WikiSort.ru - Не сортированное

FUT5
Идентификаторы
Символы	FUT5, FUC-TV, fucosyltransferase 5
Внешние IDs	HomoloGene: 134030 GeneCards: 2527
Генная онтология
Функции	• трансферазная активность; • alpha-(1->3)-fucosyltransferase activity; • 3-galactosyl-N-acetylglucosaminide 4-alpha-L-fucosyltransferase activity; • transferase activity, transferring glycosyl groups; • fucosyltransferase activity;
Компонент клетки	• часть мембраны; • Golgi cisterna membrane; • Аппарат Гольджи; • мембрана; • Golgi membrane;
Биологический процесс	• protein glycosylation; • L-fucose catabolic process; • fucosylation; • ceramide metabolic process; • Углеводный обмен;
	Источники:Amigo / QuickGO
Профиль экспрессии РНК
	; ;
	Больше информации
Ортологи
	2527
	3355171
	ENSG00000130383
	FBgn0044872
	Q11128
	P83088
	NM_002034
	NM_001042855
	NP_002025
	NP_001036320
	Викиданные
Просмотр/Править (Человек)	Просмотр/Править (Мышь)

ПОИСК ПО САЙТУ | о проекте

Альфа-(1, 3)-фукозилтрансфераза 5 (англ. Alpha-(1,3)-fucosyltransferase 5; КФ 2.4.1.65) — фермент трансфераза, продукт гена человека FUT5^[1]^[2]. Входит в семейство 10 гликозилтрансфераз (фукозилтрансфераз). Участвует в гликозилировании белков.

Функции

Фермент переносит ГДФ-β-L-фукозу на альфа-1,3-гликозидную связь полисахаридной цепи. Участвует в синтезе антигенов VIM-2, Lewis X/SSEA-1 (CD15), сиалил-Lewis X и VIM-2.

Структура и внутриклеточная локализация

FUT5 состоит из 374 аминокислоты, молекулярная масса 43 кДа. Мембранный белок, локализован на мембранах транс-отдела аппарата Гольджи.

Экспрессия

Экспрессирован в печени, толстом кишечнике и яичках. Кроме, этого, более низкий уровень обнаружен в T-лимфоцитах и мозге.

См. также

Примечания

↑ Weston BW, Nair RP, Larsen RD, Lowe JB (February 1992). “Isolation of a novel human alpha (1,3)fucosyltransferase gene and molecular comparison to the human Lewis blood group alpha (1,3/1,4)fucosyltransferase gene. Syntenic, homologous, nonallelic genes encoding enzymes with distinct acceptor substrate specificities”. The Journal of Biological Chemistry. 267 (6): 4152—60. PMID 1740457.
↑ Entrez Gene: FUT5 fucosyltransferase 5 (alpha (1,3) fucosyltransferase) (неопр.).

Литература

Chiu PC, Chung MK, Koistinen R, Koistinen H, Seppala M, Ho PC, Ng EH, Lee KF, Yeung WS (January 2007). “Glycodelin-A interacts with fucosyltransferase on human sperm plasma membrane to inhibit spermatozoa-zona pellucida binding”. Journal of Cell Science. 120 (Pt 1): 33—44. DOI:10.1242/jcs.03258. PMID 17148576.
Inaba Y, Ohyama C, Kato T, Satoh M, Saito H, Hagisawa S, Takahashi T, Endoh M, Fukuda MN, Arai Y, Fukuda M (December 2003). “Gene transfer of alpha1,3-fucosyltransferase increases tumor growth of the PC-3 human prostate cancer cell line through enhanced adhesion to prostatic stromal cells”. International Journal of Cancer. 107 (6): 949—57. DOI:10.1002/ijc.11513. PMID 14601054.
Roos C, Kolmer M, Mattila P, Renkonen R (February 2002). “Composition of Drosophila melanogaster proteome involved in fucosylated glycan metabolism”. The Journal of Biological Chemistry. 277 (5): 3168—75. DOI:10.1074/jbc.M107927200. PMID 11698403.
Nishihara S, Iwasaki H, Kaneko M, Tawada A, Ito M, Narimatsu H (December 1999). “Alpha1,3-fucosyltransferase 9 (FUT9; Fuc-TIX) preferentially fucosylates the distal GlcNAc residue of polylactosamine chain while the other four alpha1,3FUT members preferentially fucosylate the inner GlcNAc residue”. FEBS Letters. 462 (3): 289—94. DOI:10.1016/S0014-5793(99)01549-5. PMID 10622713.
McCurley RS, Recinos A, Olsen AS, Gingrich JC, Szczepaniak D, Cameron HS, Krauss R, Weston BW (March 1995). “Physical maps of human alpha (1,3)fucosyltransferase genes FUT3-FUT6 on chromosomes 19p13.3 and 11q21”. Genomics. 26 (1): 142—6. DOI:10.1016/0888-7543(95)80094-3. PMID 7782074.
Cameron HS, Szczepaniak D, Weston BW (August 1995). “Expression of human chromosome 19p alpha(1,3)-fucosyltransferase genes in normal tissues. Alternative splicing, polyadenylation, and isoforms”. The Journal of Biological Chemistry. 270 (34): 20112—22. DOI:10.1074/jbc.270.34.20112. PMID 7650030.
Weston BW, Smith PL, Kelly RJ, Lowe JB (December 1992). “Molecular cloning of a fourth member of a human alpha (1,3)fucosyltransferase gene family. Multiple homologous sequences that determine expression of the Lewis x, sialyl Lewis x, and difucosyl sialyl Lewis x epitopes”. The Journal of Biological Chemistry. 267 (34): 24575—84. PMID 1339443.

Данная страница на сайте WikiSort.ru содержит текст со страницы сайта "Википедия".

Если Вы хотите её отредактировать, то можете сделать это на странице редактирования в Википедии.

Если сделанные Вами правки не будут кем-нибудь удалены, то через несколько дней они появятся на сайте WikiSort.ru .

Текст в блоке "Читать" взят с сайта "Википедия" и доступен по лицензии Creative Commons Attribution-ShareAlike; в отдельных случаях могут действовать дополнительные условия.

Другой контент может иметь иную лицензию. Перед использованием материалов сайта WikiSort.ru внимательно изучите правила лицензирования конкретных элементов наполнения сайта.

2019-2025
WikiSort.ru - проект по пересортировке и дополнению контента Википедии

[pmid1740457-1] Weston BW, Nair RP, Larsen RD, Lowe JB (February 1992). “Isolation of a novel human alpha (1,3)fucosyltransferase gene and molecular comparison to the human Lewis blood group alpha (1,3/1,4)fucosyltransferase gene. Syntenic, homologous, nonallelic genes encoding enzymes with distinct acceptor substrate specificities”. The Journal of Biological Chemistry. 267 (6): 4152—60. PMID 1740457.

[entrez-2] Entrez Gene: FUT5 fucosyltransferase 5 (alpha (1,3) fucosyltransferase) (неопр.).