Глутамин-2-оксоглутаратаминотрансфераза или глутаматсинтаза[1] (GOGAT, ГОГАТ) — фермент, катализирующий реакцию образования глутаминовой кислоты из глутамина и α-кетоглутарата. Вместе с глутамин-синтетазой (GS) играет центральную роль в ассимиляции азота фотосинтезирующими эукариотами и прокариотами, хотя встречается и у хемотрофных бактерий. Особо значима во многих морских экосистемах, где первичная продукция определяется доступностью неорганических соединений азота.
В качестве источника неорганического азота морские водоросли используют ионы нитрата и аммония. Оба соединения включаются в состав аминокислот в результате последовательной работы глутаминсинтетазы и глутаматсинтазы. Изоэнзимы GOGAT катализируют перенос амидного азота с глутамина на α-кетоглутарат (2-оксоглутарат), используя в качестве восстановителей NADH/NADPH или ферредоксин (соответственно NADH-GOGAT, NADPH-GOGAT и Fd-GOGAT). У фотосинтезирующих эукариот изоэнзимы GS и GOGAT работают в цитоплазме и строме хлоропласта.
Fd-GOGAT описана исключительно у цианобактерий и фотосинтезирующих эукариот, причём у последних она активна в хлоропласте, хотя у красных водорослей фермент закодирован в геноме пластид, а у сосудистых растений — в ядерном. NADH-GOGAT обнаружена в ядерном геноме сосудистых растений, грибов и диатомей. NADPH-GOGAT распространена у нефотосинтезирующих бактерий и архей.
Данная страница на сайте WikiSort.ru содержит текст со страницы сайта "Википедия".
Если Вы хотите её отредактировать, то можете сделать это на странице редактирования в Википедии.
Если сделанные Вами правки не будут кем-нибудь удалены, то через несколько дней они появятся на сайте WikiSort.ru .