WikiSort.ru - Не сортированное

Гистондеацетилаза 7
Доступные структуры
PDB	Поиск ортологов: PDBe RCSB
Список идентификаторов PDB
	3C0Y, 3C0Z, 3C10, 3ZNR, 3ZNS
Идентификаторы
Символы	HDAC7, HD7A, HDAC7A, HD7, histone deacetylase 7
Внешние IDs	MGI: 1891835 HomoloGene: 9124 GeneCards: 51564
Связанные наследственные заболевания
Название болезнии	Ссылки
Генная онтология
Функции	• связывание с ионом металла; • transcription corepressor activity; • protein kinase binding; • 14-3-3 protein binding; • гидролазная активность; • protein kinase C binding; • activating transcription factor binding; • repressing transcription factor binding; • chromatin binding; • histone deacetylase activity; • NAD-dependent histone deacetylase activity (H3-K14 specific); • связывание с белками плазмы; • SUMO transferase activity;
Компонент клетки	• нуклеоплазма; • цитоплазма; • клеточное ядро; • histone deacetylase complex; • цитозоль;
Биологический процесс	• транскрипция, ДНК-зависимая; • negative regulation of NIK/NF-kappaB signaling; • positive regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis; • cell-cell junction assembly; • vasculogenesis; • negative regulation of transcription from RNA polymerase II promoter; • histone H3 deacetylation; • negative regulation of osteoblast differentiation; • negative regulation of interleukin-2 production; • ДНК-зависимая регуляция транскрипции; • histone deacetylation; • negative regulation of transcription, DNA-templated; • chromatin organization; • protein sumoylation;
	Источники:Amigo / QuickGO
Профиль экспрессии РНК
	Больше информации
Ортологи
	51564
	56233
	ENSG00000061273
	ENSMUSG00000022475
	Q8WUI4
	Q8C2B3
	NM_001098416; NM_001308090; NM_015401; NM_016596; NM_001368046
NM_001204275; NM_001204276; NM_001204277; NM_001204278; NM_001204279;
	NM_001204280; NM_001204281; NM_019572
	NP_001091886; NP_001295019; NP_056216; NP_001354975
NP_001191204; NP_001191205; NP_001191206; NP_001191207; NP_001191208;
	NP_001191209; NP_001191210; NP_062518
	Викиданные
Просмотр/Править (Человек)	Просмотр/Править (Мышь)

ПОИСК ПО САЙТУ | о проекте

Гистондеацетилаза 7 (англ. Histone deacetylase 7) — фермент, кодируемый у человека геном HDAC7 ^[1]^[2]^[3].

Функция

Гистоны играют важнейшую роль в регуляции транскрипции, клеточного цикла и процессов развития. Ацетилирование/деацетилирование гистонов изменяет структуру хромосом и влияет на доступ факторов транскрипции к ДНК. Белок, кодируемый этим геном имеет гомологию последовательности с членами семейства гистондезацетилазы. Этот ген ортологичен с геном HDAC7 мыши, белок которого стимулирует репрессию опосредования корепрессора транскрипции SMRT. Несколько альтернативных вариантов сплайсинга, кодирующих несколько изоформ были найдены для этого гена^[3].

Взаимодействия

HDAC7A, как было выявлено, взаимодействует с:

См также

Деацетилазы гистонов

Примечания

↑ Marks PA, Richon VM, Rifkind RA (Aug 2000). “Histone deacetylase inhibitors: inducers of differentiation or apoptosis of transformed cells”. Journal of the National Cancer Institute. 92 (15): 1210—6. DOI:10.1093/jnci/92.15.1210. PMID 10922406.
↑ Kao HY, Downes M, Ordentlich P, Evans RM (Jan 2000). “Isolation of a novel histone deacetylase reveals that class I and class II deacetylases promote SMRT-mediated repression”. Genes & Development. 14 (1): 55—66. DOI:10.1101/gad.14.1.55. PMC 316336. PMID 10640276.
1 2 Entrez Gene: HDAC7A histone deacetylase 7A (неопр.).
↑ Lemercier C, Brocard MP, Puvion-Dutilleul F, Kao HY, Albagli O, Khochbin S (Jun 2002). “Class II histone deacetylases are directly recruited by BCL6 transcriptional repressor”. The Journal of Biological Chemistry. 277 (24): 22045—52. DOI:10.1074/jbc.M201736200. PMID 11929873.
↑ Lee HJ, Chun M, Kandror KV (May 2001). “Tip60 and HDAC7 interact with the endothelin receptor a and may be involved in downstream signaling”. The Journal of Biological Chemistry. 276 (20): 16597—600. DOI:10.1074/jbc.C000909200. PMID 11262386.
1 2 Fischle W, Dequiedt F, Fillion M, Hendzel MJ, Voelter W, Verdin E (Sep 2001). “Human HDAC7 histone deacetylase activity is associated with HDAC3 in vivo”. The Journal of Biological Chemistry. 276 (38): 35826—35. DOI:10.1074/jbc.M104935200. PMID 11466315.
↑ Xiao H, Chung J, Kao HY, Yang YC (Mar 2003). “Tip60 is a co-repressor for STAT3”. The Journal of Biological Chemistry. 278 (13): 11197—204. DOI:10.1074/jbc.M210816200. PMID 12551922.
↑ Koipally J, Georgopoulos K (Aug 2002). “A molecular dissection of the repression circuitry of Ikaros”. The Journal of Biological Chemistry. 277 (31): 27697—705. DOI:10.1074/jbc.M201694200. PMID 12015313.

Литература

Verdin E, Dequiedt F, Kasler HG (May 2003). “Class II histone deacetylases: versatile regulators”. Trends in Genetics. 19 (5): 286—93. DOI:10.1016/S0168-9525(03)00073-8. PMID 12711221.
Maruyama K, Sugano S (Jan 1994). “Oligo-capping: a simple method to replace the cap structure of eukaryotic mRNAs with oligoribonucleotides”. Gene. 138 (1–2): 171—4. DOI:10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID 8125298.
Suzuki Y, Yoshitomo-Nakagawa K, Maruyama K, Suyama A, Sugano S (Oct 1997). “Construction and characterization of a full length-enriched and a 5'-end-enriched cDNA library”. Gene. 200 (1–2): 149—56. DOI:10.1016/S0378-1119(97)00411-3. PMID 9373149.
Lee HJ, Chun M, Kandror KV (May 2001). “Tip60 and HDAC7 interact with the endothelin receptor a and may be involved in downstream signaling”. The Journal of Biological Chemistry. 276 (20): 16597—600. DOI:10.1074/jbc.C000909200. PMID 11262386.
Fischle W, Dequiedt F, Fillion M, Hendzel MJ, Voelter W, Verdin E (Sep 2001). “Human HDAC7 histone deacetylase activity is associated with HDAC3 in vivo”. The Journal of Biological Chemistry. 276 (38): 35826—35. DOI:10.1074/jbc.M104935200. PMID 11466315.
Lemercier C, Brocard MP, Puvion-Dutilleul F, Kao HY, Albagli O, Khochbin S (Jun 2002). “Class II histone deacetylases are directly recruited by BCL6 transcriptional repressor”. The Journal of Biological Chemistry. 277 (24): 22045—52. DOI:10.1074/jbc.M201736200. PMID 11929873.
Bryant H, Farrell PJ (Oct 2002). “Signal Transduction and Transcription Factor Modification during Reactivation of Epstein-Barr Virus from Latency”. Journal of Virology. 76 (20): 10290—8. DOI:10.1128/JVI.76.20.10290-10298.2002. PMC 136559. PMID 12239305.
Xiao H, Chung J, Kao HY, Yang YC (Mar 2003). “Tip60 is a co-repressor for STAT3”. The Journal of Biological Chemistry. 278 (13): 11197—204. DOI:10.1074/jbc.M210816200. PMID 12551922.
Dequiedt F, Kasler H, Fischle W, Kiermer V, Weinstein M, Herndier BG, Verdin E (May 2003). “HDAC7, a thymus-specific class II histone deacetylase, regulates Nur77 transcription and TCR-mediated apoptosis”. Immunity. 18 (5): 687—98. DOI:10.1016/S1074-7613(03)00109-2. PMID 12753745.
Lee CH, Chawla A, Urbiztondo N, Liao D, Boisvert WA, Evans RM, Curtiss LK (Oct 2003). “Transcriptional repression of atherogenic inflammation: modulation by PPARdelta”. Science. 302 (5644): 453—7. DOI:10.1126/science.1087344. PMID 12970571.
Li X, Song S, Liu Y, Ko SH, Kao HY (Aug 2004). “Phosphorylation of the histone deacetylase 7 modulates its stability and association with 14-3-3 proteins”. The Journal of Biological Chemistry. 279 (33): 34201—8. DOI:10.1074/jbc.M405179200. PMID 15166223.
Kato H, Tamamizu-Kato S, Shibasaki F (Oct 2004). “Histone deacetylase 7 associates with hypoxia-inducible factor 1alpha and increases transcriptional activity”. The Journal of Biological Chemistry. 279 (40): 41966—74. DOI:10.1074/jbc.M406320200. PMID 15280364.
Beausoleil SA, Jedrychowski M, Schwartz D, Elias JE, Villén J, Li J, Cohn MA, Cantley LC, Gygi SP (Aug 2004). “Large-scale characterization of HeLa cell nuclear phosphoproteins”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 101 (33): 12130—5. DOI:10.1073/pnas.0404720101. PMC 514446. PMID 15302935.
Jin J, Smith FD, Stark C, Wells CD, Fawcett JP, Kulkarni S, Metalnikov P, O'Donnell P, Taylor P, Taylor L, Zougman A, Woodgett JR, Langeberg LK, Scott JD, Pawson T (Aug 2004). “Proteomic, functional, and domain-based analysis of in vivo 14-3-3 binding proteins involved in cytoskeletal regulation and cellular organization”. Current Biology. 14 (16): 1436—50. DOI:10.1016/j.cub.2004.07.051. PMID 15324660.

Ссылки

MeSH HDAC7A+protein,+human

Данная страница на сайте WikiSort.ru содержит текст со страницы сайта "Википедия".

Если Вы хотите её отредактировать, то можете сделать это на странице редактирования в Википедии.

Если сделанные Вами правки не будут кем-нибудь удалены, то через несколько дней они появятся на сайте WikiSort.ru .

Текст в блоке "Читать" взят с сайта "Википедия" и доступен по лицензии Creative Commons Attribution-ShareAlike; в отдельных случаях могут действовать дополнительные условия.

Другой контент может иметь иную лицензию. Перед использованием материалов сайта WikiSort.ru внимательно изучите правила лицензирования конкретных элементов наполнения сайта.

2019-2025
WikiSort.ru - проект по пересортировке и дополнению контента Википедии

[pmid10922406-1] Marks PA, Richon VM, Rifkind RA (Aug 2000). “Histone deacetylase inhibitors: inducers of differentiation or apoptosis of transformed cells”. Journal of the National Cancer Institute. 92 (15): 1210—6. DOI:10.1093/jnci/92.15.1210. PMID 10922406.

[pmid10640276-2] Kao HY, Downes M, Ordentlich P, Evans RM (Jan 2000). “Isolation of a novel histone deacetylase reveals that class I and class II deacetylases promote SMRT-mediated repression”. Genes & Development. 14 (1): 55—66. DOI:10.1101/gad.14.1.55. PMC 316336. PMID 10640276.

[entrez-3] 1 2 Entrez Gene: HDAC7A histone deacetylase 7A (неопр.).

[pmid11929873-4] Lemercier C, Brocard MP, Puvion-Dutilleul F, Kao HY, Albagli O, Khochbin S (Jun 2002). “Class II histone deacetylases are directly recruited by BCL6 transcriptional repressor”. The Journal of Biological Chemistry. 277 (24): 22045—52. DOI:10.1074/jbc.M201736200. PMID 11929873.

[pmid11262386-5] Lee HJ, Chun M, Kandror KV (May 2001). “Tip60 and HDAC7 interact with the endothelin receptor a and may be involved in downstream signaling”. The Journal of Biological Chemistry. 276 (20): 16597—600. DOI:10.1074/jbc.C000909200. PMID 11262386.

[pmid11466315-6] 1 2 Fischle W, Dequiedt F, Fillion M, Hendzel MJ, Voelter W, Verdin E (Sep 2001). “Human HDAC7 histone deacetylase activity is associated with HDAC3 in vivo”. The Journal of Biological Chemistry. 276 (38): 35826—35. DOI:10.1074/jbc.M104935200. PMID 11466315.

[pmid12551922-7] Xiao H, Chung J, Kao HY, Yang YC (Mar 2003). “Tip60 is a co-repressor for STAT3”. The Journal of Biological Chemistry. 278 (13): 11197—204. DOI:10.1074/jbc.M210816200. PMID 12551922.

[pmid12015313-8] Koipally J, Georgopoulos K (Aug 2002). “A molecular dissection of the repression circuitry of Ikaros”. The Journal of Biological Chemistry. 277 (31): 27697—705. DOI:10.1074/jbc.M201694200. PMID 12015313.