Альфа-спираль (α-спираль) — типичный элемент вторичной структуры белков, который имеет форму правозакрученой винтовой линии и в котором каждая аминогруппа (-NH) в каркасе образует водородную связь с карбонильной группой (-C=O) аминокислоты, находящейся на 4 аминокислоты раньше (водородная связь ). Этот элемент вторичной структуры иногда также называется классической альфа-спиралью Полинга — Кори — Брэнсона по именам авторов, впервые описавших эту структуру в 1951 году[1][2].
Параметры идеальной α-спирали:
- число аминокислотных остатков на виток спирали — 3,6-3,7
- диаметр спирали — 1,5 нм
- шаг спирали — 0,54 нм
- на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм
Такие параметры вычислены исходя из предположения, что конформация всех аминокислотных остатков (углы φ и ψ), входящих в состав α-спирали, одинакова. Однако в реальных белках конформации отдельных аминокислотных остатков немного различаются, что может приводить к небольшому искривлению оси спирали, к разному количеству аминокислотных остатков в витках спирали и т. п.
Примечания
- ↑ PAULING L, COREY RB, BRANSON HR. (1951). “The structure of proteins; two hydrogen-bonded helical configurations of the polypeptide chain”. Proc Natl Acad Sci U S A. 37: 205—211. DOI:10.1073/pnas.37.4.205. PMID 14816373.
- ↑ PAULING L, COREY RB. (1951). “Atomic coordinates and structure factors for two helical configurations of polypeptide chains”. Proc Natl Acad Sci U S A. 37: 235—240. PMID 14834145.
См. также
- β-листы, складчатые слои — другой распространенный вариант вторичной структуры.
- Прионы
Литература
.svg){kind=small} |
Это заготовка статьи по биохимии. Вы можете помочь проекту, дополнив её. |
Данная страница на сайте WikiSort.ru содержит текст со страницы сайта "Википедия".
Если Вы хотите её отредактировать, то можете сделать это на странице редактирования в Википедии.
Если сделанные Вами правки не будут кем-нибудь удалены, то через несколько дней они появятся на сайте WikiSort.ru .