Сепараза | |
---|---|
Идентификаторы | |
Шифр КФ | 3.4.22.49 |
Номер CAS | 351527-77-0 |
Базы ферментов | |
IntEnz | IntEnz view |
BRENDA | BRENDA entry |
ExPASy | NiceZyme view |
MetaCyc | metabolic pathway |
KEGG | KEGG entry |
PRIAM | profile |
PDB structures | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
Поиск | |
PMC | статьи |
PubMed | статьи |
NCBI | NCBI proteins |
CAS | 351527-77-0 |
Дополнительные органы полюса веретена деления гомолог 1 (S. cerevisiae) | |||
---|---|---|---|
Идентификаторы | |||
Символ | ESPL1 ; ESP1; SEPA | ||
Внешние ID | OMIM: 604143 HomoloGene: 32151 GeneCards: ESPL1 Gene | ||
номер EC | 3.4.22.49 | ||
Ортологи | |||
Вид | Человек | Мышь | |
Entrez | 9700 | 105988 | |
Ensembl | ENSG00000135476 | ENSMUSG00000058290 | |
UniProt | Q14674 | P60330 | |
RefSeq (мРНК) | NM_012291 | NM_001014976 | |
RefSeq (белок) | NP_036423 | NP_001014976 | |
Локус (UCSC) | Chr 12: 53.66 – 53.69 Mb | Chr 15: 102.3 – 102.32 Mb | |
Поиск в PubMed | |||
Сепараза (англ. Separase), также известная как сепарин (англ. separin), — цистеиновая протеаза, ответственная за запуск анафазы путём гидролиза когезина, белка, отвечающего за связывание сестринских хроматид во время ранней стадии анафазы[1]. В организме человека сепарин кодируется геном ESPL1 [2].
У S. cerevisiae сепараза кодируется геном esp1. Он был обнаружен Кимом Нэсмитом и коллегами в 1998 году[3][4].
Стабильная сплоченность между сестринскими хроматидами до анафазы и их своевременное отделение в анафазе имеют решающее значение для деления клеток и наследования хромосом. У позвоночных сплоченность сестринских хроматид разрушается в 2 этапа различными механизмами. Первый этап включает в себя фосфорилирование STAG1[en] или STAG2[en] в когезиновом комплексе. Второй этап включает расщепление субъединицы когезина SCC1 (RAD21[en]) сепаразой, которая инициирует окончательное разделение сестринских хроматид[6].
В S. cerevisiae Esp1 кодируется esp1-1 и регулируется секурином PDS1. Две сестринские хроматиды изначально не связаны друг с другом когезиновым комплексом до начала анафазы, в течение которой митотическое веретено деления отделяет две сестринские хроматиды друг от друга, оставляя каждую из двух дочерних клеток с эквивалентным количеством сестринских хроматид. Белки, которые связывают две сестринские хроматиды, не позволяя преждевременному разделению сестринских хроматид, являются частью когезинового семейства белков. Один из этих белков, важных для сплоченности сестринских хроматид — Scc1. Esp1 является белком сепаразы, который расщепляет когезиновую субъединицу Scc1 (Rad21), что позволяет сестринским хроматидам разделиться в начале анафазы в течение митоза[4].
Когда клетка не делится, сепараза предотвращает отделение когезина путём его ассоциации с другим белком, секурином, а также фосфорилированием циклин-CDK комплексом. Это обеспечивает два уровня негативной регуляции предотвращения ненадлежащего расщепления когезина. Обратите внимание, что сепараза не может функционировать без первоначального формирования комплекса секурин-сепараза у большинства организмов. Это потому, что секурин помогает удерживать сепаразу в функциональной конформации. Тем не менее, дрожжи по-видимому, не требуют секурина для образования функциональной сепаразы, потому что анафаза наступает в дрожжах даже с удаленным секурином[5].
По сигналу анафазы секурин убиквитинируется и гидролизуется, освобождая сепаразу для дефосфорилирования комплекса APC-Cdc20. Активная сепараза может расщеплять Scc1 для освобождения сестринских хроматид.
Сепараза инициирует активацию Cdc14[en] в начале анафазы[8] и Cdc14 дефосфорилирует секурин, тем самым увеличивая свою эффективность в качестве субстрата для деградации. Наличие этой положительной обратной связи предлагает потенциальный механизм для предоставления анафазе расширенного переключателя поведения[7].
Данная страница на сайте WikiSort.ru содержит текст со страницы сайта "Википедия".
Если Вы хотите её отредактировать, то можете сделать это на странице редактирования в Википедии.
Если сделанные Вами правки не будут кем-нибудь удалены, то через несколько дней они появятся на сайте WikiSort.ru .