WikiSort.ru - Не сортированное

Ацетилхолинэстераза
	; PDB rendering based on 1b41
Доступные структуры
PDB	Поиск ортологов: PDBe, RCSB
Список идентификаторов PDB
	1B41, 1F8U, 1PUV, 1PUW, 1VZJ, 2CLJ, 2X8B, 3LII, 4BDT, 4EY4, 4EY5, 4EY6, 4EY7, 4EY8, 4M0E, 4M0F
Идентификаторы
Символ	ACHE ; ACEE; ARACHE; N-ACHE; YT
Внешние ID	OMIM: 100740 MGI: 87876 HomoloGene: 543 ChEMBL: 220 GeneCards: ACHE Gene
номер EC	3.1.1.7
Генная онтология
Функция	• beta-amyloid binding; • acetylcholinesterase activity; • cholinesterase activity; • protein binding; • collagen binding; • hydrolase activity; • serine hydrolase activity; • acetylcholine binding; • protein homodimerization activity; • laminin binding; • protein self-association;
Компонент клетки	• extracellular region; • basal lamina; • extracellular space; • nucleus; • endoplasmic reticulum lumen; • Golgi apparatus; • plasma membrane; • cell surface; • membrane; • cell junction; • axon; • dendrite; • anchored component of membrane; • neuromuscular junction; • presynaptic membrane; • synapse; • postsynaptic membrane; • perinuclear region of cytoplasm;
Биологический процесс	• acetylcholine catabolic process in synaptic cleft; • regulation of receptor recycling; • osteoblast development; • DNA replication; • acetylcholine catabolic process; • phospholipid metabolic process; • phosphatidylcholine biosynthetic process; • cell adhesion; • synaptic transmission; • synaptic transmission, cholinergic; • nervous system development; • synapse assembly; • muscle organ development; • cell proliferation; • response to wounding; • choline metabolic process; • receptor internalization; • negative regulation of synaptic transmission, cholinergic; • neurotransmitter biosynthetic process; • amyloid precursor protein metabolic process; • small molecule metabolic process; • neurotransmitter receptor biosynthetic process; • glycerophospholipid biosynthetic process; • regulation of dendrite morphogenesis; • positive regulation of protein secretion; • regulation of axonogenesis; • protein tetramerization; • retina development in camera-type eye;
	Источники: Amigo / QuickGO
Профиль экспрессии РНК
	Больше информации
Ортологи
	Шаблон: просмотр • обсуждение • править

ПОИСК ПО САЙТУ | о проекте

Ацетилхолинэстераза (сокр. АХЭ, англ. AChE, КФ 3.1.1.7) — гидролитический фермент из семейства эстераз, который содержится в синапсах и катализирует гидролиз нейромедиатора ацетилхолина до холина и остатка уксусной кислоты. Реакция, катализируемая ацетилхолинэстеразой, необходима для дезактивации ацетилхолина в синаптической щели и перехода клетки-мишени в состояние покоя (например, для расслабления мышечной клетки). Поэтому ингибиторы ацетилхолинэстеразы (фосфорорганические инсектициды, ДФФ, зарин, зоман и V-газы, фасцикулин и некоторые другие пептиды змеиных ядов) — мощные токсины, воздействие которых на организм человека обычно приводит к смерти от судорог дыхательной мускулатуры.

Ген, кодирующий фермент ацетилхолинэстеразу у человека, находится на длинном плече седьмой хромосомы.^[1]^[2]

У человека за счёт альтернативного сплайсинга образуется четыре изоформы AChE — T, H, R и 4 .

В синапсах (в частности, в концевых пластинках нервно-мышечных синапсов) AChE присутствует в виде тетрамера изоформы T?, присоединённого к коллагеноподобному белку, который кодируется отдельным геном COLQ. Мутация этого гена является одной из наиболее распространённых причин наследственной миастении (myasthenia gravis) . C помощью коллагеноподобного «хвоста» ацетилхолинэстераза прикрепляется к протеогликану перлекану, входящему в состав базальной пластинки синапса. Перлекан, в свою очередь, присоединяется к дистрогликановому комплексу, встроенному в постсинаптическую мембрану мышечной клетки .

Ацетилхолинэстераза обнаружена в плазматических мембранах эритроцитов (изоформа H, заякоренная в мембране с помощью присоединенной жирной кислоты)^[3]^[4] и является Yt-антигеном крови.^[3]^[4]^[5] Вариант His-353 (обычный вариант с гистидином в 353 положении цепи) соответствует группе Yt(a), редкий вариант Asn-353 — группе Yt(b).

В нейронах AChE может локализоваться внутриклеточно (изоформа T). Показано, что накопление AChE внутри ядер клеток нейробластомы приводит к апоптозу ^[6]

См. также

Холинэстераза
Ингибиторы ацетилхолинэстеразы
Ацетилхолинэстераза в психологической энциклопедии (недоступная ссылка)

Примечания

↑ Ehrlich G, Viegas-Pequignot E, Ginzberg D; et al. (1992). “Mapping the human acetylcholinesterase gene to chromosome 7q22 by fluorescent in situ hybridization coupled with selective PCR amplification from a somatic hybrid cell panel and chromosome-sorted DNA libraries”. Genomics. 13 (4): 1192—7. DOI:10.1016/0888-7543(92)90037-S. PMID 1380483.
↑ Getman DK, Eubanks JH, Camp S; et al. (1992). “The human gene encoding acetylcholinesterase is located on the long arm of chromosome 7”. Am. J. Hum. Genet. 51 (1): 170—7. PMID 1609795.
1 2 G. Daniels (2007). “Functions of red cell surface proteins”. Vox Sanguinis. 93: 331–340. DOI:10.1111/j.1423-0410.2007.00970.x.
1 2 Spring FA, Gardner B, Anstee DJ (1992). “Evidence that the antigens of the Yt blood group system are located on human erythrocyte acetylcholinesterase”. Blood. 80 (8): 2136—41. PMID 1391965.
↑ АХЭ (ацетилхолинэстераза, холинэстераза).
↑ Yang L., He H. Y., Zhang X. J. Increased expression of intranuclear AChE involved in apoptosis of SK-N-SH cells. Neurosci. Res. 42: 261—268 (2002) [PubMed: 11985878].

Литература

Silman I, Futerman AH (1988). “Modes of attachment of acetylcholinesterase to the surface membrane”. Eur. J. Biochem. 170 (1–2): 11—22. DOI:10.1111/j.1432-1033.1987.tb13662.x. PMID 3319614.
Soreq H, Seidman S (2001). “Acetylcholinesterase--new roles for an old actor”. Nat. Rev. Neurosci. 2 (4): 294—302. DOI:10.1038/35067589. PMID 11283752.
Shen T, Tai K, Henchman RH, McCammon JA (2003). “Molecular dynamics of acetylcholinesterase”. Acc. Chem. Res. 35 (6): 332—40. DOI:10.1021/ar010025i. PMID 12069617.
Pakaski M, Kasa P (2003). “Role of acetylcholinesterase inhibitors in the metabolism of amyloid precursor protein”. Current drug targets. CNS and neurological disorders. 2 (3): 163—71. DOI:10.2174/1568007033482869. PMID 12769797.
Meshorer E, Soreq H (2006). “Virtues and woes of AChE alternative splicing in stress-related neuropathologies”. Trends Neurosci. 29 (4): 216—24. DOI:10.1016/j.tins.2006.02.005. PMID 16516310.
Shafferman A, Kronman C, Flashner Y; et al. (1992). “Mutagenesis of human acetylcholinesterase. Identification of residues involved in catalytic activity and in polypeptide folding”. J. Biol. Chem. 267 (25): 17640—8. PMID 1517212.
Li Y, Camp S, Rachinsky TL; et al. (1992). “Gene structure of mammalian acetylcholinesterase. Alternative exons dictate tissue-specific expression”. J. Biol. Chem. 266 (34): 23083—90. PMID 1744105.
Velan B, Grosfeld H, Kronman C; et al. (1992). “The effect of elimination of intersubunit disulfide bonds on the activity, assembly, and secretion of recombinant human acetylcholinesterase. Expression of acetylcholinesterase Cys-580----Ala mutant”. J. Biol. Chem. 266 (35): 23977—84. PMID 1748670.
Soreq H, Ben-Aziz R, Prody CA; et al. (1991). “Molecular cloning and construction of the coding region for human acetylcholinesterase reveals a G + C-rich attenuating structure”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 87 (24): 9688—92. DOI:10.1073/pnas.87.24.9688. PMID 2263619.
Chhajlani V, Derr D, Earles B; et al. (1989). “Purification and partial amino acid sequence analysis of human erythrocyte acetylcholinesterase”. FEBS Lett. 247 (2): 279—82. DOI:10.1016/0014-5793(89)81352-3. PMID 2714437.
Lapidot-Lifson Y, Prody CA, Ginzberg D; et al. (1989). “Coamplification of human acetylcholinesterase and butyrylcholinesterase genes in blood cells: correlation with various leukemias and abnormal megakaryocytopoiesis”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 86 (12): 4715—9. DOI:10.1073/pnas.86.12.4715. PMID 2734315.
Bazelyansky M, Robey E, Kirsch JF (1986). “Fractional diffusion-limited component of reactions catalyzed by acetylcholinesterase”. Biochemistry. 25 (1): 125—30. DOI:10.1021/bi00349a019. PMID 3954986.
Gaston SM, Marchase RB, Jakoi ER (1982). “Brain ligatin: a membrane lectin that binds acetylcholinesterase”. J. Cell. Biochem. 18 (4): 447—59. DOI:10.1002/jcb.1982.240180406. PMID 7085778.
Ordentlich A, Barak D, Kronman C; et al. (1995). “Contribution of aromatic moieties of tyrosine 133 and of the anionic subsite tryptophan 86 to catalytic efficiency and allosteric modulation of acetylcholinesterase”. J. Biol. Chem. 270 (5): 2082—91. DOI:10.1074/jbc.270.5.2082. PMID 7836436.
Maruyama K, Sugano S (1994). “Oligo-capping: a simple method to replace the cap structure of eukaryotic mRNAs with oligoribonucleotides”. Gene. 138 (1–2): 171—4. DOI:10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID 8125298.
Ben Aziz-Aloya R, Sternfeld M, Soreq H (1994). “Promoter elements and alternative splicing in the human ACHE gene”. Prog. Brain Res. 98: 147—53. PMID 8248502.
Massoulie J, Pezzementi L, Bon S, Krejci E, Valette F (1993). “Molecular and Cellular Biology of Cholinesterases”. Prog. Brain Res. 93: 31—91. PMID 8321908.

Это заготовка статьи по биохимии. Вы можете помочь проекту, дополнив её.

Данная страница на сайте WikiSort.ru содержит текст со страницы сайта "Википедия".

Если Вы хотите её отредактировать, то можете сделать это на странице редактирования в Википедии.

Если сделанные Вами правки не будут кем-нибудь удалены, то через несколько дней они появятся на сайте WikiSort.ru .

Текст в блоке "Читать" взят с сайта "Википедия" и доступен по лицензии Creative Commons Attribution-ShareAlike; в отдельных случаях могут действовать дополнительные условия.

Другой контент может иметь иную лицензию. Перед использованием материалов сайта WikiSort.ru внимательно изучите правила лицензирования конкретных элементов наполнения сайта.

2019-2024
WikiSort.ru - проект по пересортировке и дополнению контента Википедии

[1] Ehrlich G, Viegas-Pequignot E, Ginzberg D; et al. (1992). “Mapping the human acetylcholinesterase gene to chromosome 7q22 by fluorescent in situ hybridization coupled with selective PCR amplification from a somatic hybrid cell panel and chromosome-sorted DNA libraries”. Genomics. 13 (4): 1192—7. DOI:10.1016/0888-7543(92)90037-S. PMID 1380483.

[2] Getman DK, Eubanks JH, Camp S; et al. (1992). “The human gene encoding acetylcholinesterase is located on the long arm of chromosome 7”. Am. J. Hum. Genet. 51 (1): 170—7. PMID 1609795.

[Daniels-3] 1 2 G. Daniels (2007). “Functions of red cell surface proteins”. Vox Sanguinis. 93: 331–340. DOI:10.1111/j.1423-0410.2007.00970.x.

[Spring-4] 1 2 Spring FA, Gardner B, Anstee DJ (1992). “Evidence that the antigens of the Yt blood group system are located on human erythrocyte acetylcholinesterase”. Blood. 80 (8): 2136—41. PMID 1391965.

[5] АХЭ (ацетилхолинэстераза, холинэстераза).

[6] Yang L., He H. Y., Zhang X. J. Increased expression of intranuclear AChE involved in apoptosis of SK-N-SH cells. Neurosci. Res. 42: 261—268 (2002) [PubMed: 11985878].