Возможный фактор транскрипции PML является супрессором опухоли белка, кодируемый у человека, геном PML .
Функция
Белок, кодируемый этим геном, член семьи трехстороннего мотива (TRIM). Мотив TRIM включает в себя три цинко-связывающих домена, RING, B-бокс типа 1, B-бокс типа 2 и суперспирализованную область. Этот фосфопротеин локализуется в ядерных тельцах, где он функционирует как фактор транскрипции и супрессор опухолевого роста. Его экспрессия приводит к связыванию клеточного цикла и регуляции реакции P53 на онкогенные сигналы. Ген часто бывает вовлечен в транслокацию с рецептором ретиноевой кислоты альфа, геном, связанным с острым промиелоцитарным лейкозом (APL). Обширный альтернативный сплайсинг этого гена приводит к нескольким вариациям в центральной и С-концевых областях белка; все варианты кодируют одно и то же N-окончание. Были идентифицированы альтернативные варианты транскриптовсплайсинга, кодирующие различные изоформы.[1]
Взаимодействия
Белок промиелоцитарного лейкоза, как было выявлено, взаимодействует с:
↑ Kojic S, Medeot E, Guccione E, Krmac H, Zara I, Martinelli V, Valle G, Faulkner G (May 2004). “The Ankrd2 protein, a link between the sarcomere and the nucleus in skeletal muscle”. J. Mol. Biol. 339 (2): 313–25. DOI:10.1016/j.jmb.2004.03.071. PMID15136035.
1 2 Zhong S, Delva L, Rachez C, Cenciarelli C, Gandini D, Zhang H, Kalantry S, Freedman LP, Pandolfi PP (Nov 1999). “A RA-dependent, tumour-growth suppressive transcription complex is the target of the PML-RARalpha and T18 oncoproteins”. Nat. Genet. 23 (3): 287–95. DOI:10.1038/15463. PMID10610177.
1 2 Matsuzaki K, Minami T, Tojo M, Honda Y, Saitoh N, Nagahiro S, Saya H, Nakao M (Mar 2003). “PML-nuclear bodies are involved in cellular serum response”. Genes Cells. 8 (3): 275–86. DOI:10.1046/j.1365-2443.2003.00632.x. PMID12622724.
↑ Topcu Z, Mack DL, Hromas RA, Borden KL (Nov 1999). “The promyelocytic leukemia protein PML interacts with the proline-rich homeodomain protein PRH: a RING may link hematopoiesis and growth control”. Oncogene. 18 (50): 7091–100. DOI:10.1038/sj.onc.1203201. PMID10597310.
↑ Shin J, Park B, Cho S, Lee S, Kim Y, Lee SO, Cho K, Lee S, Jin BS, Ahn JH, Choi EJ, Ahn K (Sep 2004). “Promyelocytic leukemia is a direct inhibitor of SAPK2/p38 mitogen-activated protein kinase”. J. Biol. Chem. 279 (39): 40994–1003. DOI:10.1074/jbc.M407369200. PMID15273249.
↑ Dahle Ø, Bakke O, Gabrielsen OS (Jul 2004). “c-Myb associates with PML in nuclear bodies in hematopoietic cells”. Exp. Cell Res. 297 (1): 118–26. DOI:10.1016/j.yexcr.2004.03.014. PMID15194430.
1 2 Kurki S, Latonen L, Laiho M (Oct 2003). “Cellular stress and DNA damage invoke temporally distinct Mdm2, p53 and PML complexes and damage-specific nuclear relocalization”. J. Cell. Sci. 116 (Pt 19): 3917–25. DOI:10.1242/jcs.00714. PMID12915590.
↑ Zhu H, Wu L, Maki CG (Dec 2003). “MDM2 and promyelocytic leukemia antagonize each other through their direct interaction with p53”. J. Biol. Chem. 278 (49): 49286–92. DOI:10.1074/jbc.M308302200. PMID14507915.
↑ Wei X, Yu ZK, Ramalingam A, Grossman SR, Yu JH, Bloch DB, Maki CG (Aug 2003). “Physical and functional interactions between PML and MDM2”. J. Biol. Chem. 278 (31): 29288–97. DOI:10.1074/jbc.M212215200. PMID12759344.
↑ Wu WS, Xu ZX, Ran R, Meng F, Chang KS (May 2002). “Promyelocytic leukemia protein PML inhibits Nur77-mediated transcription through specific functional interactions”. Oncogene. 21 (24): 3925–33. DOI:10.1038/sj.onc.1205491. PMID12032831.
↑ Guo A, Salomoni P, Luo J, Shih A, Zhong S, Gu W, Pandolfi PP (Oct 2000). “The function of PML in p53-dependent apoptosis”. Nat. Cell Biol. 2 (10): 730–6. DOI:10.1038/35036365. PMID11025664.
↑ Kawasaki A, Matsumura I, Kataoka Y, Takigawa E, Nakajima K, Kanakura Y (May 2003). “Opposing effects of PML and PML/RAR alpha on STAT3 activity”. Blood. 101 (9): 3668–73. DOI:10.1182/blood-2002-08-2474. PMID12506013.
↑ Lin DY, Shih HM (Jul 2002). “Essential role of the 58-kDa microspherule protein in the modulation of Daxx-dependent transcriptional repression as revealed by nucleolar sequestration”. J. Biol. Chem. 277 (28): 25446–56. DOI:10.1074/jbc.M200633200. PMID11948183.
↑ Kamitani T, Nguyen HP, Kito K, Fukuda-Kamitani T, Yeh ET (Feb 1998). “Covalent modification of PML by the sentrin family of ubiquitin-like proteins”. J. Biol. Chem. 273 (6): 3117–20. DOI:10.1074/jbc.273.6.3117. PMID9452416.
↑ Takahashi H, Hatakeyama S, Saitoh H, Nakayama KI (Feb 2005). “Noncovalent SUMO-1 binding activity of thymine DNA glycosylase (TDG) is required for its SUMO-1 modification and colocalization with the promyelocytic leukemia protein”. J. Biol. Chem. 280 (7): 5611–21. DOI:10.1074/jbc.M408130200. PMID15569683.
Zhong S, Salomoni P, Pandolfi PP (2000). “The transcriptional role of PML and the nuclear body”. Nat. Cell Biol. 2 (5): E85—90. DOI:10.1038/35010583. PMID10806494.
Jensen K, Shiels C, Freemont PS (2001). “PML protein isoforms and the RBCC/TRIM motif”. Oncogene. 20 (49): 7223—33. DOI:10.1038/sj.onc.1204765. PMID11704850.
Pearson M, Pelicci PG (2001). “PML interaction with p53 and its role in apoptosis and replicative senescence”. Oncogene. 20 (49): 7250—6. DOI:10.1038/sj.onc.1204856. PMID11704853.
Combes R, Balls M, Bansil L, Barratt M, Bell D, Botham P, Broadhead C, Clothier R, George E, Fentem J, Jackson M, Indans I, Loizu G, Navaratnam V, Pentreath V, Phillips B, Stemplewski H, Stewart J (2002). “An assessment of progress in the use of alternatives in toxicity testing since the publication of the report of the second FRAME Toxicity Committee (1991)”. Alternatives to laboratory animals: ATLA. 30 (4): 365—406. PMID12234245.
Bernardi R, Pandolfi PP (2004). “Role of PML and the PML-nuclear body in the control of programmed cell death”. Oncogene. 22 (56): 9048—57. DOI:10.1038/sj.onc.1207106. PMID14663483.
Другой контент может иметь иную лицензию. Перед использованием материалов сайта WikiSort.ru внимательно изучите правила лицензирования конкретных элементов наполнения сайта.
2019-2025 WikiSort.ru - проект по пересортировке и дополнению контента Википедии