Гем С | |
---|---|
| |
Общие | |
Хим. формула | C₃₄H₃₆FeN₄O₄S₂ |
Рац. формула | C34H36O4N4S2Fe |
Физические свойства | |
Молярная масса | 684,651 г/моль |
Классификация | |
Рег. номер CAS | 26598-29-8 |
PubChem | 444125 |
SMILES | |
InChI | |
ChEBI | 60562 |
ChemSpider | 392105 и 26331983 |
Безопасность | |
NFPA 704 | |
Приводятся данные для стандартных условий (25 °C, 100 кПа), если не указано иного. |
Гем С — вид гема, отличается от гема B наличием тиольных групп.
Точная структура гема С была опубликована в середине XX века шведским биохимиком К. Г. Паулем.[1] Эта работа подтвердила верность формулы, предположенной ранее великим шведским биохимиком Хуго Теореллем. В 1975 году структура гема С была подтверждена экспериментально методами ядерного магнитного резонанса и инфракрасного излучения на восстановленной, Fe(II), форме гема.[2] Впервые структура гема С, включая абсолютную стереохимическую конфигурацию тиоэфирных связей, была показана для белка позвоночного[3], а ныне и для многих других гем-С-содержащих белков.
Гем С отличается от гема В тем, что два боковых винильных радикала заменены двумя ковалентными тиоэфирными связями с ферментом. Эти связи не позволяют ему так легко отсоединится от холопротеина или цитохрома с по сравнению с гемом В, который может отсоединится от гемопротеиновых комплексов даже при мягких условиях. Это делает возможным существование неизмеримо большого числа различных структур цитохромов, выполняющих различные функции, и работающих в основном как переносчики электронов.
Количество молекул гема С, присоединённых к одной молекуле белка достаточно широко варьирует. Для клеток позвоночных животных действует правило: один белок — один гем, но у бактерий обычно бывает 2, 4, 5, 6 или даже 16 гемов С на один холопротеин. Считается, что определённое количество и взаиморасположение гемов, не только связано с функциями белка, но и абсолютно необходимы. Например, белки содержащие несколько гемов С участвуют во множественном переносе электронов, особенно важной является реакция 6-ти электронного восстановления, необходимая для восстановления атмосферного азота до двух молекул аммиака. Для бактериальных гемопротеинов характерно высокое соотношение гемов С к аминокислотам, поэтому внутренняя часть некоторых цитохромов с часто оказываются полностью упакованной большим количеством групп гемов, по сравнению с обычными гемопротеинами. Некоторые из них, обычно из одноклеточных организмов, могут содержать до пяти гемов С.[4] Ещё одним важным ферментом, содержащим гем С, является Коэнзим Q - цитохром c редуктаза.
Тиоэфирные связи, по видимому, многократно увеличивают функциональность холопротеинов. Обычно цитохромы с можно «точно настроить» на большое количество окислительно-восстановительных потенциалов, чем цитохромы b. Возможно именно по этой причине цитохром с практически вездесущ на всех уровнях жизни. Гем С также играет важную роль в апоптозе клеток, когда всего несколько цитоплазматических молекул цитохрома с, содержащих гем С, приводят к программируемой смерти клеток.[5]
Вдобавок к ковалентным связям, железо в геме С дополнительно координируется двумя аминокислотными цепями по 5-й и 6-й координационным связям,, что делает его шестикоординированным. Именно это позволяет железу в цитохроме менять свою валентность, в отличие от железа в гемоглобине, которое вне зависимости от присоединения или отдачи кислорода остаётся двухвалентным. Например, цитохром с млекопитающих и тунца содержит единственный гем С одновременно скоординированный цепями из гистидина и метионина[6]. Возможно именно из-за двух ковалентных связей, удерживающих гем, железо в геме С иногда лигируется аминогруппой лизина или даже водой.
Данная страница на сайте WikiSort.ru содержит текст со страницы сайта "Википедия".
Если Вы хотите её отредактировать, то можете сделать это на странице редактирования в Википедии.
Если сделанные Вами правки не будут кем-нибудь удалены, то через несколько дней они появятся на сайте WikiSort.ru .