WikiSort.ru - Не сортированное

ПОИСК ПО САЙТУ | о проекте

Аминокислоты с разветвлёнными боковыми цепями (англ. branched-chain amino acids, BCAA) — группа протеиногенных аминокислот, характеризующихся разветвлёнными строением алифатической боковой цепи. К таким аминокислотам относятся лейцин, изолейцин и валин. Все три аминокислоты являются незаменимыми для человека и должны поступать в организм с пищей[1]. Среднее содержание этих аминокислот в пищевых белках составляет 20-25%[2]. Хотя большая часть аминокислот метаболизируется в печени, аминокислоты с разветвлёнными боковыми цепями подвергаются катаболическим превращениям, главным образом, в других органах и тканях, включая скелетные мышцы, сердце, нейроны, жировую ткань и почки[1][2].

Помимо очевидной роли в построении молекул белков, аминокислоты c разветвлёнными боковыми цепями имеют множество других функций. Считается, что при мышечной работе они могут использоваться для синтеза промежуточных соединений цикла трикарбоновых кислот и глюконеогенеза, то есть выступают в качестве источников энергии. Кроме того, эти аминокислоты имеют регуляторные функции: выступая в качестве сигнальных молекул, они регулируют процессы синтеза и деградации белков, клеточного метаболизма и роста, а также секрецию инсулина[3].

Лейцин
Изолейцин
Валин

Роль в структуре белков

Лейцин, изолейцин и валин являются наиболее гидрофобными протеиногенными аминокислотами, это свойство определяет их роль в структуре белков. Гидрофобные аминокислотные остатки (а значит, в том числе и аминокислоты с разветвлёнными боковыми цепями) встречаются в относительно большом количестве во внутренних частях водорастворимых глобулярных белков, на поверхности доменов мембранных белков, взаимодействующих с липидами мембран, на поверхностях контактов между отдельными α-спиралями, входящими в состав фибриллярного белка. Остатки аминокислот с разветвлёнными боковыми цепями участвуют в гидрофобных взаимодействиях — слабых взаимодействиях, которые наряду с водородными связями, ионными связями и Ван-дер-Ваальсовыми взаимодействиями обеспечивают стабильность третичной структуры белка. Помимо такой общей структурной роли, аминокислоты с разветвлёнными боковыми цепями могут выполнять и специфические функции: эти аминокислоты важны для связывания молекул кислорода миоглобином и гемоглобином, а также для связывания субстрата и каталитической активности различных ферментов[2].

Применение

BCAA применяется очень широко в ряде спортивных дисциплин, в частности в бодибилдинге. Культуристы утверждают, что BCAA помогает повысить выносливость и ускоряет восстановление мышц.[источник не указан 211 дней]

Оптимальное время приема

В дни тренировок

В процессе тренировки, организм сжигает топливо бешеными темпами, и когда строительного материала не хватает, мышцы начинают «пожирать» самих себя. Чтобы не допустить этого, нужно давать подпитку непосредственно перед тренировочной сессией и после неё. Если продолжительность тренировки более 1 часа, то аминокислоты можно принять дополнительно в промежутках между упражнениями.

Каждый производитель указывает свои дозы приема. Оптимальной является 33 мг лейцина на 1 кг массы тела спортсмена. То есть, при весе 80 кг потребность в лейцине составляет 2640 мг за тренировку, это примерно 5 грамм ВСАА при стандартном соотношении 2:1:1. Благодаря несложным подсчетам, вы сами сможете рассчитать дозу, исходя из своего веса и соотношении аминокислот в применяемом вами ВСАА.

В дни отдыха

Отдых после тренировки – так же работа для организма. После сна катаболические процессы особо сильны. Расщепление белка из пищи или принятого протеина на аминокислоты происходит медленно, поэтому прием аминокислот после пробуждения – идеальный вариант для быстрого пополнения энергии. Утренний прием составляет 0,5-1 от стандартной дозы.[4]

Исследования

Пищевая добавка ВСАА была использована клинически для помощи в восстановлении пострадавших от ожогов. Однако, в 2006 году вышел документ о том, что в применении ВСАА при ожогах, травме и сепсисе следует отказаться[5]

Некоторые исследования показали возможную связь между высоким уровнем заболеваемости боковым амиотрофическим склерозом среди профессиональных игроков в американский футбол и итальянских футболистов, т. к. игроки с боковым амиотрофическим склерозом принимали в пищу ВСАA.[6]

Деградация

Деградация аминокислот с разветвленной цепью предполагает разветвленных Альфа-кетокислот дегидрогеназы комплекса (BCKDH). Дефицит этого комплекса приводит к раскачке аминокислот с разветвленной цепью (лейцинизолейцин и валин) и их токсических продуктов в крови и моче.

В BCKDH комплекс преобразует аминокислоты с разветвленной цепью в ацил-КоА - производные, которые после последующих реакций превращаются либо в ацетил-КоА или сукцинил-КоА , которые поступают в цикл лимонной кислоты.[7]

Примечания

  1. 1 2 Huang Y., Zhou M., Sun H., Wang Y. (2011). “Branched-chain amino acid metabolism in heart disease: an epiphenomenon or a real culprit?”. Cardiovasc Res. 90 (2): 220—223. DOI:10.1093/cvr/cvr070. PMID 21502372.
  2. 1 2 3 Brosnan J. T., Brosnan M. E. (2006). “Branched-chain amino acids: enzyme and substrate regulation”. J. Nutr. 136 (1 Suppl): 207S—211S. PMID 16365084.
  3. Yoshizawa F. (2012). “New therapeutic strategy for amino acid medicine: notable functions of branched chain amino acids as biological regulators”. J. Pharmacol. Sci. 118 (2): 149—155. PMID 22293293.
  4. BCAA оптимальное время приема. ProteinHouse. Проверено 12 августа 2018.
  5. Jean-Pascal De Bandt, Luc Cynober. Therapeutic Use of Branched-Chain Amino Acids in Burn, Trauma, and Sepsis (англ.) // The Journal of Nutrition. — 2006-01-01. Vol. 136, iss. 1. P. 308S–313S. ISSN 1541-6100 0022-3166, 1541-6100.
  6. Marin Manuel, C. J. Heckman. Stronger is not always better: could a bodybuilding dietary supplement lead to ALS? // Experimental neurology. — 2011-01-01. Т. 228, вып. 1. С. 5–8. ISSN 0014-4886. DOI:10.1016/j.expneurol.2010.12.007.
  7. D. D. Seррнкррррролаллджжжлиичрпакрars, G. Hsiao, A. Hsiao, J. G. Yu, C. H. Courtney. Mechanisms of human insulin resistance and thiazolidinedione-mediated insulin sensitization (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences. — 2009-11-03. Vol. 106, iss. 44. P. 18745–18750. ISSN 1091-6490 0027-8424, 1091-6490. DOI:10.1073/pnas.0903032106.

Данная страница на сайте WikiSort.ru содержит текст со страницы сайта "Википедия".

Если Вы хотите её отредактировать, то можете сделать это на странице редактирования в Википедии.

Если сделанные Вами правки не будут кем-нибудь удалены, то через несколько дней они появятся на сайте WikiSort.ru .




Текст в блоке "Читать" взят с сайта "Википедия" и доступен по лицензии Creative Commons Attribution-ShareAlike; в отдельных случаях могут действовать дополнительные условия.

Другой контент может иметь иную лицензию. Перед использованием материалов сайта WikiSort.ru внимательно изучите правила лицензирования конкретных элементов наполнения сайта.

2019-2024
WikiSort.ru - проект по пересортировке и дополнению контента Википедии