Y, Bulle F, Aissani T, Chobert MN, Aggerbeck M, Hanoune J, Guellaën G (February 1986). “Molecular cloning and nucleotide sequence of rat kidney gamma-glutamyl transpeptidase cDNA”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 83 (4): 937—41. DOI:10.1073/pnas.83.4.937. PMC 322985. PMID 2869484.
  • Bulle F, Mattei MG, Siegrist S, Pawlak A, Passage E, Chobert MN, Laperche Y, Guellaën G (July 1987). “Assignment of the human gamma-glutamyl transferase gene to the long arm of chromosome 22”. Human Genetics. 76 (3): 283—6. DOI:10.1007/BF00283624. PMID 2885259.
  • Tate SS, Khadse V, Wellner D (May 1988). “Renal gamma-glutamyl transpeptidases: structural and immunological studies”. Archives of Biochemistry and Biophysics. 262 (2): 397—408. DOI:10.1016/0003-9861(88)90390-6. PMID 2896486.
  • Tate SS, Galbraith RA (August 1988). “In vitro translation and processing of human hepatoma cell (Hep G2) gamma-glutamyl transpeptidase”. Biochemical and Biophysical Research Communications. 154 (3): 1167—73. DOI:10.1016/0006-291X(88)90263-X. PMID 2900635.
  • Rajpert-De Meyts E, Heisterkamp N, Groffen J (December 1988). “Cloning and nucleotide sequence of human gamma-glutamyl transpeptidase”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 85 (23): 8840—4. DOI:10.1073/pnas.85.23.8840. PMC 282602. PMID 2904146.
  • Sakamuro D, Yamazoe M, Matsuda Y, Kangawa K, Taniguchi N, Matsuo H, Yoshikawa H, Ogasawara N (December 1988). “The primary structure of human gamma-glutamyl transpeptidase”. Gene. 73 (1): 1—9. DOI:10.1016/0378-1119(88)90307-1. PMID 2907498.
  • Ikeda Y, Fujii J, Anderson ME, Taniguchi N, Meister A (September 1995). “Involvement of Ser-451 and Ser-452 in the catalysis of human gamma-glutamyl transpeptidase”. The Journal of Biological Chemistry. 270 (38): 22223—8. DOI:10.1074/jbc.270.38.22223. PMID 7673200.
  • Wetmore LA, Gerard C, Drazen JM (August 1993). “Human lung expresses unique gamma-glutamyl transpeptidase transcripts”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 90 (16): 7461—5. DOI:10.1073/pnas.90.16.7461. PMC 47161. PMID 7689219.
  • Ikeda Y, Fujii J, Taniguchi N, Meister A (May 1995). “Human gamma-glutamyl transpeptidase mutants involving conserved aspartate residues and the unique cysteine residue of the light subunit”. The Journal of Biological Chemistry. 270 (21): 12471—5. DOI:10.1074/jbc.270.21.12471. PMID 7759490.
  • Courtay C, Heisterkamp N, Siest G, Groffen J (February 1994). “Expression of multiple gamma-glutamyltransferase genes in man”. The Biochemical Journal. 297 (Pt 3): 503—8. PMC 1137862. PMID 7906515.
  • Ikeda Y, Fujii J, Taniguchi N (February 1993). “Significance of Arg-107 and Glu-108 in the catalytic mechanism of human gamma-glutamyl transpeptidase. Identification by site-directed mutagenesis”. The Journal of Biological Chemistry. 268 (6): 3980—5. PMID 8095045.

Данная страница на сайте WikiSort.ru содержит текст со страницы сайта "Википедия".

Если Вы хотите её отредактировать, то можете сделать это на странице редактирования в Википедии.

Если сделанные Вами правки не будут кем-нибудь удалены, то через несколько дней они появятся на сайте WikiSort.ru .



Текст в блоке "Читать" взят с сайта "Википедия" и доступен по лицензии Creative Commons Attribution-ShareAlike; в отдельных случаях могут действовать дополнительные условия.

Другой контент может иметь иную лицензию. Перед использованием материалов сайта WikiSort.ru внимательно изучите правила лицензирования конкретных элементов наполнения сайта.

2019-2025
WikiSort.ru - проект по пересортировке и дополнению контента Википедии