WikiSort.ru - Не сортированное

ПОИСК ПО САЙТУ | о проекте
Лизин
Общие
Систематическое
наименование
2,6-диаминогексановая кислота
Сокращения Лиз, Lys, K
AAA,AAG
Хим. формула HO2CCH(NH2)(CH2)4NH2
Рац. формула C6H14N2O2
Физические свойства
Молярная масса 146,19 г/моль
Классификация
Рег. номер CAS 70-54-2
PubChem
Рег. номер EINECS 200-740-6
SMILES
InChI
ChEBI 25094
ChemSpider
Приводятся данные для стандартных условий (25 °C, 100 кПа), если не указано иного.

Лизи́н (2,6-диаминогексановая кислота, лат. lysin) — алифатическая аминокислота с выраженными свойствами основания. Как и другие алифатические аминокислоты, лизин в организме человека не синтезируется и является незаменимой аминокислотой.

Химическая формула: C6H14N2O2

В ДНК кодируется последовательностями AAA и AAD.

Входит в состав белков.

Биосинтез

Подобно другим незаменимым аминокислотам, лизин в животных организмах не синтезируется и должен поступать с пищей в составе растительных белков.

Растениями и бактериями лизин синтезируется из аспартата[1].

Промышленный синтез

С 1960-х лизин синтезировался из сахара и сои ферментацией, в 2010 году мировое производство составило 700 тыс. тонн. Позже разрабатывались технологические процессы на базе метанола.[2][3]

Метаболизм

У млекопитающих лизин метаболизируется в Ацетилкофермента А трансаминированием с α-кетоглутаровой кислотой.

Бактерии разлагают лизин в кадаверин декарбоксилированием[4].

Производное лизина — аллизин — используется клетками в синтезе эластина и коллагена с помощью фермента лизилоксидаза[5].

Диетологические рекомендации

Суточная потребность в лизине, мг лизина на кг массы тела человека[6][7][8]:

младенцы 3-4 мес 103 мг/кг
дети 2 лет 64 мг/кг
дети 10-12 лет 44−60 мг/кг
взрослые от 19 лет 30−38 мг/кг (ранее — 12)

В БАД используют гидрохлорид лизина, массовая доля лизина в нём 80,03%[9]

Медицинское значение

В статье 1978 года утверждалось, что эта аминокислота оказывает противовирусное действие, особенно в отношении вируса, вызывающего герпес[10]. Позже корректно поставленные исследования на людях и животных показали, что лизин не эффективен при лечении герпеса.[11][12]

Исследования, проведённые на животных, показали, что недостаток лизина вызывает иммунодефицитные состояния.[13]

Лизин понижает уровень триглицеридов в сыворотке крови. Лизин в сочетании с пролином и витамином С предупреждает образование липопротеинов, вызывающих закупорку артерий.[14]

Дефицит лизина неблагоприятно сказывается на синтезе белка, что приводит к утомляемости, усталости и слабости, плохому аппетиту, замедлению роста и снижению массы тела, неспособности к концентрации, раздражительности, кровоизлияниям в глазное яблоко, потере волос, анемии и проблемам в репродуктивной сфере.[15]

Считается, что Лизин увеличивает выработку гормона роста, но научного подтверждения этому нет, известно только, что выработку гормона роста увеличивает комплекс аминокислот, сравнение эффекта от коктейля аминокислот с лизином и без него не проводились.[16]

Большие дозы лизина улучшают усвоение кальция.[16]

Применение

У людей используется в качестве БАД, эффективен при занятиях спортом и фитнесом (физкультурой), поскольку используется в биосинтезе мышечного белка.[16]

Синтетический лизин применяют для обогащения кормов животных.[3]

Пищевые источники

Хорошими источниками лизина являются яйца, мясо (особенно красное мясо, баранина, свинина и птица), соя, фасоль, горох, сыр (особенно пармезан), некоторые виды рыбы (такие как треска и сардина)[17], моллюски. В большинстве злаков низкое содержание лизина, однако содержание лизина очень высоко в бобовых.[18]

Примечания

  1. MetaCyc Pathway: L-lysine biosynthesis I
  2. AllAboutFeed - News: Norwegian granted for improving lysine production process (англ.) (недоступная ссылка). AllAboutFeed.net. Reed Business bv. (26 January 2010). Проверено 1 мая 2018. Архивировано 11 марта 2012 года.
  3. 1 2 Toride Y. Lysine and other amino acids for feed: production and contribution to protein utilization in animal feeding. Проверено 25 января 2011.
  4. Шорина, Марина Владимировна. Аккумуляция кадаверина и его физиологическая роль при действии солевого стресса. — 2005-01-01.
  5. Pinnell, SR; Martin, GR (October 1968). “The cross-linking of collagen and elastin: enzymatic conversion of lysine in peptide linkage to alpha-aminoadipic-delta-semialdehyde (allysine) by an extract from bone” (PDF). Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 61 (2): 708—13, 716. DOI:10.1073/pnas.61.2.708. PMC 225217. PMID 5246001.
  6. Energy and protein requirements: 5.6 Requirements for essential amino acids. Проверено 10 октября 2010.
  7. FAO/WHO/UNU. PROTEIN AND AMINO ACID REQUIREMENTS IN HUMAN NUTRITION (PDF). WHO Press (2007)., page 150-152
  8. Institute of Medicine. Protein and Amino Acids // Dietary Reference Intakes for Energy, Carbohydrates, Fiber, Fat, Fatty Acids, Cholesterol, Protein, and Amino Acids. — Washington, DC : The National Academies Press, 2002. — P. 589–768.
  9. Dietary Supplement Database: Blend Information (DSBI). — «L-LYSINE HCL 10000820 80.03% lysine».
  10. Griffith RS, Norins AL, Kagan C. (1978). “A multicentered study of lysine therapy in Herpes simplex infection”. Dermatologica. 156 (5): 257—267. DOI:10.1159/000250926. PMID 640102.
  11. John J. DiGiovanna, MD; Harvey Blank, MD (January 1984). “Failure of Lysine in Frequently Recurrent Herpes Simplex Infection: Treatment and Prophylaxis”. Dermatology. 120 (1): 48–51. DOI:10.1001/archderm.1984.01650370054010. Проверено 2018-05-01. Используется устаревший параметр |month= (справка)
  12. Sebastiaan Bol, Evelien M Bunnik (November 2015). “Lysine supplementation is not effective for the prevention or treatment of feline herpesvirus 1 infection in cats: A systematic review”. BMC Veterinary Research. 11 (1): 284. DOI:10.1186/s12917-015-0594-3. Используется устаревший параметр |month= (справка)
  13. Chen C, Sander JE, Dale NM (2003). “The effect of dietary lysine deficiency on the immune response to Newcastle disease vaccination in chickens”. Avian Dis. 47 (4): 1346—51. DOI:10.1637/7008. PMID 14708981.
  14. Ivanov V, Roomi MW, Kalinovsky T, Niedzwiecki A, Rath M (March 2007). “Anti-atherogenic effects of a mixture of ascorbic acid, lysine, proline, arginine, cysteine, and green tea phenolics in human aortic smooth muscle cells”. J. Cardiovasc. Pharmacol. 49 (3): 140—5. DOI:10.1097/FJC.0b013e3180308489. PMID 17414225.
    • Rushton DH (July 2002). “Nutritional factors and hair loss”. Clinical and Experimental Dermatology. 27 (5): 396—404. PMID 12190640.
    • Zhu X, Galili G (May 2004). “Lysine metabolism is concurrently regulated by synthesis and catabolism in both reproductive and vegetative tissues”. Plant Physiology. 135 (1): 129—36. DOI:10.1104/pp.103.037168. PMID 15122025.
  15. 1 2 3 Ira Wolinsky, Judy A. Driskell. Nutritional Ergogenic Aids. — CRC Press, 2004. — P. 178-196. — 552 p.
  16. University of Maryland Medical Center. Lysine. Проверено 30 декабря 2009. Архивировано 25 июля 2013 года.
  17. Young VR, Pellett PL (1994). “Plant proteins in relation to human protein and amino acid nutrition”. The American Journal of Clinical Nutrition: 1206S. PMID 8172124.

Данная страница на сайте WikiSort.ru содержит текст со страницы сайта "Википедия".

Если Вы хотите её отредактировать, то можете сделать это на странице редактирования в Википедии.

Если сделанные Вами правки не будут кем-нибудь удалены, то через несколько дней они появятся на сайте WikiSort.ru .




Текст в блоке "Читать" взят с сайта "Википедия" и доступен по лицензии Creative Commons Attribution-ShareAlike; в отдельных случаях могут действовать дополнительные условия.

Другой контент может иметь иную лицензию. Перед использованием материалов сайта WikiSort.ru внимательно изучите правила лицензирования конкретных элементов наполнения сайта.

2019-2024
WikiSort.ru - проект по пересортировке и дополнению контента Википедии