WikiSort.ru - Не сортированное

ПОИСК ПО САЙТУ | о проекте
Связывающий ретинобластому белок 4

Представлено на основе PDB 2XU7.
Доступные структуры
PDB Поиск ортологов: PDBe, RCSB
Идентификаторы
СимволRBBP4 ; NURF55; RBAP48; lin-53
Внешние IDOMIM: 602923 MGI: 1194912 HomoloGene: 21153 GeneCards: RBBP4 Gene
Ортологи
ВидЧеловекМышь
Entrez592819646
EnsemblENSG00000162521ENSMUSG00000057236
UniProtQ09028Q60972
RefSeq (мРНК)NM_001135255NM_009030
RefSeq (белок)NP_001128727NP_033056
Локус (UCSC)Chr 1:
33.12 – 33.15 Mb
Chr 4:
129.31 – 129.34 Mb
Поиск в PubMed

Связывающий гистоны белок RBBP4 (также известный как RbAp48 или NURF55 ) — белок, кодируемый у человека геном RBBP4 .[1][2]

Функция

Этот ген кодирует повсеместно экспрессированный ядерный белок, который принадлежит к весьма консервативным подсемействам WD-повторных белков. Он присутствует в белковых комплексах, участвующих в ацетилировании гистонов и сборке хроматина. Это является частью Mi-2/NuRD комплекса, который был причастен к ремоделированию хроматина и репрессии транскрипции, связанных с деацетилированием гистонов. Этот кодируемый белок также является частью корепрессора комплексов, которые являются неотъемлемой частью транскрипционного сайленсинга. Это выявлено среди нескольких клеточных белков, которые связываются непосредственно с белком ретинобластомы для регуляции пролиферации клеток. Этот белок также, кажется, вовлечен в репрессию транскрипции E2F-респонсивных генов.[3]

Клиническое значение

Снижение RbAp48 в зубчатой извилине гиппокампа мозга, как подозревают, является основной причиной потери памяти при нормальном старении.[4] Возрастное снижение RbAp48 наблюдается в зубчатой извилине при вскрытии тканей после смерти человека, а также у мышей. Кроме того кнокин-ген[en] в доминантной негативной форме RbAp48 вызывает дефицит памяти у молодых мышей подобно тому, что наблюдается у пожилых мышей. И, наконец, перенос генов лентивирусов для увеличения экспрессии RbAp48 в мозге, реверсирует нарушения памяти у пожилых мышей.[4]

RBBP4 использует частично PKA- CREB1-CPB пути.[4] Таким образом, одним из возможных терапевтических подходов для восстановления возрастной потери памяти является использование PKA-CREB1-CPB путей метаболизма стимулирующих препаратов. Ранее было показано, что агонисты дофамина D1/D5, такие как 6-Br-APB и SKF-38393 , которые положительно соединены с аденилатциклазой и цАМФ Фосфодиэстеразы ингибитора ролипрама[en] уменьшают дефекты памяти у пожилых мышей.[5]

Взаимодействия

RBBP4, как было выявлено, взаимодействует с:

Примечания

  1. Qian YW, Wang YC, Hollingsworth RE Jr, Jones D, Ling N, Lee EY (September 1993). “A retinoblastoma-binding protein related to a negative regulator of Ras in yeast”. Nature. 364 (6438): 648—52. DOI:10.1038/364648a0. PMID 8350924.
  2. Barak O, Lazzaro MA, Lane WS, Speicher DW, Picketts DJ, Shiekhattar R (November 2003). “Isolation of human NURF: a regulator of Engrailed gene expression”. EMBO J. 22 (22): 6089—100. DOI:10.1093/emboj/cdg582. PMC 275440. PMID 14609955.
  3. Entrez Gene: RBBP4 retinoblastoma-binding protein 4.
  4. 1 2 3 Pavlopoulos E, Jones S, Kosmidis S, Close M, Kim C, Kovalerchik O, Small SA, Kandel ER (August 2013). “Molecular Mechanism for Age-Related Memory Loss: The Histone-Binding Protein RbAp48”. Sci Transl Med. 5 (200): 200ra115. DOI:10.1126/scitranslmed.3006373. PMID 23986399.
  5. Bach ME, Barad M, Son H, Zhuo M, Lu YF, Shih R, Mansuy I, Hawkins RD, Kandel ER (April 1999). “Age-related defects in spatial memory are correlated with defects in the late phase of hippocampal long-term potentiation in vitro and are attenuated by drugs that enhance the cAMP signaling pathway”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 96 (9): 5280—5. DOI:10.1073/pnas.96.9.5280. PMC 21855. PMID 10220457.
  6. Yarden RI, Brody LC (1999). “BRCA1 interacts with components of the histone deacetylase complex”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 96 (9): 4983—8. DOI:10.1073/pnas.96.9.4983. PMC 21803. PMID 10220405.
  7. Zhang Q, Vo N, Goodman RH (2000). “Histone binding protein RbAp48 interacts with a complex of CREB binding protein and phosphorylated CREB”. Mol. Cell. Biol. 20 (14): 4970—8. DOI:10.1128/MCB.20.14.4970-4978.2000. PMC 85947. PMID 10866654.
  8. Feng Q, Cao R, Xia L, Erdjument-Bromage H, Tempst P, Zhang Y (2002). “Identification and functional characterization of the p66/p68 components of the MeCP1 complex”. Mol. Cell. Biol. 22 (2): 536—46. DOI:10.1128/MCB.22.2.536-546.2002. PMC 139742. PMID 11756549.
  9. 1 2 Zhang Y, Dufau ML (2003). “Dual mechanisms of regulation of transcription of luteinizing hormone receptor gene by nuclear orphan receptors and histone deacetylase complexes”. J. Steroid Biochem. Mol. Biol. 85 (2–5): 401—14. DOI:10.1016/S0960-0760(03)00230-9. PMID 12943729.
  10. 1 2 Yao YL, Yang WM (2003). “The metastasis-associated proteins 1 and 2 form distinct protein complexes with histone deacetylase activity”. J. Biol. Chem. 278 (43): 42560—8. DOI:10.1074/jbc.M302955200. PMID 12920132.
  11. 1 2 3 Nicolas E, Ait-Si-Ali S, Trouche D (2001). “The histone deacetylase HDAC3 targets RbAp48 to the retinoblastoma protein”. Nucleic Acids Res. 29 (15): 3131—6. DOI:10.1093/nar/29.15.3131. PMC 55834. PMID 11470869.
  12. Grozinger CM, Hassig CA, Schreiber SL (1999). “Three proteins define a class of human histone deacetylases related to yeast Hda1p”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 96 (9): 4868—73. DOI:10.1073/pnas.96.9.4868. PMC 21783. PMID 10220385.
  13. You A, Tong JK, Grozinger CM, Schreiber SL (2001). “CoREST is an integral component of the CoREST- human histone deacetylase complex”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 98 (4): 1454—8. DOI:10.1073/pnas.98.4.1454. PMC 29278. PMID 11171972.
  14. 1 2 Hassig CA, Fleischer TC, Billin AN, Schreiber SL, Ayer DE (1997). “Histone deacetylase activity is required for full transcriptional repression by mSin3A”. Cell. 89 (3): 341—7. DOI:10.1016/S0092-8674(00)80214-7. PMID 9150133.
  15. Ng HH, Zhang Y, Hendrich B, Johnson CA, Turner BM, Erdjument-Bromage H, Tempst P, Reinberg D, Bird A (1999). “MBD2 is a transcriptional repressor belonging to the MeCP1 histone deacetylase complex”. Nat. Genet. 23 (1): 58—61. DOI:10.1038/12659. PMID 10471499.
  16. 1 2 3 Zhang Y, Ng HH, Erdjument-Bromage H, Tempst P, Bird A, Reinberg D (1999). “Analysis of the NuRD subunits reveals a histone deacetylase core complex and a connection with DNA methylation”. Genes Dev. 13 (15): 1924—35. DOI:10.1101/gad.13.15.1924. PMC 316920. PMID 10444591.
  17. 1 2 Zhang Y, Dufau ML (2002). “Silencing of transcription of the human luteinizing hormone receptor gene by histone deacetylase-mSin3A complex”. J. Biol. Chem. 277 (36): 33431—8. DOI:10.1074/jbc.M204417200. PMID 12091390.
  18. Hassig CA, Tong JK, Fleischer TC, Owa T, Grable PG, Ayer DE, Schreiber SL (1998). “A role for histone deacetylase activity in HDAC1-mediated transcriptional repression”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 95 (7): 3519—24. DOI:10.1073/pnas.95.7.3519. PMC 19868. PMID 9520398.
  19. Zhang Y, Iratni R, Erdjument-Bromage H, Tempst P, Reinberg D (1997). “Histone deacetylases and SAP18, a novel polypeptide, are components of a human Sin3 complex”. Cell. 89 (3): 357—64. DOI:10.1016/S0092-8674(00)80216-0. PMID 9150135.
  20. Hakimi MA, Dong Y, Lane WS, Speicher DW, Shiekhattar R (2003). “A candidate X-linked mental retardation gene is a component of a new family of histone deacetylase-containing complexes”. J. Biol. Chem. 278 (9): 7234—9. DOI:10.1074/jbc.M208992200. PMID 12493763.
  21. Tong JK, Hassig CA, Schnitzler GR, Kingston RE, Schreiber SL (1998). “Chromatin deacetylation by an ATP-dependent nucleosome remodelling complex”. Nature. 395 (6705): 917—21. DOI:10.1038/27699. PMID 9804427.
  22. Qian YW, Lee EY (1995). “Dual retinoblastoma-binding proteins with properties related to a negative regulator of ras in yeast”. J. Biol. Chem. 270 (43): 25507—13. DOI:10.1074/jbc.270.43.25507. PMID 7503932.
  23. Nicolas E, Morales V, Magnaghi-Jaulin L, Harel-Bellan A, Richard-Foy H, Trouche D (2000). “RbAp48 belongs to the histone deacetylase complex that associates with the retinoblastoma protein”. J. Biol. Chem. 275 (13): 9797—804. DOI:10.1074/jbc.275.13.9797. PMID 10734134.
  24. 1 2 Zhang Y, Sun ZW, Iratni R, Erdjument-Bromage H, Tempst P, Hampsey M, Reinberg D (1998). “SAP30, a novel protein conserved between human and yeast, is a component of a histone deacetylase complex”. Mol. Cell. 1 (7): 1021—31. DOI:10.1016/S1097-2765(00)80102-1. PMID 9651585.
  25. Kuzmichev A, Zhang Y, Erdjument-Bromage H, Tempst P, Reinberg D (2002). “Role of the Sin3-histone deacetylase complex in growth regulation by the candidate tumor suppressor p33(ING1)”. Mol. Cell. Biol. 22 (3): 835—48. DOI:10.1128/MCB.22.3.835-848.2002. PMC 133546. PMID 11784859.

Литература

Данная страница на сайте WikiSort.ru содержит текст со страницы сайта "Википедия".

Если Вы хотите её отредактировать, то можете сделать это на странице редактирования в Википедии.

Если сделанные Вами правки не будут кем-нибудь удалены, то через несколько дней они появятся на сайте WikiSort.ru .




Текст в блоке "Читать" взят с сайта "Википедия" и доступен по лицензии Creative Commons Attribution-ShareAlike; в отдельных случаях могут действовать дополнительные условия.

Другой контент может иметь иную лицензию. Перед использованием материалов сайта WikiSort.ru внимательно изучите правила лицензирования конкретных элементов наполнения сайта.

2019-2025
WikiSort.ru - проект по пересортировке и дополнению контента Википедии