| Сульфитредуктаза | |
|---|---|
 | |
| Идентификаторы | |
| Шифр КФ | 1.8.99.1 |
| Номер CAS | 37256-51-2 |
| Базы ферментов | |
| IntEnz | IntEnz view |
| BRENDA | BRENDA entry |
| ExPASy | NiceZyme view |
| MetaCyc | metabolic pathway |
| KEGG | KEGG entry |
| PRIAM | profile |
| PDB structures | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| Gene Ontology | AmiGO • EGO |
| Поиск | |
| PMC | статьи |
| PubMed | статьи |
| NCBI | NCBI proteins |
| CAS | 37256-51-2 |
Сульфитредуктаза (шифр КФ 1.8.99.1) — важный фермент, участвующий в метаболизме серы[2]. Он катализирует восстановление сульфита до сероводорода и воды[2][3]. Электроны для реакции поставляются от таких восстановительных эквивалентов как НАДФН, связанных флавиновых групп, или ферредоксина (у растений)[4]. По свойствам и строению фермент похож на нитритредуктазу.
- SO32− (сульфит) + донор электронов H2S (сероводород) + окисленный донор + 3 H2O
Сульфитредуктаза принадлежит к семейству оксидоредуктаз, и была обнаружена у архей, бактерий, грибов, и растений[5]. В зависимости от их функций, каталитических свойств и спектральных характеристик их подразделяют на ассимиляционные и диссимиляционные сульфитредуктазы. Систематическое имя для этого класса ферментов сероводород: акцептор оксидоредуктаза. Другие обычно используемые имена: ассимилирующая сульфитредуктаза, и сероводород: (акцептор) оксидоредуктаза.
Фермент участвует в метаболизме селеноцистеина и ассимиляции серы. Он содержит два ковалентно связанных кофакторов — железосерный кластер [4Fe-4S] и сирогем — который переносит электроны на субстрат. Состоит из двух или четырёх субъединиц по 64-71 кДа. Каждая субъединица имеет сирогем и 4Fe-4S-кластер. Km SO32- = 10 μМ [6].
Примечания
- ↑ PDB 1AOP; Crane BR, Siegel LM, Getzoff ED (October 1995). “Sulfite reductase structure at 1.6 Å: evolution and catalysis for reduction of inorganic anions”. Science. 270 (5233): 59—67. DOI:10.1126/science.270.5233.59. PMID 7569952.
- 1 2 Parey K, Warkentin E, Kroneck PM, Ermler U (2010). “Reaction cycle of the dissimilatory sulfite reductase from Archaeoglobus fulgidus”. Biochemistry. 49 (41): 8912—8921. DOI:10.1021/bi100781f. PMID 20822098.
- ↑ Pinto R, Harrison JS, Hsu T, Jacobs WR, Leyh TS (September 2007). “Sulfite Reduction in Mycobacteria”. J. Bacteriol. 189 (18): 6714—22. DOI:10.1128/JB.00487-07. PMC 2045171. PMID 17644602.
- ↑ Siegel LM, Murphy MJ, Kamin H (January 1973). “Reduced nicotinamide adenine dinucleotide phosphate-sulfite reductase of enterobacteria. I. The Escherichia coli hemoflavoprotein: molecular parameters and prosthetic groups”. J. Biol. Chem. 248 (1): 251—64. PMID 4144254.
- ↑ Schnell R, Sandalova T, Hellman U, Lindqvist Y, Schneider G (July 2005). “Siroheme- and [Fe4-S4]-dependent NirA from Mycobacterium tuberculosis is a sulfite reductase with a covalent Cys-Tyr bond in the active site”. J. Biol. Chem. 280 (29): 27319—28. DOI:10.1074/jbc.M502560200. PMID 15917234.
- ↑ Crane BR, Getzoff ED (December 1996). “The relationship between structure and function for the sulfite reductases”. Curr. Opin. Struct. Biol. 6 (6): 744—56. DOI:10.1016/S0959-440X(96)80003-0. PMID 8994874.
Дальнейшее чтение
- Asada K (August 1967). “Purification and properties of a sulfite reductase from leaf tissue”. J. Biol. Chem. 242 (16): 3646—54. PMID 6038492.
- Asada K, Tamura G, Bandurski RS (September 1969). “Methyl viologen-linked sulfite reductase from spinach leaves”. J. Biol. Chem. 244 (18): 4904—15. PMID 5824566.
- Yoshimoto A, Nakamura T, Sato R (December 1967). “Isolation from Aspergillus nidulans, of a protein catalyzing the reduction of sulfite by reduced viologen dyes”. J. Biochem. 62 (6): 756—66. PMID 558953.
Данная страница на сайте WikiSort.ru содержит текст со страницы сайта "Википедия".
Если Вы хотите её отредактировать, то можете сделать это на странице редактирования в Википедии.
Если сделанные Вами правки не будут кем-нибудь удалены, то через несколько дней они появятся на сайте WikiSort.ru .