| Церулоплазмин (ферроксидаза) | |||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 PDB прорисовано на основе 1kcw. | |||||||||||||
| |||||||||||||
| Идентификаторы | |||||||||||||
| Символ | CP ; CP-2 | ||||||||||||
| Внешние ID | OMIM: 117700 MGI: 88476 HomoloGene: 75 GeneCards: CP Gene | ||||||||||||
| номер EC | 1.16.3.1 | ||||||||||||
| |||||||||||||
| Профиль экспрессии РНК | |||||||||||||
 | |||||||||||||
| Больше информации | |||||||||||||
| Ортологи | |||||||||||||
| Вид | Человек | Мышь | |||||||||||
| Entrez | 1356 | 12870 | |||||||||||
| Ensembl | ENSG00000047457 | ENSMUSG00000003617 | |||||||||||
| UniProt | P00450 | Q61147 | |||||||||||
| RefSeq (мРНК) | NM_000096 | NM_001042611 | |||||||||||
| RefSeq (белок) | NP_000087 | NP_001263177 | |||||||||||
| Локус (UCSC) | Chr 3: 148.88 – 148.94 Mb | Chr 3: 19.96 – 20.01 Mb | |||||||||||
| Поиск в PubMed | |||||||||||||
| Церулоплазмин (ферроксидаза) | |
|---|---|
 | |
| Обозначения | |
| Символы | CP; CP-2 |
| Entrez Gene | 1356 |
| HGNC | 2295 |
| OMIM | 117700 |
| RefSeq | NM_000096 |
| UniProt | P00450 |
| Другие данные | |
| Шифр КФ | 1.16.3.1 |
| Локус | 3-я хр. , 3q23-q24 |
Церулоплазмин — медь-содержащий белок (гликопротеин), присутствующий в плазме крови. В церулоплазмине содержится около 95 % общего количества меди сыворотки крови человека[1]. Врожденный дефицит церулоплазмина приводит к дефектам развития головного мозга и печени. Был описан в 1948 году[2].
Физические свойства церулоплазмина человека
Церулоплазмин человека, благодаря входящим в его состав ионам меди, имеет голубой цвет. Средняя молекулярная масса колеблется в диапазоне 150 000—160 000 г/моль[3]. На одну молекулу приходится 6-7 ионов меди (Cu+2).
До внедрения меди в белок он называется апоцерулоплазмин, после — холоцерулоплазмин.
Показано, что ген церулоплазмина человека подвергается альтернативному сплайсингу.[4]
Основные аминокислоты церулоплазмина: аспарагиновая, глутаминовая, треонин, глицин, лейцин.
Физиологическая роль
Церулоплазмин обнаруживается не только в плазме человека и приматов, но и у свиньи, лошади, козы, оленя, собаки, кошки и др. животных. Белок играет важную ферментативную роль — он катализирует окисление полифенолов и полиаминов в плазме[3] .
Синтез церулоплазмина в печени осуществляют гепатоциты и скорость этого процесса регулируется гормонами. На протяжении всей жизни уровень этого белка в плазме остается стабильным, за исключением неонатального этапа и периода беременности у женщин.
Церулоплазмин не проникает либо слабо проникает через гематоэнцефалический барьер. В мозге человека белок производится определёнными популяциями глиальных клеток, связанных с микрососудами, а в сетчатке глаза — клетками внутреннего нуклеарного слоя.[5] Астроцитами синтезируется особая форма церулоплазмина,[6] порождённая альтернативным сплайсингом и содержащая GPI-якорь, она предположительно необходима для выведения железа из клеток ЦНС.[7]
Клиническое значение
Сниженные уровни церулоплазмина отмечаются при болезни Вильсона — Коновалова и болезни Менкеса. В первом случае это обусловлено нарушением процесса «нагрузки» апоцерулоплазмина медью вследствие мутации гена ATP7B. Во втором случае нарушен захват меди в кишечнике из-за мутаций гена ATP7A.
Концентрация церулоплазмина также возрастает при воспалительных процессах, травмах.
В ряде исследований отмечаются повышенные уровни церулоплазмина у больных шизофренией.[8] В единственном на данный момент небольшом исследовании лиц с обсессивно-компульсивным расстройством также были отмечены повышенные уровни церулоплазмина.[9]
Исследования на животных
У мышей, нокаутных по церулоплазмину, отмечается отложение железа в мозжечке и стволе мозга, потеря дофаминергических нейронов, нарушение двигательной координации.[10]
См. также
Примечания
- ↑ Анализ на церулоплазмин
- ↑ Holmberg CG, Laurell C-B (1948). “Investigations in serum copper. II. Isolation of the Copper containing protein, and a description of its properties”. Acta Chem Scand. 2: 550—56. DOI:10.3891/acta.chem.scand.02-0550.
- 1 2 Неорганическая биохимия / под редакцией Г.Эйхгорна, пер. с англ., том 1, М.: Мир, 1978
- ↑ Alternative RNA splicing generates a glycosylphosphatidylinositol-anchored form of ceruloplasmin in mammalian brain. Patel BN, Dunn RJ, David S. J Biol Chem. 2000 Feb 11;275(6):4305-10. PMID 10660599
- ↑ Klomp, L. W. J.; Gitlin, J. D. : Expression of the ceruloplasmin gene in the human retina and brain: implications for a pathogenic model in aceruloplasminemia. Hum. Molec. Genet. 5: 1989—1996, 1996. PMID 8968753
- ↑ A novel glycosylphosphatidylinositol-anchored form of ceruloplasmin is expressed by mammalian astrocytes. Patel BN, David S. J Biol Chem. 1997 Aug 8;272(32):20185-90. PMID 9242695
- ↑ Glycosylphosphatidylinositol-anchored ceruloplasmin is required for iron efflux from cells in the central nervous system. Jeong SY, David S. J Biol Chem. 2003 Jul 18;278(29):27144-8. Epub 2003 May 12. PMID 12743117
- ↑ Plasma copper, iron, ceruloplasmin and ferroxidase activity in schizophrenia. Wolf TL, Kotun J, Meador-Woodruff JH. Schizophr Res. 2006 Sep;86(1-3):167-71. Epub 2006 Jul 13. PMID 16842975
- ↑ High ceruloplasmin levels are associated with obsessive compulsive disorder: a case control study. Virit O, Selek S, Bulut M, Savas HA, Celik H, Erel O, Herken H. Behav Brain Funct. 2008 Nov 18;4:52. PMID 19017404
- ↑ Ceruloplasmin regulates iron levels in the CNS and prevents free radical injury. Patel BN, Dunn RJ, Jeong SY, Zhu Q, Julien JP, David S. J Neurosci. 2002 Aug ;22(15):6578-86. PMID 1215153
Ссылки
- Церулоплазмин — институт экспериментальной медицины, Санкт-Петербург
- Церулоплазмин — от метаболита до лекарственного средства — В. И. Ващенко, Т. Н. Ващенко, 2006, «Психофармакология и биологическая наркология»
Данная страница на сайте WikiSort.ru содержит текст со страницы сайта "Википедия".
Если Вы хотите её отредактировать, то можете сделать это на странице редактирования в Википедии.
Если сделанные Вами правки не будут кем-нибудь удалены, то через несколько дней они появятся на сайте WikiSort.ru .