WikiSort.ru - Не сортированное

Регуляторный фактор интерферона 1
	; PDB rendering based on 1if1.
Доступные структуры
PDB	Поиск ортологов: PDBe, RCSB
Список идентификаторов PDB
	1if1
Идентификаторы
Символ	IRF1 ; IRF-1; MAR
Внешние ID	OMIM: 147575 MGI: 96590 HomoloGene: 1658 GeneCards: IRF1 Gene
Генная онтология
Функция	• RNA polymerase II core promoter proximal region sequence-specific DNA binding; • DNA binding; • sequence-specific DNA binding transcription factor activity; • protein binding;
Компонент клетки	• nuclear chromatin; • nucleus; • nucleoplasm; • cytoplasm; • cytosol;
Биологический процесс	• regulation of adaptive immune response; • transcription from RNA polymerase II promoter; • apoptotic process; • cell cycle arrest; • blood coagulation; • negative regulation of cell proliferation; • cytokine-mediated signaling pathway; • positive regulation of type I interferon production; • positive regulation of interferon-beta production; • regulation of MyD88-dependent toll-like receptor signaling pathway; • cellular response to interferon-beta; • CD8-positive, alpha-beta T cell differentiation; • positive regulation of interleukin-12 biosynthetic process; • regulation of innate immune response; • negative regulation of regulatory T cell differentiation; • negative regulation of transcription, DNA-templated; • positive regulation of transcription, DNA-templated; • positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter; • defense response to virus; • regulation of cell cycle; • interferon-gamma-mediated signaling pathway; • type I interferon signaling pathway; • cellular response to mechanical stimulus; • regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell proliferation;
	Источники: Amigo / QuickGO
Профиль экспрессии РНК
	Больше информации
Ортологи
	Шаблон: просмотр • обсуждение • править

ПОИСК ПО САЙТУ | о проекте

Регуляторный фактор интерферон 1 — белок, который у человека кодируется геном IRF1.^[1]^[2]

Функция

Регуляторный фактор Интерферон 1 первым из членов семейства регуляторных факторов транскрипции (IRF) интерферона был идентифицирован. Сначала был описан, как фактор транскрипции, способный активировать экспрессию цитокинов интерферона бета^[en],^[3] но впоследствии было выявлено, что IRF-1 может функционировать в качестве активатора транскрипции или репрессора различных генов-мишеней. IRF-1 регулирует экспрессию генов-мишеней путём связывания с интерфероном стимулирующих элементов ответа (ISRE) в своих промоторах . Белок IRF-1 связывается с ISRE через N-терминальные спираль-поворот-спираль ДНК-связывающие домены,^[4], которые высоко консервативны среди всех белков IRF.

Также было выявлено, что помимо своей функции в качестве фактора транскрипции, IRF-1 способен трансактивировать белок-супрессор опухолей р53 посредством его кофактора p300^[en].^[5]

IRF-1, как было выявлено, играет роль в иммунных откликах, регулирующих апоптоз, повреждения ДНК и подавление опухолей.^[6]

Регуляция

Было выявлено, что экстремальное С-окончание^[en] IRF-1 регулирует способность активировать транскрипцию, нанотела^[en], направленные в эту область (MF1) способны увеличивать активность IRF-1.^[7]

Модельные организмы

*Irf1* фенотип нокаутных мышей
Характеристики	фенотип
Жизнеспособность Homozygote	Норма
Плодородие	Норма
Вес тела	Норма
Тревога	Норма
Неврологическое обследование	Норма
Сила хватания	Норма
Горячая пластина	Норма
Дисморфология	Норма
Непрямая калориметрия	Норма
Тест толерантности к глюкозе	Норма
Отклик ствола мозга	Норма
ДЭРА	Норма
Рентгенография	Норма
Температура тела	Норма
Морфология глаз	Норма
Клиническая химия	Норма
Гематология	Норма
Лимфоциты периферической крови	Аномальный
Тест микроядер	Норма
Вес сердца	Норма
Tail epidermis wholemount	Аномальный
Гистопатология кожи	Normal
Гистопатология мозга	Normal
Гистопатология глаз	Норма
Citrobacter infection	Normal^[8]
Все тесты и анализы от^[9]^[10]

Модельные организмы были использованы при исследовании функций IRF1. Условная линия нокаутных мышей, называемая Irf1^{tm1a(EUCOMM)Wtsi},^[11]^[12] была создана в рамках международной программы консорциума Нокаутная мышь^[en] - большой мутагенезный проект для создания и распространения модельных животных для изучения болезней заинтересованными учёными - в институте Сенгера.^[13]^[14]^[15]

Самцы и самки животных прошли стандартное фенотипическое обследование^[en], чтобы определить влияние удаления.^[9]^[16] Двадцать пять испытаний были проведены и два фенотипических параметра оказались аномальными. Гомозиготные^[en] мутантные животные имели патологию лимфоцитов периферической крови^[en], в частности, уменьшение числа CD8-положительных Т-клеток и NK клеток и увеличение CD4-положительных Т-клеток. Мыши также имели аномалии фенотипа кожного покрова, определённого изучением хвостового эпидермиса.^[9]

Взаимодействия

IRF1 было показано, взаимодействуют с:

Примечания

↑ Maruyama M, Fujita T, Taniguchi T (Jun 1989). “Sequence of a cDNA coding for human IRF-1”. Nucleic Acids Res. 17 (8): 3292. DOI:10.1093/nar/17.8.3292. PMC 317732. PMID 2726461.
↑ Itoh S, Harada H, Nakamura Y, White R, Taniguchi T (Nov 1991). “Assignment of the human interferon regulatory factor-1 (IRF1) gene to chromosome 5q23-q31”. Genomics. 10 (4): 1097—9. DOI:10.1016/0888-7543(91)90208-V. PMID 1680796.
↑ Miyamoto M, Fujita T, Kimura Y, Maruyama M, Harada H, Sudo Y, Miyata T, Taniguchi T (September 1988). “Regulated expression of a gene encoding a nuclear factor, IRF-1, that specifically binds to IFN-beta gene regulatory elements”. Cell. 54 (6): 903—13. DOI:10.1016/S0092-8674(88)91307-4. PMID 3409321.
↑ Escalante CR, Yie J, Thanos D, Aggarwal AK (January 1998). “Structure of IRF-1 with bound DNA reveals determinants of interferon regulation”. Nature. 391 (6662): 103—6. DOI:10.1038/34224. PMID 9422515.
↑ Dornan D, Eckert M, Wallace M, Shimizu H, Ramsay E, Hupp TR, Ball KL (November 2004). “Interferon regulatory factor 1 binding to p300 stimulates DNA-dependent acetylation of p53”. Mol. Cell. Biol. 24 (22): 10083—98. DOI:10.1128/MCB.24.22.10083-10098.2004. PMC 525491. PMID 15509808.
↑ Entrez Gene: IRF1 interferon regulatory factor 1 (неопр.).
↑ Möller A, Pion E, Narayan V, Ball KL (December 2010). “Intracellular activation of interferon regulatory factor-1 by nanobodies to the multifunctional (Mf1) domain”. J. Biol. Chem. 285 (49): 38348—61. DOI:10.1074/jbc.M110.149476. PMC 2992268. PMID 20817723.
↑ Citrobacter infection data for Irf1 (неопр.). Wellcome Trust Sanger Institute.
1 2 3 Gerdin AK (2010). “The Sanger Mouse Genetics Programme: High throughput characterisation of knockout mice”. Acta Ophthalmologica. 88 (S248). DOI:10.1111/j.1755-3768.2010.4142.x.
↑ Mouse Resources Portal, Wellcome Trust Sanger Institute.
↑ International Knockout Mouse Consortium (неопр.).
↑ Mouse Genome Informatics (неопр.).
↑ Skarnes WC, Rosen B, West AP, Koutsourakis M, Bushell W, Iyer V, Mujica AO, Thomas M, Harrow J, Cox T, Jackson D, Severin J, Biggs P, Fu J, Nefedov M, de Jong PJ, Stewart AF, Bradley A (2011). “A conditional knockout resource for the genome-wide study of mouse gene function”. Nature. 474 (7351): 337—342. DOI:10.1038/nature10163. PMC 3572410. PMID 21677750.
↑ Dolgin E (June 2011). “Mouse library set to be knockout”. Nature. 474 (7351): 262—3. DOI:10.1038/474262a. PMID 21677718.
↑ Collins FS, Rossant J, Wurst W (January 2007). “A mouse for all reasons”. Cell. 128 (1): 9—13. DOI:10.1016/j.cell.2006.12.018. PMID 17218247.
↑ van der Weyden L, White JK, Adams DJ, Logan DW (2011). “The mouse genetics toolkit: revealing function and mechanism”. Genome Biol. 12 (6): 224. DOI:10.1186/gb-2011-12-6-224. PMC 3218837. PMID 21722353.
↑ Narayan V, Pion E, Landré V, Müller P, Ball KL (October 2010). “Docking dependent ubiquitination of the interferon regulatory factor-1 tumour suppressor protein by the ubiquitin ligase CHIP”. J Biol Chem. 286 (1): 607—19. DOI:10.1074/jbc.M110.153122. PMC 3013021. PMID 20947504.
↑ Kular RK, Yehiely F, Kotlo KU, Cilensek ZM, Bedi R, Deiss LP (October 2009). “GAGE, an antiapoptotic protein binds and modulates the expression of nucleophosmin/B23 and interferon regulatory factor 1”. J. Interferon Cytokine Res. 29 (10): 645—55. DOI:10.1089/jir.2008.0099. PMID 19642896.
↑ Narayan V, Eckert M, Zylicz A, Zylicz M, Ball KL (September 2009). “Cooperative regulation of the interferon regulatory factor-1 tumor suppressor protein by core components of the molecular chaperone machinery”. J Biol Chem. 284 (38): 25889—99. DOI:10.1074/jbc.M109.019505. PMC 2757990. PMID 19502235.
↑ Schaper F, Kirchhoff S, Posern G, Köster M, Oumard A, Sharf R, Levi BZ, Hauser H (October 1998). “Functional domains of interferon regulatory factor I (IRF-1)”. Biochem. J. 335 (1): 147—57. PMC 1219763. PMID 9742224.
↑ Sharf R, Azriel A, Lejbkowicz F, Winograd SS, Ehrlich R, Levi BZ (June 1995). “Functional domain analysis of interferon consensus sequence binding protein (ICSBP) and its association with interferon regulatory factors”. J. Biol. Chem. 270 (22): 13063—9. DOI:10.1074/jbc.270.22.13063. PMID 7768900.
↑ Umegaki N, Tamai K, Nakano H, Moritsugu R, Yamazaki T, Hanada K, Katayama I, Kaneda Y (June 2007). “Differential regulation of karyopherin alpha 2 expression by TGF-beta1 and IFN-gamma in normal human epidermal keratinocytes: evident contribution of KPNA2 for nuclear translocation of IRF-1”. J. Invest. Dermatol. 127 (6): 1456—64. DOI:10.1038/sj.jid.5700716. PMID 17255955.
↑ Negishi H, Fujita Y, Yanai H, Sakaguchi S, Ouyang X, Shinohara M, Takayanagi H, Ohba Y, Taniguchi T, Honda K (October 2006). “Evidence for licensing of IFN-gamma-induced IFN regulatory factor 1 transcription factor by MyD88 in Toll-like receptor-dependent gene induction program”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 103 (41): 15136—41. DOI:10.1073/pnas.0607181103. PMC 1586247. PMID 17018642.
↑ Masumi A, Wang IM, Lefebvre B, Yang XJ, Nakatani Y, Ozato K (March 1999). “The histone acetylase PCAF is a phorbol-ester-inducible coactivator of the IRF family that confers enhanced interferon responsiveness”. Mol. Cell. Biol. 19 (3): 1810—20. PMC 83974. PMID 10022868.
↑ Chatterjee-Kishore M, van Den Akker F, Stark GR (July 2000). “Adenovirus E1A down-regulates LMP2 transcription by interfering with the binding of stat1 to IRF1”. J. Biol. Chem. 275 (27): 20406—11. DOI:10.1074/jbc.M001861200. PMID 10764778.
↑ Sgarbanti M, Borsetti A, Moscufo N, Bellocchi MC, Ridolfi B, Nappi F, Marsili G, Marziali G, Coccia EM, Ensoli B, Battistini A (May 2002). “Modulation of human immunodeficiency virus 1 replication by interferon regulatory factors”. J. Exp. Med. 195 (10): 1359—70. DOI:10.1084/jem.20010753. PMC 2193759. PMID 12021315.
↑ Lee JH, Chun T, Park SY, Rho SB (September 2008). “Interferon regulatory factor-1 (IRF-1) regulates VEGF-induced angiogenesis in HUVECs”. Biochim. Biophys. Acta. 1783 (9): 1654—62. DOI:10.1016/j.bbamcr.2008.04.006. PMID 18472010.

Литература

Harada H, Taniguchi T, Tanaka N (1999). “The role of interferon regulatory factors in the interferon system and cell growth control”. Biochimie. 80 (8—9): 641—50. DOI:10.1016/S0300-9084(99)80017-0. PMID 9865486.
Pitha PM, Au WC, Lowther W, Juang YT, Schafer SL, Burysek L, Hiscott J, Moore PA (1999). “Role of the interferon regulatory factors (IRFs) in virus-mediated signaling and regulation of cell growth”. Biochimie. 80 (8—9): 651—8. DOI:10.1016/S0300-9084(99)80018-2. PMID 9865487.
Yu-Lee L (2002). “Stimulation of interferon regulatory factor-1 by prolactin”. Lupus. 10 (10): 691—9. DOI:10.1191/096120301717164921. PMID 11721695.
Pine R (2002). “IRF and tuberculosis”. J. Interferon Cytokine Res. 22 (1): 15—25. DOI:10.1089/107999002753452629. PMID 11846972.
Romeo G, Fiorucci G, Chiantore MV, Percario ZA, Vannucchi S, Affabris E (2002). “IRF-1 as a negative regulator of cell proliferation”. J. Interferon Cytokine Res. 22 (1): 39—47. DOI:10.1089/107999002753452647. PMID 11846974.
Cha Y, Sims SH, Romine MF, Kaufmann M, Deisseroth AB (1992). “Human interferon regulatory factor 1: intron-exon organization”. DNA Cell Biol. 11 (8): 605—11. DOI:10.1089/dna.1992.11.605. PMID 1382447.
Harada H, Fujita T, Miyamoto M, Kimura Y, Maruyama M, Furia A, Miyata T, Taniguchi T (1989). “Structurally similar but functionally distinct factors, IRF-1 and IRF-2, bind to the same regulatory elements of IFN and IFN-inducible genes”. Cell. 58 (4): 729—39. DOI:10.1016/0092-8674(89)90107-4. PMID 2475256.
Miyamoto M, Fujita T, Kimura Y, Maruyama M, Harada H, Sudo Y, Miyata T, Taniguchi T (1988). “Regulated expression of a gene encoding a nuclear factor, IRF-1, that specifically binds to IFN-beta gene regulatory elements”. Cell. 54 (6): 903—13. DOI:10.1016/S0092-8674(88)91307-4. PMID 3409321.
Harada H, Takahashi E, Itoh S, Harada K, Hori TA, Taniguchi T (1994). “Structure and regulation of the human interferon regulatory factor 1 (IRF-1) and IRF-2 genes: implications for a gene network in the interferon system”. Mol. Cell. Biol. 14 (2): 1500—9. PMC 358505. PMID 7507207.
Sharf R, Azriel A, Lejbkowicz F, Winograd SS, Ehrlich R, Levi BZ (1995). “Functional domain analysis of interferon consensus sequence binding protein (ICSBP) and its association with interferon regulatory factors”. J. Biol. Chem. 270 (22): 13063—9. DOI:10.1074/jbc.270.22.13063. PMID 7768900.
Willman CL, Sever CE, Pallavicini MG, Harada H, Tanaka N, Slovak ML, Yamamoto H, Harada K, Meeker TC, List AF (1993). “Deletion of IRF-1, mapping to chromosome 5q31.1, in human leukemia and preleukemic myelodysplasia”. Science. 259 (5097): 968—71. DOI:10.1126/science.8438156. PMID 8438156.
Drew PD, Franzoso G, Becker KG, Bours V, Carlson LM, Siebenlist U, Ozato K (1997). “NF kappa B and interferon regulatory factor 1 physically interact and synergistically induce major histocompatibility class I gene expression”. J. Interferon Cytokine Res. 15 (12): 1037—45. DOI:10.1089/jir.1995.15.1037. PMID 8746784.
Ronco LV, Karpova AY, Vidal M, Howley PM (1998). “Human papillomavirus 16 E6 oncoprotein binds to interferon regulatory factor-3 and inhibits its transcriptional activity”. Genes Dev. 12 (13): 2061—72. DOI:10.1101/gad.12.13.2061. PMC 316980. PMID 9649509.
Nozawa H, Oda E, Ueda S, Tamura G, Maesawa C, Muto T, Taniguchi T, Tanaka N (1998). “Functionally inactivating point mutation in the tumor-suppressor IRF-1 gene identified in human gastric cancer”. Int. J. Cancer. 77 (4): 522—7. DOI:10.1002/(SICI)1097-0215(19980812)77:4<522::AID-IJC8>3.0.CO;2-W. PMID 9679752.
Schaper F, Kirchhoff S, Posern G, Köster M, Oumard A, Sharf R, Levi BZ, Hauser H (1998). “Functional domains of interferon regulatory factor I (IRF-1)”. Biochem. J. 335 (1): 147—57. PMC 1219763. PMID 9742224.
Masumi A, Wang IM, Lefebvre B, Yang XJ, Nakatani Y, Ozato K (1999). “The histone acetylase PCAF is a phorbol-ester-inducible coactivator of the IRF family that confers enhanced interferon responsiveness”. Mol. Cell. Biol. 19 (3): 1810—20. PMC 83974. PMID 10022868.

Данная страница на сайте WikiSort.ru содержит текст со страницы сайта "Википедия".

Если Вы хотите её отредактировать, то можете сделать это на странице редактирования в Википедии.

Если сделанные Вами правки не будут кем-нибудь удалены, то через несколько дней они появятся на сайте WikiSort.ru .

Текст в блоке "Читать" взят с сайта "Википедия" и доступен по лицензии Creative Commons Attribution-ShareAlike; в отдельных случаях могут действовать дополнительные условия.

Другой контент может иметь иную лицензию. Перед использованием материалов сайта WikiSort.ru внимательно изучите правила лицензирования конкретных элементов наполнения сайта.

2019-2025
WikiSort.ru - проект по пересортировке и дополнению контента Википедии

[pmid2726461-1] Maruyama M, Fujita T, Taniguchi T (Jun 1989). “Sequence of a cDNA coding for human IRF-1”. Nucleic Acids Res. 17 (8): 3292. DOI:10.1093/nar/17.8.3292. PMC 317732. PMID 2726461.

[pmid1680796-2] Itoh S, Harada H, Nakamura Y, White R, Taniguchi T (Nov 1991). “Assignment of the human interferon regulatory factor-1 (IRF1) gene to chromosome 5q23-q31”. Genomics. 10 (4): 1097—9. DOI:10.1016/0888-7543(91)90208-V. PMID 1680796.

[Miyamoto_M-3] Miyamoto M, Fujita T, Kimura Y, Maruyama M, Harada H, Sudo Y, Miyata T, Taniguchi T (September 1988). “Regulated expression of a gene encoding a nuclear factor, IRF-1, that specifically binds to IFN-beta gene regulatory elements”. Cell. 54 (6): 903—13. DOI:10.1016/S0092-8674(88)91307-4. PMID 3409321.

[Escalante_CR-4] Escalante CR, Yie J, Thanos D, Aggarwal AK (January 1998). “Structure of IRF-1 with bound DNA reveals determinants of interferon regulation”. Nature. 391 (6662): 103—6. DOI:10.1038/34224. PMID 9422515.

[Dornan_D-5] Dornan D, Eckert M, Wallace M, Shimizu H, Ramsay E, Hupp TR, Ball KL (November 2004). “Interferon regulatory factor 1 binding to p300 stimulates DNA-dependent acetylation of p53”. Mol. Cell. Biol. 24 (22): 10083—98. DOI:10.1128/MCB.24.22.10083-10098.2004. PMC 525491. PMID 15509808.

[6] Entrez Gene: IRF1 interferon regulatory factor 1 (неопр.).

[pmid20817723-7] Möller A, Pion E, Narayan V, Ball KL (December 2010). “Intracellular activation of interferon regulatory factor-1 by nanobodies to the multifunctional (Mf1) domain”. J. Biol. Chem. 285 (49): 38348—61. DOI:10.1074/jbc.M110.149476. PMC 2992268. PMID 20817723.

[''Citrobacter''_infection-8] Citrobacter infection data for Irf1 (неопр.). Wellcome Trust Sanger Institute.

[mgp_reference-9] 1 2 3 Gerdin AK (2010). “The Sanger Mouse Genetics Programme: High throughput characterisation of knockout mice”. Acta Ophthalmologica. 88 (S248). DOI:10.1111/j.1755-3768.2010.4142.x.

[10] Mouse Resources Portal, Wellcome Trust Sanger Institute.

[allele_ref-11] International Knockout Mouse Consortium (неопр.).

[mgi_allele_ref-12] Mouse Genome Informatics (неопр.).

[pmid21677750-13] Skarnes WC, Rosen B, West AP, Koutsourakis M, Bushell W, Iyer V, Mujica AO, Thomas M, Harrow J, Cox T, Jackson D, Severin J, Biggs P, Fu J, Nefedov M, de Jong PJ, Stewart AF, Bradley A (2011). “A conditional knockout resource for the genome-wide study of mouse gene function”. Nature. 474 (7351): 337—342. DOI:10.1038/nature10163. PMC 3572410. PMID 21677750.

[mouse_library-14] Dolgin E (June 2011). “Mouse library set to be knockout”. Nature. 474 (7351): 262—3. DOI:10.1038/474262a. PMID 21677718.

[mouse_for_all_reasons-15] Collins FS, Rossant J, Wurst W (January 2007). “A mouse for all reasons”. Cell. 128 (1): 9—13. DOI:10.1016/j.cell.2006.12.018. PMID 17218247.

[pmid21722353-16] van der Weyden L, White JK, Adams DJ, Logan DW (2011). “The mouse genetics toolkit: revealing function and mechanism”. Genome Biol. 12 (6): 224. DOI:10.1186/gb-2011-12-6-224. PMC 3218837. PMID 21722353.

[pmid20947504-17] Narayan V, Pion E, Landré V, Müller P, Ball KL (October 2010). “Docking dependent ubiquitination of the interferon regulatory factor-1 tumour suppressor protein by the ubiquitin ligase CHIP”. J Biol Chem. 286 (1): 607—19. DOI:10.1074/jbc.M110.153122. PMC 3013021. PMID 20947504.

[pmid19642896-18] Kular RK, Yehiely F, Kotlo KU, Cilensek ZM, Bedi R, Deiss LP (October 2009). “GAGE, an antiapoptotic protein binds and modulates the expression of nucleophosmin/B23 and interferon regulatory factor 1”. J. Interferon Cytokine Res. 29 (10): 645—55. DOI:10.1089/jir.2008.0099. PMID 19642896.

[pmid19502235-19] Narayan V, Eckert M, Zylicz A, Zylicz M, Ball KL (September 2009). “Cooperative regulation of the interferon regulatory factor-1 tumor suppressor protein by core components of the molecular chaperone machinery”. J Biol Chem. 284 (38): 25889—99. DOI:10.1074/jbc.M109.019505. PMC 2757990. PMID 19502235.

[pmid9742224-20] Schaper F, Kirchhoff S, Posern G, Köster M, Oumard A, Sharf R, Levi BZ, Hauser H (October 1998). “Functional domains of interferon regulatory factor I (IRF-1)”. Biochem. J. 335 (1): 147—57. PMC 1219763. PMID 9742224.

[pmid7768900-21] Sharf R, Azriel A, Lejbkowicz F, Winograd SS, Ehrlich R, Levi BZ (June 1995). “Functional domain analysis of interferon consensus sequence binding protein (ICSBP) and its association with interferon regulatory factors”. J. Biol. Chem. 270 (22): 13063—9. DOI:10.1074/jbc.270.22.13063. PMID 7768900.

[pmid17255955-22] Umegaki N, Tamai K, Nakano H, Moritsugu R, Yamazaki T, Hanada K, Katayama I, Kaneda Y (June 2007). “Differential regulation of karyopherin alpha 2 expression by TGF-beta1 and IFN-gamma in normal human epidermal keratinocytes: evident contribution of KPNA2 for nuclear translocation of IRF-1”. J. Invest. Dermatol. 127 (6): 1456—64. DOI:10.1038/sj.jid.5700716. PMID 17255955.

[pmid17018642-23] Negishi H, Fujita Y, Yanai H, Sakaguchi S, Ouyang X, Shinohara M, Takayanagi H, Ohba Y, Taniguchi T, Honda K (October 2006). “Evidence for licensing of IFN-gamma-induced IFN regulatory factor 1 transcription factor by MyD88 in Toll-like receptor-dependent gene induction program”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 103 (41): 15136—41. DOI:10.1073/pnas.0607181103. PMC 1586247. PMID 17018642.

[pmid10022868-24] Masumi A, Wang IM, Lefebvre B, Yang XJ, Nakatani Y, Ozato K (March 1999). “The histone acetylase PCAF is a phorbol-ester-inducible coactivator of the IRF family that confers enhanced interferon responsiveness”. Mol. Cell. Biol. 19 (3): 1810—20. PMC 83974. PMID 10022868.

[pmid10764778-25] Chatterjee-Kishore M, van Den Akker F, Stark GR (July 2000). “Adenovirus E1A down-regulates LMP2 transcription by interfering with the binding of stat1 to IRF1”. J. Biol. Chem. 275 (27): 20406—11. DOI:10.1074/jbc.M001861200. PMID 10764778.

[pmid12021315-26] Sgarbanti M, Borsetti A, Moscufo N, Bellocchi MC, Ridolfi B, Nappi F, Marsili G, Marziali G, Coccia EM, Ensoli B, Battistini A (May 2002). “Modulation of human immunodeficiency virus 1 replication by interferon regulatory factors”. J. Exp. Med. 195 (10): 1359—70. DOI:10.1084/jem.20010753. PMC 2193759. PMID 12021315.

[pmid18472010-27] Lee JH, Chun T, Park SY, Rho SB (September 2008). “Interferon regulatory factor-1 (IRF-1) regulates VEGF-induced angiogenesis in HUVECs”. Biochim. Biophys. Acta. 1783 (9): 1654—62. DOI:10.1016/j.bbamcr.2008.04.006. PMID 18472010.