WikiSort.ru - Не сортированное

NMNAT2
Идентификаторы
Символы	NMNAT2, C1orf15, PNAT2, nicotinamide nucleotide adenylyltransferase 2
Внешние IDs	MGI: 2444155 HomoloGene: 75037 GeneCards: 23057
Связанные наследственные заболевания
Название болезнии	Ссылки
Генная онтология
Функции	• трансферазная активность; • нуклеотид-связывающий; • nucleotidyltransferase activity; • каталитическая активность; • nicotinamide-nucleotide adenylyltransferase activity; • АТФ-связанные; • nicotinate-nucleotide adenylyltransferase activity;
Компонент клетки	• цитоплазма; • Golgi membrane; • late endosome; • Аппарат Гольджи; • trans-Golgi network; • Синапс; • мембрана; • аксон; • cytoplasmic vesicle membrane; • cytoplasmic vesicle; • cell projection;
Биологический процесс	• pyridine nucleotide biosynthetic process; • NAD metabolic process; • biosynthetic process; • NAD biosynthetic process; • 'de novo' NAD biosynthetic process from aspartate;
	Источники:Amigo / QuickGO
Профиль экспрессии РНК
	Больше информации
Ортологи
	23057
	226518
	ENSG00000157064
	ENSMUSG00000042751
	Q9BZQ4
	Q8BNJ3
	NM_170706; NM_015039
	NM_175460
	NP_055854; NP_733820
	NP_780669
	Викиданные
Просмотр/Править (Человек)	Просмотр/Править (Мышь)

ПОИСК ПО САЙТУ | о проекте

Никотинамидмономнуклеотид-аденилилтрансфераза 2 (англ. Nicotinamide mononucleotide adenylyltransferase 2; КФ 2.7.7.1) — фермент трансфераза, продукт гена человека NMNAT2^[1]^[2]^[3]. Входит в группу ферментов никотинамидмономнуклеотид-аденилилтрансфераз. Фермент мозга, участвующий в цитозольном синтезе кофермента НАД.

Функции

NMNAT2 действует как фактор, обеспечивающий сохранность/выживаемость аксонов. Фермент катализирует образование НАД(+) из никотинамидмононуклеотида (НМН) и АТФ^[4]^[5]. Может также использовать деамидированную форму НМН, мононуклеотид никотиновой кислоты, но с более низкой эффективностью^[4]^[5]. С другой стороны, в отличие от NMNAT1 не способен использовать в качестве субстрата монофосфат триазофурина^[4]^[5]. Катализирует и обратную реакцию, т. е. расщепление НМН. Не реагирует с НАДФ^[4]^[5]. Фактор выживания аксонов требуется для обеспечения нормальных аксонов. Он замедляет валлерову дегенерацию, эволюционно консервативный механизм, отвечающий за очистку от повреждённых аксонов.

Экспрессия и локализация

В отличие от NMNAT1, который представлен во всех тканях и локализуется в клеточном ядре, NMNAT2 экпрессирован в мозге и локализован в цитоплазме клетки^[3].

См. также

NMNAT1

Примечания

↑ Sood R, Bonner TI, Makalowska I, Stephan DA, Robbins CM, Connors TD, Morgenbesser SD, Su K, Faruque MU, Pinkett H, Graham C, Baxevanis AD, Klinger KW, Landes GM, Trent JM, Carpten JD (Apr 2001). “Cloning and characterization of 13 novel transcripts and the human RGS8 gene from the 1q25 region encompassing the hereditary prostate cancer (HPC1) locus”. Genomics. 73 (2): 211—22. DOI:10.1006/geno.2001.6500. PMID 11318611.
↑ Raffaelli N, Sorci L, Amici A, Emanuelli M, Mazzola F, Magni G (Oct 2002). “Identification of a novel human nicotinamide mononucleotide adenylyltransferase”. Biochem Biophys Res Commun. 297 (4): 835—40. DOI:10.1016/S0006-291X(02)02285-4. PMID 12359228.
1 2 Entrez Gene: NMNAT2 nicotinamide nucleotide adenylyltransferase 2 (неопр.).
1 2 3 4 Berger F, Lau C, Dahlmann M, Ziegler M (2005). “Subcellular compartmentation and differential catalytic properties of the three human nicotinamide mononucleotide adenylyltransferase isoforms”. J Biol Chem. 280 (43): 36334–41. DOI:10.1074/jbc.M508660200. PMID 16118205.
1 2 3 4 Sorci L, Cimadamore F, Scotti S, Petrelli R, Cappellacci L, Franchetti P; et al. (2007). “Initial-rate kinetics of human NMN-adenylyltransferases: substrate and metal ion specificity, inhibition by products and multisubstrate analogues, and isozyme contributions to NAD+ biosynthesis”. Biochemistry. 46 (16): 4912–22. DOI:10.1021/bi6023379. PMID 17402747.

Литература

Seki N, Ohira M, Nagase T, et al. (1998). “Characterization of cDNA clones in size-fractionated cDNA libraries from human brain”. DNA Res. 4 (5): 345—9. DOI:10.1093/dnares/4.5.345. PMID 9455484.
Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al. (2003). “Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99 (26): 16899—903. DOI:10.1073/pnas.242603899. PMC 139241. PMID 12477932.
Yalowitz JA, Xiao S, Biju MP, et al. (2004). “Characterization of human brain nicotinamide 5'-mononucleotide adenylyltransferase-2 and expression in human pancreas”. Biochem. J. 377 (Pt 2): 317—26. DOI:10.1042/BJ20030518. PMC 1223862. PMID 14516279.
Gerhard DS, Wagner L, Feingold EA, et al. (2004). “The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC)”. Genome Res. 14 (10B): 2121—7. DOI:10.1101/gr.2596504. PMC 528928. PMID 15489334.
Berger F, Lau C, Dahlmann M, Ziegler M (2006). “Subcellular compartmentation and differential catalytic properties of the three human nicotinamide mononucleotide adenylyltransferase isoforms”. J. Biol. Chem. 280 (43): 36334—41. DOI:10.1074/jbc.M508660200. PMID 16118205.
Gregory SG, Barlow KF, McLay KE, et al. (2006). “The DNA sequence and biological annotation of human chromosome 1”. Nature. 441 (7091): 315—21. DOI:10.1038/nature04727. PMID 16710414.
Sorci L, Cimadamore F, Scotti S, et al. (2007). “Initial-rate kinetics of human NMN-adenylyltransferases: substrate and metal ion specificity, inhibition by products and multisubstrate analogues, and isozyme contributions to NAD+ biosynthesis”. Biochemistry. 46 (16): 4912—22. DOI:10.1021/bi6023379. PMID 17402747.

Данная страница на сайте WikiSort.ru содержит текст со страницы сайта "Википедия".

Если Вы хотите её отредактировать, то можете сделать это на странице редактирования в Википедии.

Если сделанные Вами правки не будут кем-нибудь удалены, то через несколько дней они появятся на сайте WikiSort.ru .

Текст в блоке "Читать" взят с сайта "Википедия" и доступен по лицензии Creative Commons Attribution-ShareAlike; в отдельных случаях могут действовать дополнительные условия.

Другой контент может иметь иную лицензию. Перед использованием материалов сайта WikiSort.ru внимательно изучите правила лицензирования конкретных элементов наполнения сайта.

2019-2025
WikiSort.ru - проект по пересортировке и дополнению контента Википедии

[pmid11318611-1] Sood R, Bonner TI, Makalowska I, Stephan DA, Robbins CM, Connors TD, Morgenbesser SD, Su K, Faruque MU, Pinkett H, Graham C, Baxevanis AD, Klinger KW, Landes GM, Trent JM, Carpten JD (Apr 2001). “Cloning and characterization of 13 novel transcripts and the human RGS8 gene from the 1q25 region encompassing the hereditary prostate cancer (HPC1) locus”. Genomics. 73 (2): 211—22. DOI:10.1006/geno.2001.6500. PMID 11318611.

[pmid12359228-2] Raffaelli N, Sorci L, Amici A, Emanuelli M, Mazzola F, Magni G (Oct 2002). “Identification of a novel human nicotinamide mononucleotide adenylyltransferase”. Biochem Biophys Res Commun. 297 (4): 835—40. DOI:10.1016/S0006-291X(02)02285-4. PMID 12359228.

[entrez-3] 1 2 Entrez Gene: NMNAT2 nicotinamide nucleotide adenylyltransferase 2 (неопр.).

[pmid16118205-4] 1 2 3 4 Berger F, Lau C, Dahlmann M, Ziegler M (2005). “Subcellular compartmentation and differential catalytic properties of the three human nicotinamide mononucleotide adenylyltransferase isoforms”. J Biol Chem. 280 (43): 36334–41. DOI:10.1074/jbc.M508660200. PMID 16118205.

[pmid17402747-5] 1 2 3 4 Sorci L, Cimadamore F, Scotti S, Petrelli R, Cappellacci L, Franchetti P; et al. (2007). “Initial-rate kinetics of human NMN-adenylyltransferases: substrate and metal ion specificity, inhibition by products and multisubstrate analogues, and isozyme contributions to NAD+ biosynthesis”. Biochemistry. 46 (16): 4912–22. DOI:10.1021/bi6023379. PMID 17402747.