WikiSort.ru - Не сортированное

Интегрин бета-7
2BRQ
Доступные структуры PDB Поиск ортологов: PDBe, RCSB Список идентификаторов PDB 2BRQ, 3V4P, 3V4V
Идентификаторы
Символ	ITGB7
Внешние ID	OMIM: 147559 MGI: 96616 HomoloGene: 20247 ChEMBL: 2979 GeneCards: ITGB7 Gene
Генная онтология Функция • virus receptor activity • protein binding • metal ion binding Компонент клетки • plasma membrane • integrin complex • membrane • receptor complex • extracellular vesicular exosome Биологический процесс • cell adhesion • cell-matrix adhesion • integrin-mediated signaling pathway • multicellular organismal development • response to virus • extracellular matrix organization • regulation of immune response • leukocyte migration Источники: Amigo / QuickGO
Профиль экспрессии РНК
Больше информации
Ортологи
Вид	Человек	Мышь
Entrez	3695	16421
Ensembl	ENSG00000139626	ENSMUSG00000001281
UniProt	P26010	P26011
RefSeq (мРНК)	NM_000889	NM_013566
RefSeq (белок)	NP_000880	NP_038594
Локус (UCSC)	Chr 12: 53.59 – 53.6 Mb	Chr 15: 102.22 – 102.23 Mb
Поиск в PubMed
Шаблон: просмотр • обсуждение • править

Интегрин бета-7 (β7) — мембранный белок, гликопротеин из надсемейства интегринов, продукт гена ITGB7, бета-субъединица интегрина α4β7, рецептора для MADCAM1, играющего важную роль в проникновении в организм вируса ВИЧ, и интегрина αEβ7, рецептора E-кадгерина. Ген был впервые клонирован в 1991 году. ^[1]

Функции

Бета-7 может образовывать димерные интегрины с альфа-4 и альфа-E цепями.

Интегрин альфа-4/бета-7 (α4β7; хоминговый рецептор островков Пейера LPAM-1) — молекула адгезии, которая опосредует миграцию и хоминг (возвращение) лимфоцитов к лимфоидной ткани, ассоциированной с кишечником. Этот интегрин взаимодействует с молекулой клеточной адгезии MADCAM1, которая экспрессируется эндотелиальными клетками сосудов желудочно-кишечного тракта, а также с VCAM1 и фибронектином. Распознаёт на фибронектине домены в регионе CS-1. Распознаёт трипептидную последовательность L-D-T в молекуле MADCAM1, и последовательность L-D-V в фибронектине.

Связывается с белком gp120 вируса ВИЧ-1, распознавая трипептид L-D-I в вирусном белке, что, в свою очередь, позволяет вирусу проникать в лимфоидную ткань желудочно-кишечного тракта. Это, возможно, основной путь развития СПИДа.^[2]

Интегрин альфа-E/бета-7 (αEβ7) является рецептором E-кадгерина.

Интегрин β7 взаимодействует с EED.^[3]

Структура

Интегрин бета-7 состоит из 779 аминокислот, молекулярная масса белковой части — 86,9 кДа. N-концевой участок (704 аминокислоты) является внеклеточным, далее расположен единственный трансмембранный фрагмент и внутриклеточный фрагмент (52 аминокислоты). Внеклеточный фрагмент включает 4 повтора, VWFA домен, до 8 участков N-гликозилирования. Цитозольный участок содержит тирозиновый участок фосфорилирования.

Тканевая специфичность

Экспрессирован в ряде лейкоцитарных линий.

См.также

• Интегрины

Примечания

Библиография

• Rietzler M; Bittner M; Kolanus W; et al. (1998). “The human WD repeat protein WAIT-1 specifically interacts with the cytoplasmic tails of beta7-integrins”. J. Biol. Chem. 273 (42): 27459—27466. DOI:10.1074/jbc.273.42.27459. PMID 9765275. Неизвестный параметр |author-separator= (справка)
• Taraszka KS; Higgins JM; Tan K; et al. (2000). “Molecular basis for leukocyte integrin alpha(E)beta(7) adhesion to epithelial (E)-cadherin”. J. Exp. Med. 191 (9): 1555—1567. DOI:10.1084/jem.191.9.1555. PMC 2213439. PMID 10790430. Неизвестный параметр |author-separator= (справка)
• Higgins JM; Cernadas M; Tan K; et al. (2000). “The role of alpha and beta chains in ligand recognition by beta 7 integrins”. J. Biol. Chem. 275 (33): 25652—25664. DOI:10.1074/jbc.M001228200. PMID 10837471. Неизвестный параметр |author-separator= (справка)
• Puig-Kröger A; Sanz-Rodríguez F; Longo N; et al. (2000). “Maturation-dependent expression and function of the CD49d integrin on monocyte-derived human dendritic cells”. J. Immunol. 165 (8): 4338—45. PMID 11035069. Неизвестный параметр |author-separator= (справка)
• Guilliano MJ, Foxx-Orenstein AE, Lebman DA (2001). “The microenvironment of human Peyer's patches inhibits the increase in CD38 expression associated with the germinal center reaction”. J. Immunol. 166 (4): 2179—85. PMID 11160270.
• Calderwood DA; Huttenlocher A; Kiosses WB; et al. (2002). “Increased filamin binding to beta-integrin cytoplasmic domains inhibits cell migration”. Nat. Cell Biol. 3 (12): 1060—1068. DOI:10.1038/ncb1201-1060. PMID 11781567. Неизвестный параметр |author-separator= (справка)
• Strausberg RL; Feingold EA; Grouse LH; et al. (2003). “Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99 (26): 16899—16903. DOI:10.1073/pnas.242603899. PMC 139241. PMID 12477932. Неизвестный параметр |author-separator= (справка)
• Calderwood DA; Fujioka Y; de Pereda JM; et al. (2003). “Integrin beta cytoplasmic domain interactions with phosphotyrosine-binding domains: a structural prototype for diversity in integrin signaling”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 100 (5): 2272—2277. DOI:10.1073/pnas.262791999. PMC 151330. PMID 12606711. Неизвестный параметр |author-separator= (справка)

Ссылки

• Интегрины:введение