WikiSort.ru - Не сортированное

NMNAT1
Доступные структуры
PDB	Поиск ортологов: PDBe RCSB
Список идентификаторов PDB
	1GZU, 1KKU, 1KQN, 1KQO, 1KR2
Идентификаторы
Символы	NMNAT1, LCA9, NMNAT, PNAT1, nicotinamide nucleotide adenylyltransferase 1
Внешние IDs	MGI: 1913704 HomoloGene: 39074 GeneCards: 64802
Генная онтология
Функции	• трансферазная активность; • нуклеотид-связывающий; • nucleotidyltransferase activity; • связывание с белками плазмы; • АТФ-связанные; • каталитическая активность; • nicotinamide-nucleotide adenylyltransferase activity; • nicotinate-nucleotide adenylyltransferase activity; • связывание похожих белков;
Компонент клетки	• клеточное ядро; • нуклеоплазма; • nuclear body; • цитоплазма;
Биологический процесс	• pyridine nucleotide biosynthetic process; • NAD metabolic process; • NAD biosynthetic process; • biosynthetic process; • 'de novo' NAD biosynthetic process from aspartate; • response to wounding; • ATP generation from poly-ADP-D-ribose; • positive regulation of MAPK cascade; • negative regulation of neuron apoptotic process; • negative regulation of apoptotic DNA fragmentation;
	Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
	64802
	66454
	ENSG00000173614
	ENSMUSG00000028992
	Q9HAN9
	Q9EPA7
	NM_001297778; NM_001297779; NM_022787
	NM_133435; NM_001356357
	NP_001284707; NP_001284708; NP_073624
	NP_597679; NP_001343286
	Викиданные
Просмотр/Править (Человек)	Просмотр/Править (Мышь)

ПОИСК ПО САЙТУ | о проекте

Никотинамидмономнуклеотид-аденилилтрансфераза 1 (англ. Nicotinamide mononucleotide adenylyltransferase 1; КФ 2.7.7.1) — фермент трансфераза, продукт гена человека NMNAT1^[1]^[2]^[3]. Относится к группе ферментов никотинамидмономнуклеотид-аденилилтрансфераз. Участвует в синтезе кофермента НАД.

Функции

Фермент катализирует образование НАД(+) из никотинамидмононуклеотида (НМН) и АТФ^[4]. Может также использовать деамидированную форму НМН, мононуклеотид никотиновой кислоты, с одинаковой эффективностью^[4]. Также может в качестве субстрата использовать монофосфат триазофурина^[4]. Катализирует и обратную реакцию, т. е. расщепление НМН. Игрет роль в синтезе АТФ в ядре клетки наряду с ферментами PARP1, PARG и NUDT5^[5]. Синтез ядерной АТФ необходим для экстенсивной перестройки хроматина, которая является высокоэнергетическим процессом. Не расщепляет НАДФ^[4].

Экспрессия и локализация

Наиболее высокий уровень экспрессии фермента обнаружен в скелетных мышцах, сердце и почках. Также экпрессирован в печени, поджелудочной железе и плаценте. Широко представлен в мозге.

В клетке локализуется в ядре.

См. также

NMNAT2

Примечания

↑ Schweiger M, Hennig K, Lerner F, Niere M, Hirsch-Kauffmann M, Specht T, Weise C, Oei SL, Ziegler M (Mar 2001). “Characterization of recombinant human nicotinamide mononucleotide adenylyl transferase (NMNAT), a nuclear enzyme essential for NAD synthesis”. FEBS Lett. 492 (1—2): 95—100. DOI:10.1016/S0014-5793(01)02180-9. PMID 11248244.
↑ Emanuelli M, Carnevali F, Saccucci F, Pierella F, Amici A, Raffaelli N, Magni G (Feb 2001). “Molecular cloning, chromosomal localization, tissue mRNA levels, bacterial expression, and enzymatic properties of human NMN adenylyltransferase”. J Biol Chem. 276 (1): 406—12. DOI:10.1074/jbc.M008700200. PMID 11027696.
↑ Entrez Gene: NMNAT1 nicotinamide nucleotide adenylyltransferase 1 (неопр.).
1 2 3 4 Sorci L, Cimadamore F, Scotti S, Petrelli R, Cappellacci L, Franchetti P; et al. (2007). “Initial-rate kinetics of human NMN-adenylyltransferases: substrate and metal ion specificity, inhibition by products and multisubstrate analogues, and isozyme contributions to NAD+ biosynthesis”. Biochemistry. 46 (16): 4912–22. DOI:10.1021/bi6023379. PMID 17402747.
↑ Wright RH, Lioutas A, Le Dily F, Soronellas D, Pohl A, Bonet J; et al. (2016). “ADP-ribose-derived nuclear ATP synthesis by NUDIX5 is required for chromatin remodeling”. Science. 352 (6290): 1221–5. DOI:10.1126/science.aad9335. PMID 27257257.

Литература

Maruyama K, Sugano S (1994). “Oligo-capping: a simple method to replace the cap structure of eukaryotic mRNAs with oligoribonucleotides”. Gene. 138 (1—2): 171—4. DOI:10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID 8125298.
Garavaglia S, D'Angelo I, Emanuelli M, et al. (2002). “Structure of human NMN adenylyltransferase. A key nuclear enzyme for NAD homeostasis”. J. Biol. Chem. 277 (10): 8524—30. DOI:10.1074/jbc.M111589200. PMID 11751893.
Werner E, Ziegler M, Lerner F, et al. (2002). “Crystallization and preliminary X-ray analysis of human nicotinamide mononucleotide adenylyltransferase (NMNAT)”. Acta Crystallogr. D. 58 (Pt 1): 140—2. DOI:10.1107/S0907444901017437. PMID 11752792.
Zhou T, Kurnasov O, Tomchick DR, et al. (2002). “Structure of human nicotinamide/nicotinic acid mononucleotide adenylyltransferase. Basis for the dual substrate specificity and activation of the oncolytic agent tiazofurin”. J. Biol. Chem. 277 (15): 13148—54. DOI:10.1074/jbc.M111469200. PMID 11788603.
Fernando FS, Conforti L, Tosi S, et al. (2002). “Human homologue of a gene mutated in the slow Wallerian degeneration (C57BL/Wld(s)) mouse”. Gene. 284 (1—2): 23—9. DOI:10.1016/S0378-1119(02)00394-3. PMID 11891043.
Werner E, Ziegler M, Lerner F, et al. (2002). “Crystal structure of human nicotinamide mononucleotide adenylyltransferase in complex with NMN”. FEBS Lett. 516 (1—3): 239—44. DOI:10.1016/S0014-5793(02)02556-5. PMID 11959140.
Raffaelli N, Sorci L, Amici A, et al. (2002). “Identification of a novel human nicotinamide mononucleotide adenylyltransferase”. Biochem. Biophys. Res. Commun. 297 (4): 835—40. DOI:10.1016/S0006-291X(02)02285-4. PMID 12359228.
Zhang X, Kurnasov OV, Karthikeyan S, et al. (2003). “Structural characterization of a human cytosolic NMN/NaMN adenylyltransferase and implication in human NAD biosynthesis”. J. Biol. Chem. 278 (15): 13503—11. DOI:10.1074/jbc.M300073200. PMID 12574164.
Yalowitz JA, Xiao S, Biju MP, et al. (2004). “Characterization of human brain nicotinamide 5'-mononucleotide adenylyltransferase-2 and expression in human pancreas”. Biochem. J. 377 (Pt 2): 317—26. DOI:10.1042/BJ20030518. PMC 1223862. PMID 14516279.
Suzuki Y, Yamashita R, Shirota M, et al. (2004). “Sequence comparison of human and mouse genes reveals a homologous block structure in the promoter regions”. Genome Res. 14 (9): 1711—8. DOI:10.1101/gr.2435604. PMC 515316. PMID 15342556.
Berger F, Lau C, Dahlmann M, Ziegler M (2006). “Subcellular compartmentation and differential catalytic properties of the three human nicotinamide mononucleotide adenylyltransferase isoforms”. J. Biol. Chem. 280 (43): 36334—41. DOI:10.1074/jbc.M508660200. PMID 16118205.
Olsen JV, Blagoev B, Gnad F, et al. (2006). “Global, in vivo, and site-specific phosphorylation dynamics in signaling networks”. Cell. 127 (3): 635—48. DOI:10.1016/j.cell.2006.09.026. PMID 17081983.
Berger F, Lau C, Ziegler M (2007). “Regulation of poly(ADP-ribose) polymerase 1 activity by the phosphorylation state of the nuclear NAD biosynthetic enzyme NMN adenylyl transferase 1”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 104 (10): 3765—70. DOI:10.1073/pnas.0609211104. PMC 1820658. PMID 17360427.

Данная страница на сайте WikiSort.ru содержит текст со страницы сайта "Википедия".

Если Вы хотите её отредактировать, то можете сделать это на странице редактирования в Википедии.

Если сделанные Вами правки не будут кем-нибудь удалены, то через несколько дней они появятся на сайте WikiSort.ru .

Текст в блоке "Читать" взят с сайта "Википедия" и доступен по лицензии Creative Commons Attribution-ShareAlike; в отдельных случаях могут действовать дополнительные условия.

Другой контент может иметь иную лицензию. Перед использованием материалов сайта WikiSort.ru внимательно изучите правила лицензирования конкретных элементов наполнения сайта.

2019-2025
WikiSort.ru - проект по пересортировке и дополнению контента Википедии

[pmid11248244-1] Schweiger M, Hennig K, Lerner F, Niere M, Hirsch-Kauffmann M, Specht T, Weise C, Oei SL, Ziegler M (Mar 2001). “Characterization of recombinant human nicotinamide mononucleotide adenylyl transferase (NMNAT), a nuclear enzyme essential for NAD synthesis”. FEBS Lett. 492 (1—2): 95—100. DOI:10.1016/S0014-5793(01)02180-9. PMID 11248244.

[pmid11027696-2] Emanuelli M, Carnevali F, Saccucci F, Pierella F, Amici A, Raffaelli N, Magni G (Feb 2001). “Molecular cloning, chromosomal localization, tissue mRNA levels, bacterial expression, and enzymatic properties of human NMN adenylyltransferase”. J Biol Chem. 276 (1): 406—12. DOI:10.1074/jbc.M008700200. PMID 11027696.

[entrez-3] Entrez Gene: NMNAT1 nicotinamide nucleotide adenylyltransferase 1 (неопр.).

[pmid17402747-4] 1 2 3 4 Sorci L, Cimadamore F, Scotti S, Petrelli R, Cappellacci L, Franchetti P; et al. (2007). “Initial-rate kinetics of human NMN-adenylyltransferases: substrate and metal ion specificity, inhibition by products and multisubstrate analogues, and isozyme contributions to NAD+ biosynthesis”. Biochemistry. 46 (16): 4912–22. DOI:10.1021/bi6023379. PMID 17402747.

[pmid27257257-5] Wright RH, Lioutas A, Le Dily F, Soronellas D, Pohl A, Bonet J; et al. (2016). “ADP-ribose-derived nuclear ATP synthesis by NUDIX5 is required for chromatin remodeling”. Science. 352 (6290): 1221–5. DOI:10.1126/science.aad9335. PMID 27257257.