WikiSort.ru - Не сортированное

ПОИСК ПО САЙТУ | о проекте
K(лизиновая) ацетилтрансфераза 2B

PDB rendering based on 1cm0.
Доступные структуры
PDB Поиск ортологов: PDBe, RCSB
Идентификаторы
СимволKAT2B ; CAF; P; P/CAF; PCAF
Внешние IDOMIM: 602303 MGI: 1343094 HomoloGene: 20834 ChEMBL: 5500 GeneCards: KAT2B Gene
номер EC2.3.1.48
Профиль экспрессии РНК
Больше информации
Ортологи
ВидЧеловекМышь
Entrez885018519
EnsemblENSG00000114166ENSMUSG00000000708
UniProtQ92831Q9JHD1
RefSeq (мРНК)NM_003884NM_001190846
RefSeq (белок)NP_003875NP_001177775
Локус (UCSC)Chr 3:
20.08 – 20.2 Mb		Chr 17:
53.57 – 53.67 Mb
Поиск в PubMed
Шаблон: просмотр • обсуждение • править

Фактор, связанный с P300/СВР (PCAF), также известный как K(лизиновая) ацетилтрансфераза 2B (KAT2B) — ген человека и коактиватор транскрипции, связанный с p53.

Структура

Несколько доменов PCAF могут действовать самостоятельно или в унисон, чтобы включить её функции. PCAF имеет отдельные домены ацетилтрансферазы и E3 убиквитинлигазы, а также бромодомен для взаимодействия с другими белками. PCAF также обладает сайтами для собственного ацетилирования и убиквитинирования.[1]

Функция

CBP[en] и р300[en] — большие ядерные белки, которые связываются с многими последовательности конкретных факторов, участвующих в росте клеток и/или их дифференциации, в том числе c-jun[en] и аденовирусным онкопротеином Е1А. Белок, кодируемый геном PCAF ассоциируцется с p300/CBP. Он обладает в пробирке (in vitro) и в естественных условиях (in vivo) активностью связывания с СВР и р300, и конкурирует с Е1А за сайты связывания в p300/CBP. Он обеспечивает деятельность гистонацетилтрансферазы с основными гистоновыми и нуклеосомными частицами ядра, что указывает, что этот белок играет непосредственную роль в регуляции транскрипции.[2]

Регуляция

Деятельность ацетилтрансферазы и клеточное расположение PCAF регулируются путём ацетилирования самой PCAF. PCAF может быть быть автоацетилированной (ацетилировать саму себя) или с помощью р300[en]. Ацетилирование приводит к миграции в ядро и повышению собственной активности ацетилтрансферазы.[3] PCAF взаимодействует и деацетилируется с HDAC3 , что приводит к снижению активности ацетилтрансферазы PCAF и цитоплазматической локализации.[4]

Белковые взаимодействия

PCAF образует комплексы с многочисленными белками, которые направляют свою активность. Например PCAF набирается из ATF[5], для ацетилирования гистонов и способствованию транскрипции генов-мишеней ATF4.

Мишени

Есть различные белковые мишени в деятельности ацетилтрансферазы PCAF, в том числе транскрипционные факторы, такие как Fli1,[6] p53[7] и многочисленные остатки гистонов. HDM2, сама убиквитинлигаза, становится мишенью p53, как было продемонстрировано, в результате деятельности PCAF.[1]

Взаимодействия

PCAF, как было показано, взаимодействуют с:

Примечания

  1. 1 2 Linares LK, Kiernan R, Triboulet R, Chable-Bessia C, Latreille D, Cuvier O, Lacroix M, Le Cam L, Coux O, Benkirane M (March 2007). “Intrinsic ubiquitination activity of PCAF controls the stability of the oncoprotein Hdm2”. Nat. Cell Biol. 9 (3): 331—8. DOI:10.1038/ncb1545. PMID 17293853.
  2. ↑ Entrez Gene: PCAF p300/CBP-associated factor.
  3. ↑ Santos-Rosa H, Valls E, Kouzarides T, Martínez-Balbás M (August 2003). “Mechanisms of P/CAF auto-acetylation”. Nucleic Acids Res. 31 (15): 4285—92. DOI:10.1093/nar/gkg655. PMC 169960. PMID 12888487.
  4. ↑ Grégoire S, Xiao L, Nie J, Zhang X, Xu M, Li J, Wong J, Seto E, Yang XJ (February 2007). “Histone deacetylase 3 interacts with and deacetylates myocyte enhancer factor 2”. Mol. Cell. Biol. 27 (4): 1280—95. DOI:10.1128/MCB.00882-06. PMC 1800729. PMID 17158926.
  5. ↑ Chérasse Y, Maurin AC, Chaveroux C, Jousse C, Carraro V, Parry L, Deval C, Chambon C, Fafournoux P, Bruhat A (2007). “The p300/CBP-associated factor (PCAF) is a cofactor of ATF4 for amino acid-regulated transcription of CHOP”. Nucleic Acids Res. 35 (17): 5954—65. DOI:10.1093/nar/gkm642. PMC 2034469. PMID 17726049.
  6. ↑ Asano Y, Czuwara J, Trojanowska M (November 2007). “Transforming growth factor-beta regulates DNA binding activity of transcription factor Fli1 by p300/CREB-binding protein-associated factor-dependent acetylation”. J. Biol. Chem. 282 (48): 34672—83. DOI:10.1074/jbc.M703907200. PMID 17884818.
  7. ↑ Liu L, Scolnick DM, Trievel RC, Zhang HB, Marmorstein R, Halazonetis TD, Berger SL (February 1999). “p53 sites acetylated in vitro by PCAF and p300 are acetylated in vivo in response to DNA damage”. Mol. Cell. Biol. 19 (2): 1202—9. PMC 116049. PMID 9891054.
  8. ↑ Lin HR, Ting NS, Qin J, Lee WH (Sep 2003). “M phase-specific phosphorylation of BRCA2 by Polo-like kinase 1 correlates with the dissociation of the BRCA2-P/CAF complex”. J. Biol. Chem. 278 (38): 35979–87. DOI:10.1074/jbc.M210659200. PMID 12815053.
  9. ↑ Fuks F, Milner J, Kouzarides T (Nov 1998). “BRCA2 associates with acetyltransferase activity when bound to P/CAF”. Oncogene. 17 (19): 2531–4. DOI:10.1038/sj.onc.1202475. PMID 9824164.
  10. ↑ Ge X, Jin Q, Zhang F, Yan T, Zhai Q (Jan 2009). “PCAF acetylates {beta}-catenin and improves its stability”. Mol. Biol. Cell. 20 (1): 419–27. DOI:10.1091/mbc.E08-08-0792. PMC 2613091. PMID 18987336.
  11. ↑ Tini M, Benecke A, Um SJ, Torchia J, Evans RM, Chambon P (Feb 2002). “Association of CBP/p300 acetylase and thymine DNA glycosylase links DNA repair and transcription”. Mol. Cell. 9 (2): 265–77. DOI:10.1016/S1097-2765(02)00453-7. PMID 11864601.
  12. 1 2 Cho H, Orphanides G, Sun X, Yang XJ, Ogryzko V, Lees E, Nakatani Y, Reinberg D (Sep 1998). “A human RNA polymerase II complex containing factors that modify chromatin structure”. Mol. Cell. Biol. 18 (9): 5355–63. PMC 109120. PMID 9710619.
  13. ↑ Chakraborty S, Senyuk V, Sitailo S, Chi Y, Nucifora G (Nov 2001). “Interaction of EVI1 with cAMP-responsive element-binding protein-binding protein (CBP) and p300/CBP-associated factor (P/CAF) results in reversible acetylation of EVI1 and in co-localization in nuclear speckles”. J. Biol. Chem. 276 (48): 44936–43. DOI:10.1074/jbc.M106733200. PMID 11568182.
  14. ↑ Soutoglou E, Papafotiou G, Katrakili N, Talianidis I (Apr 2000). “Transcriptional activation by hepatocyte nuclear factor-1 requires synergism between multiple coactivator proteins”. J. Biol. Chem. 275 (17): 12515–20. DOI:10.1074/jbc.275.17.12515. PMID 10777539.
  15. 1 2 Masumi A, Wang IM, Lefebvre B, Yang XJ, Nakatani Y, Ozato K (Mar 1999). “The histone acetylase PCAF is a phorbol-ester-inducible coactivator of the IRF family that confers enhanced interferon responsiveness”. Mol. Cell. Biol. 19 (3): 1810–20. PMC 83974. PMID 10022868.
  16. ↑ Masumi A, Ozato K (Jun 2001). “Coactivator p300 acetylates the interferon regulatory factor-2 in U937 cells following phorbol ester treatment”. J. Biol. Chem. 276 (24): 20973–80. DOI:10.1074/jbc.M101707200. PMID 11304541.
  17. ↑ Song CZ, Keller K, Murata K, Asano H, Stamatoyannopoulos G (Mar 2002). “Functional interaction between coactivators CBP/p300, PCAF, and transcription factor FKLF2”. J. Biol. Chem. 277 (9): 7029–36. DOI:10.1074/jbc.M108826200. PMC 2808425. PMID 11748222.
  18. ↑ Jin Y, Zeng SX, Dai MS, Yang XJ, Lu H (Aug 2002). “MDM2 inhibits PCAF (p300/CREB-binding protein-associated factor)-mediated p53 acetylation”. J. Biol. Chem. 277 (34): 30838–43. DOI:10.1074/jbc.M204078200. PMID 12068014.
  19. 1 2 Liu X, Tesfai J, Evrard YA, Dent SY, Martinez E (May 2003). “c-Myc transformation domain recruits the human STAGA complex and requires TRRAP and GCN5 acetylase activity for transcription activation”. J. Biol. Chem. 278 (22): 20405–12. DOI:10.1074/jbc.M211795200. PMC 4031917. PMID 12660246.
  20. ↑ Spencer TE, Jenster G, Burcin MM, Allis CD, Zhou J, Mizzen CA, McKenna NJ, Onate SA, Tsai SY, Tsai MJ, O'Malley BW (Sep 1997). “Steroid receptor coactivator-1 is a histone acetyltransferase”. Nature. 389 (6647): 194–8. DOI:10.1038/38304. PMID 9296499.
  21. ↑ Kurooka H, Honjo T (Jun 2000). “Functional interaction between the mouse notch1 intracellular region and histone acetyltransferases PCAF and GCN5”. J. Biol. Chem. 275 (22): 17211–20. DOI:10.1074/jbc.M000909200. PMID 10747963.
  22. ↑ Bradney C, Hjelmeland M, Komatsu Y, Yoshida M, Yao TP, Zhuang Y (Jan 2003). “Regulation of E2A activities by histone acetyltransferases in B lymphocyte development”. J. Biol. Chem. 278 (4): 2370–6. DOI:10.1074/jbc.M211464200. PMID 12435739.
  23. ↑ Fuchs M, Gerber J, Drapkin R, Sif S, Ikura T, Ogryzko V, Lane WS, Nakatani Y, Livingston DM (Aug 2001). “The p400 complex is an essential E1A transformation target”. Cell. 106 (3): 297–307. DOI:10.1016/s0092-8674(01)00450-0. PMID 11509179.
  24. ↑ Hamamori Y, Sartorelli V, Ogryzko V, Puri PL, Wu HY, Wang JY, Nakatani Y, Kedes L (Feb 1999). “Regulation of histone acetyltransferases p300 and PCAF by the bHLH protein twist and adenoviral oncoprotein E1A”. Cell. 96 (3): 405–13. DOI:10.1016/S0092-8674(00)80553-X. PMID 10025406.

Литература

  • Marcello A, Zoppé M, Giacca M (2002). “Multiple modes of transcriptional regulation by the HIV-1 Tat transactivator”. IUBMB Life. 51 (3): 175—81. DOI:10.1080/152165401753544241. PMID 11547919.
  • Ott M, Dorr A, Hetzer-Egger C, Kaehlcke K, Schnolzer M, Henklein P, Cole P, Zhou MM, Verdin E (2004). “Tat acetylation: a regulatory switch between early and late phases in HIV transcription elongation”. Novartis Found. Symp. Novartis Foundation Symposia. 259: 182—93, discussion 193–6, 223—5. DOI:10.1002/0470862637.ch13. ISBN 978-0-470-86263-6. PMID 15171254.
  • Liou LY, Herrmann CH, Rice AP (2005). “HIV-1 infection and regulation of Tat function in macrophages”. Int. J. Biochem. Cell Biol. 36 (9): 1767—75. DOI:10.1016/j.biocel.2004.02.018. PMID 15183343.
  • Gibellini D, Vitone F, Schiavone P, Re MC (2005). “HIV-1 tat protein and cell proliferation and survival: a brief review”. New Microbiol. 28 (2): 95—109. PMID 16035254.
  • Hetzer C, Dormeyer W, Schnölzer M, Ott M (2006). “Decoding Tat: the biology of HIV Tat posttranslational modifications”. Microbes Infect. 7 (13): 1364—9. DOI:10.1016/j.micinf.2005.06.003. PMID 16046164.
  • Peruzzi F (2006). “The multiple functions of HIV-1 Tat: proliferation versus apoptosis”. Front. Biosci. 11: 708—17. DOI:10.2741/1829. PMID 16146763.
  • Stevens M, De Clercq E, Balzarini J (2007). “The regulation of HIV-1 transcription: molecular targets for chemotherapeutic intervention”. Med Res Rev. 26 (5): 595—625. DOI:10.1002/med.20081. PMID 16838299.
  • Harrich D, McMillan N, Munoz L, Apolloni A, Meredith L (2007). “Will diverse Tat interactions lead to novel antiretroviral drug targets?”. Current drug targets. 7 (12): 1595—606. DOI:10.2174/138945006779025338. PMID 17168834.
  • Dawson SJ, White LA (1992). “Treatment of Haemophilus aphrophilus endocarditis with ciprofloxacin”. J. Infect. 24 (3): 317—20. DOI:10.1016/S0163-4453(05)80037-4. PMID 1602151.
  • Yang XJ, Ogryzko VV, Nishikawa J, Howard BH, Nakatani Y (1996). “A p300/CBP-associated factor that competes with the adenoviral oncoprotein E1A”. Nature. 382 (6589): 319—24. DOI:10.1038/382319a0. PMID 8684459.
  • Ogryzko VV, Schiltz RL, Russanova V, Howard BH, Nakatani Y (1997). “The transcriptional coactivators p300 and CBP are histone acetyltransferases”. Cell. 87 (5): 953—9. DOI:10.1016/S0092-8674(00)82001-2. PMID 8945521.
  • Jenster G, Spencer TE, Burcin MM, Tsai SY, Tsai MJ, O'Malley BW (1997). “Steroid receptor induction of gene transcription: a two-step model”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 94 (15): 7879—84. DOI:10.1073/pnas.94.15.7879. PMC 21523. PMID 9223281.
  • Chen H, Lin RJ, Schiltz RL, Chakravarti D, Nash A, Nagy L, Privalsky ML, Nakatani Y, Evans RM (1997). “Nuclear receptor coactivator ACTR is a novel histone acetyltransferase and forms a multimeric activation complex with P/CAF and CBP/p300”. Cell. 90 (3): 569—80. DOI:10.1016/S0092-8674(00)80516-4. PMID 9267036.
  • Spencer TE, Jenster G, Burcin MM, Allis CD, Zhou J, Mizzen CA, McKenna NJ, Onate SA, Tsai SY, Tsai MJ, O'Malley BW (1997). “Steroid receptor coactivator-1 is a histone acetyltransferase”. Nature. 389 (6647): 194—8. DOI:10.1038/38304. PMID 9296499.
  • Takeshita A, Cardona GR, Koibuchi N, Suen CS, Chin WW (1997). “TRAM-1, A novel 160-kDa thyroid hormone receptor activator molecule, exhibits distinct properties from steroid receptor coactivator-1”. J. Biol. Chem. 272 (44): 27629—34. DOI:10.1074/jbc.272.44.27629. PMID 9346901.
  • Korzus E, Torchia J, Rose DW, Xu L, Kurokawa R, McInerney EM, Mullen TM, Glass CK, Rosenfeld MG (1998). “Transcription factor-specific requirements for coactivators and their acetyltransferase functions”. Science. 279 (5351): 703—7. DOI:10.1126/science.279.5351.703. PMID 9445475.
  • Puri PL, Sartorelli V, Yang XJ, Hamamori Y, Ogryzko VV, Howard BH, Kedes L, Wang JY, Graessmann A, Nakatani Y, Levrero M (1998). “Differential roles of p300 and PCAF acetyltransferases in muscle differentiation”. Mol. Cell. 1 (1): 35—45. DOI:10.1016/S1097-2765(00)80005-2. PMID 9659901.
  • Ogryzko VV, Kotani T, Zhang X, Schiltz RL, Howard T, Yang XJ, Howard BH, Qin J, Nakatani Y (1998). “Histone-like TAFs within the PCAF histone acetylase complex”. Cell. 94 (1): 35—44. DOI:10.1016/S0092-8674(00)81219-2. PMID 9674425.
  • Randhawa GS, Bell DW, Testa JR, Feinberg AP (1998). “Identification and mapping of human histone acetylation modifier gene homologues”. Genomics. 51 (2): 262—9. DOI:10.1006/geno.1998.5370. PMID 9722949.
  • Benkirane M, Chun RF, Xiao H, Ogryzko VV, Howard BH, Nakatani Y, Jeang KT (1998). “Activation of integrated provirus requires histone acetyltransferase. p300 and P/CAF are coactivators for HIV-1 Tat”. J. Biol. Chem. 273 (38): 24898—905. DOI:10.1074/jbc.273.38.24898. PMID 9733796.

Данная страница на сайте WikiSort.ru содержит текст со страницы сайта "Википедия".

Если Вы хотите её отредактировать, то можете сделать это на странице редактирования в Википедии.

Если сделанные Вами правки не будут кем-нибудь удалены, то через несколько дней они появятся на сайте WikiSort.ru .



Текст в блоке "Читать" взят с сайта "Википедия" и доступен по лицензии Creative Commons Attribution-ShareAlike; в отдельных случаях могут действовать дополнительные условия.

Другой контент может иметь иную лицензию. Перед использованием материалов сайта WikiSort.ru внимательно изучите правила лицензирования конкретных элементов наполнения сайта.

2019-2025
WikiSort.ru - проект по пересортировке и дополнению контента Википедии