WikiSort.ru - Не сортированное

RAD50 гомолог (S. cerevisiae)
Идентификаторы
Символ	RAD50 ; NBSLD; RAD502; hRad50
Внешние ID	OMIM: 604040 MGI: 109292 HomoloGene: 38092 GeneCards: RAD50 Gene
Генная онтология
Функция	• single-stranded DNA endodeoxyribonuclease activity; • DNA binding; • ATP-dependent DNA helicase activity; • protein binding; • ATP binding; • zinc ion binding; • 3'-5' exonuclease activity; • protein binding, bridging;
Компонент клетки	• nuclear chromosome, telomeric region; • nucleus; • nucleoplasm; • nucleolus; • membrane; • Mre11 complex; • site of double-strand break; • pronucleus;
Биологический процесс	• regulation of mitotic recombination; • telomere maintenance; • double-strand break repair via homologous recombination; • DNA catabolic process, endonucleolytic; • DNA repair; • double-strand break repair; • DNA recombination; • cellular response to DNA damage stimulus; • telomere maintenance via telomerase; • reciprocal meiotic recombination; • positive regulation of protein autophosphorylation; • DNA duplex unwinding; • positive regulation of kinase activity; • nucleic acid phosphodiester bond hydrolysis;
	Источники: Amigo / QuickGO
Профиль экспрессии РНК
	Больше информации
Ортологи
	Шаблон: просмотр • обсуждение • править

ПОИСК ПО САЙТУ | о проекте

Белок репарации ДНК RAD50 (англ. DNA repair protein RAD50), также известный как RAD50 — белок, кодируемый у человека геном RAD50^[1].

Функция

Белок, кодируемый этим геном очень похож на белок Rad50, Saccharomyces cerevisiae, участвующий в репарации двойных разрывов цепочки ДНК. Этот белок образует комплекс с MRE11 и NBS1 (также известный как Xrs2 в дрожжах). Этот комплекс MRN (комплекс MRX в дрожжах) связывается с повреждёнными концами ДНК и представляет многочисленные ферментативные активности, необходимые для репарации двойных разрывов нити присоединением негомологичного конца или гомологичной рекомбинацией. Исследования нокаутом гена мышиного гомолога Rad50 предполагают, что это важно для роста клеток и жизнеспособности. Было опубликовано два варианта транскрипта альтернативного сплайсинга Rad50, которые кодируют белки^[1].

Структура

Rad50 является членом структурного семейства белков поддержания хромосом (SMC)^[2]. Как и другие белки SMC, Rad50 содержит длинный внутренний биспиральных домен, который складывается обратно на себя, в результате чего N- и С-концы вместе образуют шаровидную ABC АТФазную голову домена. Rad50 может димеризовать как за счет своей головы домена, так и через цинко-связывающий димеризационный мотив на противоположном биспиральном конце, известном как «цинковый крючок»^[3]. Результаты микроскопии атомных сил показывают, что в свободном комплексе NBS1 Mre11-Rad50, цинковые крючки одного димера Rad50 ассоциируются с образованием замкнутого контура, в то время как цинковые крючки оснастки, после связывания ДНК, подвергаются конформации, что, как полагают, позволяет цинковым трубкам опосредованное скрепление повреждённых концов ДНК^[4].

Взаимодействия

Rad50, как было выявлено, взаимодействует с:

Эволюционная родословная

Белок Rad50 в основном изучали у эукариот. Тем не менее, недавняя работа показала, что ортологи белка Rad50 также сохраняется в дошедших до нас прокариотических архей, где они, вероятно, функционируют в гомологичной рекомбинационной репарации^[16]. В гипертермофильной архее Sulfolobus acidocaldarius , белки Rad50 и Mre11 взаимодействуют и, кажется, играют активную роль в репарации повреждений ДНК, причинённых гамма-излучением^[17]. Эти результаты показывают, что Rad50 эукариот может быть произошёл из наследственного белка Rad50 архей, который играл роль в гомологичной рекомбинационной репарации повреждений ДНК.

См. также

Примечания

1 2 Entrez Gene: RAD50 RAD50 homolog (S. cerevisiae) (неопр.).
↑ Kinoshita E, van der Linden E, Sanchez H, Wyman C (2009). “RAD50, an SMC family member with multiple roles in DNA break repair: how does ATP affect function?”. Chromosome Res. 17 (2): 277—88. DOI:10.1007/s10577-008-9018-6. PMID 19308707.
↑ Hopfner KP, Craig L, Moncalian G, Zinkel RA, Usui T, Owen BA, Karcher A, Henderson B, Bodmer JL, McMurray CT, Carney JP, Petrini JH, Tainer JA (August 2002). “The Rad50 zinc-hook is a structure joining Mre11 complexes in DNA recombination and repair”. Nature. 418 (6897): 562—6. DOI:10.1038/nature00922. PMID 12152085.
↑ Moreno-Herrero F, de Jager M, Dekker NH, Kanaar R, Wyman C, Dekker C (September 2005). “Mesoscale conformational changes in the DNA-repair complex Rad50/Mre11/Nbs1 upon binding DNA”. Nature. 437 (7057): 440—3. DOI:10.1038/nature03927. PMID 16163361.
1 2 3 Wang Y, Cortez D, Yazdi P, Neff N, Elledge SJ, Qin J (2000). “BASC, a super complex of BRCA1-associated proteins involved in the recognition and repair of aberrant DNA structures”. Genes Dev. 14 (8): 927—39. PMC 316544. PMID 10783165.
1 2 Chiba N, Parvin JD (2001). “Redistribution of BRCA1 among four different protein complexes following replication blockage”. J. Biol. Chem. 276 (42): 38549—54. DOI:10.1074/jbc.M105227200. PMID 11504724.
↑ Zhong Q, Chen CF, Li S, Chen Y, Wang CC, Xiao J, Chen PL, Sharp ZD, Lee WH (1999). “Association of BRCA1 with the hRad50-hMre11-p95 complex and the DNA damage response”. Science. 285 (5428): 747—50. DOI:10.1126/science.285.5428.747. PMID 10426999.
↑ Dolganov GM, Maser RS, Novikov A, Tosto L, Chong S, Bressan DA, Petrini JH (1996). “Human Rad50 is physically associated with human Mre11: identification of a conserved multiprotein complex implicated in recombinational DNA repair”. Mol. Cell. Biol. 16 (9): 4832—41. PMC 231485. PMID 8756642.
1 2 Trujillo KM, Yuan SS, Lee EY, Sung P (1998). “Nuclease activities in a complex of human recombination and DNA repair factors Rad50, Mre11, and p95”. J. Biol. Chem. 273 (34): 21447—50. DOI:10.1074/jbc.273.34.21447. PMID 9705271.
↑ Goedecke W, Eijpe M, Offenberg HH, van Aalderen M, Heyting C (1999). “Mre11 and Ku70 interact in somatic cells, but are differentially expressed in early meiosis”. Nat. Genet. 23 (2): 194—8. DOI:10.1038/13821. PMID 10508516.
↑ Cerosaletti KM, Concannon P (2003). “Nibrin forkhead-associated domain and breast cancer C-terminal domain are both required for nuclear focus formation and phosphorylation”. J. Biol. Chem. 278 (24): 21944—51. DOI:10.1074/jbc.M211689200. PMID 12679336.
↑ Desai-Mehta A, Cerosaletti KM, Concannon P (2001). “Distinct functional domains of nibrin mediate Mre11 binding, focus formation, and nuclear localization”. Mol. Cell. Biol. 21 (6): 2184—91. DOI:10.1128/MCB.21.6.2184-2191.2001. PMC 86852. PMID 11238951.
↑ Xiao J, Liu CC, Chen PL, Lee WH (2001). “RINT-1, a novel Rad50-interacting protein, participates in radiation-induced G(2)/M checkpoint control”. J. Biol. Chem. 276 (9): 6105—11. DOI:10.1074/jbc.M008893200. PMID 11096100.
1 2 O'Connor MS, Safari A, Liu D, Qin J, Songyang Z (2004). “The human Rap1 protein complex and modulation of telomere length”. J. Biol. Chem. 279 (27): 28585—91. DOI:10.1074/jbc.M312913200. PMID 15100233.
↑ Zhu XD, Küster B, Mann M, Petrini JH, de Lange T (2000). “Cell-cycle-regulated association of RAD50/MRE11/NBS1 with TRF2 and human telomeres”. Nat. Genet. 25 (3): 347—52. DOI:10.1038/77139. PMID 10888888.
↑ White MF (January 2011). “Homologous recombination in the archaea: the means justify the ends”. Biochem. Soc. Trans. 39 (1): 15—9. DOI:10.1042/BST0390015. PMID 21265740.
↑ Quaiser A, Constantinesco F, White MF, Forterre P, Elie C (2008). “The Mre11 protein interacts with both Rad50 and the HerA bipolar helicase and is recruited to DNA following gamma irradiation in the archaeon Sulfolobus acidocaldarius”. BMC Mol. Biol. 9: 25. DOI:10.1186/1471-2199-9-25. PMC 2288612. PMID 18294364.

Литература

Stracker TH, Theunissen JW, Morales M, Petrini JH (2005). “The Mre11 complex and the metabolism of chromosome breaks: the importance of communicating and holding things together”. DNA Repair (Amst.). 3 (8—9): 845—54. DOI:10.1016/j.dnarep.2004.03.014. PMID 15279769.
Dolganov GM; Maser RS; Novikov A; et al. (1996). “Human Rad50 is physically associated with human Mre11: identification of a conserved multiprotein complex implicated in recombinational DNA repair”. Mol. Cell. Biol. 16 (9): 4832—41. PMC 231485. PMID 8756642. Неизвестный параметр |author-separator= (справка)
Maser RS, Monsen KJ, Nelms BE, Petrini JH (1997). “hMre11 and hRad50 nuclear foci are induced during the normal cellular response to DNA double-strand breaks”. Mol. Cell. Biol. 17 (10): 6087—96. PMC 232458. PMID 9315668.
Carney JP; Maser RS; Olivares H; et al. (1998). “The hMre11/hRad50 protein complex and Nijmegen breakage syndrome: linkage of double-strand break repair to the cellular DNA damage response”. Cell. 93 (3): 477—86. DOI:10.1016/S0092-8674(00)81175-7. PMID 9590181. Неизвестный параметр |author-separator= (справка)
Paull TT, Gellert M (1998). “The 3' to 5' exonuclease activity of Mre 11 facilitates repair of DNA double-strand breaks”. Mol. Cell. 1 (7): 969—79. DOI:10.1016/S1097-2765(00)80097-0. PMID 9651580.
Trujillo KM, Yuan SS, Lee EY, Sung P (1998). “Nuclease activities in a complex of human recombination and DNA repair factors Rad50, Mre11, and p95”. J. Biol. Chem. 273 (34): 21447—50. DOI:10.1074/jbc.273.34.21447. PMID 9705271.
Paull TT, Gellert M (1999). “Nbs1 potentiates ATP-driven DNA unwinding and endonuclease cleavage by the Mre11/Rad50 complex”. Genes Dev. 13 (10): 1276—88. DOI:10.1101/gad.13.10.1276. PMC 316715. PMID 10346816.
Kim KK; Shin BA; Seo KH; et al. (1999). “Molecular cloning and characterization of splice variants of human RAD50 gene”. Gene. 235 (1—2): 59—67. DOI:10.1016/S0378-1119(99)00215-2. PMID 10415333. Неизвестный параметр |author-separator= (справка)
Zhong Q; Chen CF; Li S; et al. (1999). “Association of BRCA1 with the hRad50-hMre11-p95 complex and the DNA damage response”. Science. 285 (5428): 747—50. DOI:10.1126/science.285.5428.747. PMID 10426999. Неизвестный параметр |author-separator= (справка)
Wang Y; Cortez D; Yazdi P; et al. (2000). “BASC, a super complex of BRCA1-associated proteins involved in the recognition and repair of aberrant DNA structures”. Genes Dev. 14 (8): 927—39. PMC 316544. PMID 10783165. Неизвестный параметр |author-separator= (справка)
Gatei M; Young D; Cerosaletti KM; et al. (2000). “ATM-dependent phosphorylation of nibrin in response to radiation exposure”. Nat. Genet. 25 (1): 115—9. DOI:10.1038/75508. PMID 10802669. Неизвестный параметр |author-separator= (справка)
Zhao S; Weng YC; Yuan SS; et al. (2000). “Functional link between ataxia-telangiectasia and Nijmegen breakage syndrome gene products”. Nature. 405 (6785): 473—7. DOI:10.1038/35013083. PMID 10839544. Неизвестный параметр |author-separator= (справка)
Zhu XD; Küster B; Mann M; et al. (2000). “Cell-cycle-regulated association of RAD50/MRE11/NBS1 with TRF2 and human telomeres”. Nat. Genet. 25 (3): 347—52. DOI:10.1038/77139. PMID 10888888. Неизвестный параметр |author-separator= (справка)
Paull TT; Rogakou EP; Yamazaki V; et al. (2001). “A critical role for histone H2AX in recruitment of repair factors to nuclear foci after DNA damage”. Curr. Biol. 10 (15): 886—95. DOI:10.1016/S0960-9822(00)00610-2. PMID 10959836. Неизвестный параметр |author-separator= (справка)
Xiao J, Liu CC, Chen PL, Lee WH (2001). “RINT-1, a novel Rad50-interacting protein, participates in radiation-induced G(2)/M checkpoint control”. J. Biol. Chem. 276 (9): 6105—11. DOI:10.1074/jbc.M008893200. PMID 11096100.
Desai-Mehta A, Cerosaletti KM, Concannon P (2001). “Distinct functional domains of nibrin mediate Mre11 binding, focus formation, and nuclear localization”. Mol. Cell. Biol. 21 (6): 2184—91. DOI:10.1128/MCB.21.6.2184-2191.2001. PMC 86852. PMID 11238951.
Buscemi G; Savio C; Zannini L; et al. (2001). “Chk2 activation dependence on Nbs1 after DNA damage”. Mol. Cell. Biol. 21 (15): 5214—22. DOI:10.1128/MCB.21.15.5214-5222.2001. PMC 87245. PMID 11438675. Неизвестный параметр |author-separator= (справка)
Chiba N, Parvin JD (2001). “Redistribution of BRCA1 among four different protein complexes following replication blockage”. J. Biol. Chem. 276 (42): 38549—54. DOI:10.1074/jbc.M105227200. PMID 11504724.
Grenon M, Gilbert C, Lowndes NF (2001). “Checkpoint activation in response to double-strand breaks requires the Mre11/Rad50/Xrs2 complex”. Nat. Cell Biol. 3 (9): 844—7. DOI:10.1038/ncb0901-844. PMID 11533665.
de Jager M; van Noort J; van Gent DC; et al. (2002). “Human Rad50/Mre11 is a flexible complex that can tether DNA ends”. Mol. Cell. 8 (5): 1129—35. DOI:10.1016/S1097-2765(01)00381-1. PMID 11741547. Неизвестный параметр |author-separator= (справка)

Данная страница на сайте WikiSort.ru содержит текст со страницы сайта "Википедия".

Если Вы хотите её отредактировать, то можете сделать это на странице редактирования в Википедии.

Если сделанные Вами правки не будут кем-нибудь удалены, то через несколько дней они появятся на сайте WikiSort.ru .

Текст в блоке "Читать" взят с сайта "Википедия" и доступен по лицензии Creative Commons Attribution-ShareAlike; в отдельных случаях могут действовать дополнительные условия.

Другой контент может иметь иную лицензию. Перед использованием материалов сайта WikiSort.ru внимательно изучите правила лицензирования конкретных элементов наполнения сайта.

2019-2025
WikiSort.ru - проект по пересортировке и дополнению контента Википедии

[entrez-1] 1 2 Entrez Gene: RAD50 RAD50 homolog (S. cerevisiae) (неопр.).

[kinoshita_review-2] Kinoshita E, van der Linden E, Sanchez H, Wyman C (2009). “RAD50, an SMC family member with multiple roles in DNA break repair: how does ATP affect function?”. Chromosome Res. 17 (2): 277—88. DOI:10.1007/s10577-008-9018-6. PMID 19308707.

[pmid12152085-3] Hopfner KP, Craig L, Moncalian G, Zinkel RA, Usui T, Owen BA, Karcher A, Henderson B, Bodmer JL, McMurray CT, Carney JP, Petrini JH, Tainer JA (August 2002). “The Rad50 zinc-hook is a structure joining Mre11 complexes in DNA recombination and repair”. Nature. 418 (6897): 562—6. DOI:10.1038/nature00922. PMID 12152085.

[pmid16163361-4] Moreno-Herrero F, de Jager M, Dekker NH, Kanaar R, Wyman C, Dekker C (September 2005). “Mesoscale conformational changes in the DNA-repair complex Rad50/Mre11/Nbs1 upon binding DNA”. Nature. 437 (7057): 440—3. DOI:10.1038/nature03927. PMID 16163361.

[pmid10783165-5] 1 2 3 Wang Y, Cortez D, Yazdi P, Neff N, Elledge SJ, Qin J (2000). “BASC, a super complex of BRCA1-associated proteins involved in the recognition and repair of aberrant DNA structures”. Genes Dev. 14 (8): 927—39. PMC 316544. PMID 10783165.

[pmid11504724-6] 1 2 Chiba N, Parvin JD (2001). “Redistribution of BRCA1 among four different protein complexes following replication blockage”. J. Biol. Chem. 276 (42): 38549—54. DOI:10.1074/jbc.M105227200. PMID 11504724.

[pmid10426999-7] Zhong Q, Chen CF, Li S, Chen Y, Wang CC, Xiao J, Chen PL, Sharp ZD, Lee WH (1999). “Association of BRCA1 with the hRad50-hMre11-p95 complex and the DNA damage response”. Science. 285 (5428): 747—50. DOI:10.1126/science.285.5428.747. PMID 10426999.

[pmid8756642-8] Dolganov GM, Maser RS, Novikov A, Tosto L, Chong S, Bressan DA, Petrini JH (1996). “Human Rad50 is physically associated with human Mre11: identification of a conserved multiprotein complex implicated in recombinational DNA repair”. Mol. Cell. Biol. 16 (9): 4832—41. PMC 231485. PMID 8756642.

[pmid9705271-9] 1 2 Trujillo KM, Yuan SS, Lee EY, Sung P (1998). “Nuclease activities in a complex of human recombination and DNA repair factors Rad50, Mre11, and p95”. J. Biol. Chem. 273 (34): 21447—50. DOI:10.1074/jbc.273.34.21447. PMID 9705271.

[pmid-10] Goedecke W, Eijpe M, Offenberg HH, van Aalderen M, Heyting C (1999). “Mre11 and Ku70 interact in somatic cells, but are differentially expressed in early meiosis”. Nat. Genet. 23 (2): 194—8. DOI:10.1038/13821. PMID 10508516.

[pmid12679336-11] Cerosaletti KM, Concannon P (2003). “Nibrin forkhead-associated domain and breast cancer C-terminal domain are both required for nuclear focus formation and phosphorylation”. J. Biol. Chem. 278 (24): 21944—51. DOI:10.1074/jbc.M211689200. PMID 12679336.

[pmid11238951-12] Desai-Mehta A, Cerosaletti KM, Concannon P (2001). “Distinct functional domains of nibrin mediate Mre11 binding, focus formation, and nuclear localization”. Mol. Cell. Biol. 21 (6): 2184—91. DOI:10.1128/MCB.21.6.2184-2191.2001. PMC 86852. PMID 11238951.

[pmid11096100-13] Xiao J, Liu CC, Chen PL, Lee WH (2001). “RINT-1, a novel Rad50-interacting protein, participates in radiation-induced G(2)/M checkpoint control”. J. Biol. Chem. 276 (9): 6105—11. DOI:10.1074/jbc.M008893200. PMID 11096100.

[pmid15100233-14] 1 2 O'Connor MS, Safari A, Liu D, Qin J, Songyang Z (2004). “The human Rap1 protein complex and modulation of telomere length”. J. Biol. Chem. 279 (27): 28585—91. DOI:10.1074/jbc.M312913200. PMID 15100233.

[pmid10888888-15] Zhu XD, Küster B, Mann M, Petrini JH, de Lange T (2000). “Cell-cycle-regulated association of RAD50/MRE11/NBS1 with TRF2 and human telomeres”. Nat. Genet. 25 (3): 347—52. DOI:10.1038/77139. PMID 10888888.

[pmid21265740-16] White MF (January 2011). “Homologous recombination in the archaea: the means justify the ends”. Biochem. Soc. Trans. 39 (1): 15—9. DOI:10.1042/BST0390015. PMID 21265740.

[pmid18294364-17] Quaiser A, Constantinesco F, White MF, Forterre P, Elie C (2008). “The Mre11 protein interacts with both Rad50 and the HerA bipolar helicase and is recruited to DNA following gamma irradiation in the archaeon Sulfolobus acidocaldarius”. BMC Mol. Biol. 9: 25. DOI:10.1186/1471-2199-9-25. PMC 2288612. PMID 18294364.