Тимопоэтин (англ.thymopoietin) — это ген человека[1] и его белковый продукт, гормон, который синтезируется в клетках тимуса и принимает участие в контроле дифференцировки Т-лимфоцитовкластера дифференцировки CD90. Пре-мРНК гена тимопоэтина подвергается альтернативному сплайсингу, при этом образуются три различных мРНК, и соответственно, три формы белка—массой 75 кДа (альфа-форма), 51 кДа (бета-форма) и 39 кДа (гамма-форма), которые экспрессируются во всех клетках. Ген тимопоэтина человека локализован на двенадцатой хромосоме (участок 12q22) и состоит из восьми экзонов.
Альфа-форма белка представлена в ядре лимфоцитов, в то время как бета- и гамма-формы локализованы в ядерной мембране. Бета-форма белка является гомологом мышиного белка LAP2 (полипептид, связанный ламиной 2), который играет роль в регуляции ядерной архитектуры, связывая ламин В1 и хромосомы. Данное взаимодействие регулируется в ходе митоза путём фосфорилирования.
Harris CA, Andryuk PJ, Cline SW, Mathew S, Siekierka JJ, Goldstein G (1995). “Structure and mapping of the human thymopoietin (TMPO) gene and relationship of human TMPO beta to rat lamin-associated polypeptide 2”. Genomics. 28 (2): 198—205. DOI:10.1006/geno.1995.1131. PMID8530026.
Dechat T, Vlcek S, Foisner R (2000). “Review: lamina-associated polypeptide 2 isoforms and related proteins in cell cycle-dependent nuclear structure dynamics”. J. Struct. Biol. 129 (2–3): 335—45. DOI:10.1006/jsbi.2000.4212. PMID10806084.
Twomey JJ, Goldstein G, Lewis VM; et al. (1977). “Bioassay determinations of thymopoietin and thymic hormone levels in human plasma”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 74 (6): 2541—5. DOI:10.1073/pnas.74.6.2541. PMID302007.
Heavner GA, Audhya T, Goldstein G (1990). “Peptide analogs of thymopentin distinguish distinct thymopoietin receptor specificities on two human T cell lines”. Regul. Pept. 27 (2): 257—62. DOI:10.1016/0167-0115(90)90044-W. PMID2158125.
Audhya T, Schlesinger DH, Goldstein G (1987). “Isolation and complete amino acid sequence of human thymopoietin and splenin”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 84 (11): 3545—9. DOI:10.1073/pnas.84.11.3545. PMID3473468.
Fuccello A, Audhya T, Talle MA, Goldstein G (1984). “Immunoassay for bovine serum thymopoietin: discrimination from splenin by monoclonal antibodies”. Arch. Biochem. Biophys. 228 (1): 292—8. DOI:10.1016/0003-9861(84)90070-5. PMID6364989.
Harris CA, Andryuk PJ, Cline S; et al. (1994). “Three distinct human thymopoietins are derived from alternatively spliced mRNAs”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 91 (14): 6283—7. DOI:10.1073/pnas.91.14.6283. PMID7517549.
Hara H, Hayashi K, Ohta K; et al. (1995). “A new thymopoietin precursor gene from human thymus”. Biochem. Mol. Biol. Int. 34 (5): 927—33. PMID7703909.
Goldstein G, Schlesinger DH, Audhya T (1994). “Isolation and complete amino acid sequence of human thymopoietin and splenin”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 91 (13): 6249. DOI:10.1073/pnas.91.13.6249. PMID8016147.
Harris CA, Andryuk PJ, Cline SW; et al. (1996). “Structure and mapping of the human thymopoietin (TMPO) gene and relationship of human TMPO beta to rat lamin-associated polypeptide 2”. Genomics. 28 (2): 198—205. DOI:10.1006/geno.1995.1131. PMID8530026.
Berger R, Theodor L, Shoham J; et al. (1996). “The characterization and localization of the mouse thymopoietin/lamina-associated polypeptide 2 gene and its alternatively spliced products”. Genome Res. 6 (5): 361—70. DOI:10.1101/gr.6.5.361. PMID8743987.
Furukawa K, Fritze CE, Gerace L (1998). “The major nuclear envelope targeting domain of LAP2 coincides with its lamin binding region but is distinct from its chromatin interaction domain”. J. Biol. Chem. 273 (7): 4213—9. DOI:10.1074/jbc.273.7.4213. PMID9461618.
Furukawa K, Kondo T (1998). “Identification of the lamina-associated-polypeptide-2-binding domain of B-type lamin”. Eur. J. Biochem. 251 (3): 729—33. DOI:10.1046/j.1432-1327.1998.2510729.x. PMID9490046.
Dechat T, Gotzmann J, Stockinger A; et al. (1998). “Detergent-salt resistance of LAP2alpha in interphase nuclei and phosphorylation-dependent association with chromosomes early in nuclear assembly implies functions in nuclear structure dynamics”. Embo J. 17 (16): 4887—902. DOI:10.1093/emboj/17.16.4887. PMID9707448.
Furukawa K (1999). “LAP2 binding protein 1 (L2BP1/BAF) is a candidate mediator of LAP2-chromatin interaction”. J. Cell. Sci. 112 ( Pt 15): 2485—92. PMID10393804.
Weber PJ, Eckhard CP, Gonser S; et al. (1999). “On the role of thymopoietins in cell proliferation. Immunochemical evidence for new members of the human thymopoietin family”. Biol. Chem. 380 (6): 653—60. DOI:10.1515/BC.1999.081. PMID10430029.
Martins SB, Eide T, Steen RL; et al. (2001). “HA95 is a protein of the chromatin and nuclear matrix regulating nuclear envelope dynamics”. J. Cell. Sci. 113 Pt 21: 3703—13. PMID11034899.
Другой контент может иметь иную лицензию. Перед использованием материалов сайта WikiSort.ru внимательно изучите правила лицензирования конкретных элементов наполнения сайта.
2019-2025 WikiSort.ru - проект по пересортировке и дополнению контента Википедии