WikiSort.ru - Не сортированное

ПОИСК ПО САЙТУ | о проекте
Протеородопсин

Структура протеородопсина, полученная методом ЯМР.
Идентификаторы
Символ Bac_rhodopsin
Pfam PF01036
OPM superfamily 6
OPM protein 2l6x
Доступные структуры белков
Pfam структуры
PDB RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum 3D-модель

Протеородопсин — фотоактивный ретиналь-содержащий белок, обнаруженный у морских планктонных бактерий, архей и динофлагеллят[1][2][3][4]. Как и его гомолог — бактериородопсин, открытый у архей, это трансмембранный белок, ковалентно связанный с ретиналем. Он действует как светозависимый протонный насос. Некоторые члены этого семейства (более 800 белков), как полагают, выполняют сенсорные функции. Представители этого семейства различаются по спектрам поглощения[5][6][7][8].

История

Протеородопсин был обнаружен в 2000 году[1]. Его нашли в геномах нескольких видов не культивируемых морских γ-протеобактерий, обитающих в восточной части Тихого океана, центральной северной части Тихого океана и в Южном океане у берегов Антарктиды[9]. Впоследствии гены различных протеродопсинов были выявлены в пробах от Средиземного и Красного моря вплоть до Саргассова и Японского морей[5]. Различные варианты протеородопсина распределены не случайным образом, а имеют разные распределения максимума поглощения в зависимости от глубины и расположения в той или иной локации[8]. В 2011 году протеородопсин был обнаружен у морской динофлагелляты Oxyrrhis marina, в которой он экспрессируется в больших количествах и располагался в обособленных цитоплазматических органеллах, связанных с эндоплазматическим ретикулумом[10].

Активный сайт

Если сравнивать с его более известных архейным гомологом бактериородопсином, то большинство остатков активного центра, имеющих значение для работы бактериородопсина, присутствуют и у протеородопсина. Гомологи остатков активного центра аргинин-82, аспарагин-85 (первичный акцептор протона), аспарагин-212 и лизин-216 (сайт связывания ретиналя с образованием основания Шиффа) бактериородопсина соответствуют аргинину-94, аспарагину-97, аспарагину-227 и лизину-231 протеородопсина. Однако в протеородопсине нет остатков карбоновой кислоты непосредственно гомологичных глутамату-194 или глутамату-204 бактериородопсина, которые, как считается, участвуют в высвобождении протона на внеклеточной поверхности[11][12].

Функция

Протеродопсин распространён во всех океанах Земли идействует как работающий от энергии света протонный насос по механизму, аналогичному таковому у бактериородопсина. Как и у бактериородопсина, ретиналь протеородопсина ковалентно связан с апопротеином через протонированное основание Шиффа на лизине-231. В не облучённом светом белке хромофор находится преимущественно в транс-конфигурации[11] и изменяет её на 13-цис при освещении светом. На основании инфракрасной спектроскопии с преобразованием Фурье и УФ-спектроскопии было предложено несколько моделей полного цикла работы протеородопсина; они напоминают аналогичные схемы работы бактериородопсина[11][13][14][15].

Генная инженерия

Если ген протеородопсина вставить в кишечную палочку и добавить в среду ретиналь, то они будут включать этот пигмента в свои клеточной мембраны и перекачивать протоны под воздействием света[1]. Также было продемонстрировано, что протонный градиент, создаваемый протеородопсином может быть использован для синтеза АТФ[16].

Примечания

  1. 1 2 3 Béjà O, Aravind L, Koonin EV, Suzuki MT, Hadd A, Nguyen LP, Jovanovich SB, Gates CM, Feldman RA, Spudich JL, Spudich EN, DeLong EF (Sep 2000). “Bacterial rhodopsin: evidence for a new type of phototrophy in the sea”. Science. 289 (5486): 1902—6. Bibcode:2000Sci...289.1902B. DOI:10.1126/science.289.5486.1902. PMID 10988064.
  2. ↑ Lin S, Zhang H, Zhuang Y, Tran B, Gill J (Nov 2010). “Spliced leader-based metatranscriptomic analyses lead to recognition of hidden genomic features in dinoflagellates”. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. 107 (46): 20033—8. Bibcode:2010PNAS..10720033L. DOI:10.1073/pnas.1007246107. PMID 21041634.
  3. ↑ Slamovits CH, Okamoto N, Burri L, James ER, Keeling PJ (2011). “A bacterial proteorhodopsin proton pump in marine eukaryotes”. Nature Communications. 2 (2): 183. Bibcode:2011NatCo...2E.183S. DOI:10.1038/ncomms1188. PMID 21304512.
  4. ↑ Frigaard NU, Martinez A, Mincer TJ, DeLong EF (Feb 2006). “Proteorhodopsin lateral gene transfer between marine planktonic Bacteria and Archaea”. Nature. 439 (7078): 847—50. Bibcode:2006Natur.439..847F. DOI:10.1038/nature04435. PMID 16482157.
  5. 1 2 Béjà O, Spudich EN, Spudich JL, Leclerc M, DeLong EF (Jun 2001). “Proteorhodopsin phototrophy in the ocean”. Nature. 411 (6839): 786—9. DOI:10.1038/35081051. PMID 11459054.
  6. ↑ Man D, Wang W, Sabehi G, Aravind L, Post AF, Massana R, Spudich EN, Spudich JL, Béjà O (Apr 2003). “Diversification and spectral tuning in marine proteorhodopsins”. The EMBO Journal. 22 (8): 1725—31. DOI:10.1093/emboj/cdg183. PMC 154475. PMID 12682005.
  7. ↑ Kelemen BR, Du M, Jensen RB (Dec 2003). “Proteorhodopsin in living color: diversity of spectral properties within living bacterial cells”. Biochimica et Biophysica Acta. 1618 (1): 25—32. DOI:10.1016/j.bbamem.2003.10.002. PMID 14643930.
  8. 1 2 Sabehi G, Kirkup BC, Rozenberg M, Stambler N, Polz MF, Béjà O (May 2007). “Adaptation and spectral tuning in divergent marine proteorhodopsins from the eastern Mediterranean and the Sargasso Seas”. The ISME Journal. 1 (1): 48—55. DOI:10.1038/ismej.2007.10. PMID 18043613.
  9. ↑ Venter JC, Remington K, Heidelberg JF, Halpern AL, Rusch D, Eisen JA, Wu D, Paulsen I, Nelson KE, Nelson W, Fouts DE, Levy S, Knap AH, Lomas MW, Nealson K, White O, Peterson J, Hoffman J, Parsons R, Baden-Tillson H, Pfannkoch C, Rogers YH, Smith HO (Apr 2004). “Environmental genome shotgun sequencing of the Sargasso Sea”. Science. 304 (5667): 66—74. Bibcode:2004Sci...304...66V. DOI:10.1126/science.1093857. PMID 15001713.
  10. ↑ Slamovits Claudio H., Okamoto Noriko, Burri Lena, James Erick R., Keeling Patrick J. A bacterial proteorhodopsin proton pump in marine eukaryotes // Nature Communications. — 2011. — Февраль (т. 2). — С. 183. — ISSN 2041-1723. — DOI:10.1038/ncomms1188. [исправить]
  11. 1 2 3 Dioumaev AK, Brown LS, Shih J, Spudich EN, Spudich JL, Lanyi JK (Apr 2002). “Proton transfers in the photochemical reaction cycle of proteorhodopsin”. Biochemistry. 41 (17): 5348—58. DOI:10.1021/bi025563x. PMID 11969395.
  12. ↑ Partha R, Krebs R, Caterino TL, Braiman MS (Jun 2005). “Weakened coupling of conserved arginine to the proteorhodopsin chromophore and its counterion implies structural differences from bacteriorhodopsin”. Biochimica et Biophysica Acta. 1708 (1): 6—12. DOI:10.1016/j.bbabio.2004.12.009. PMID 15949979.
  13. ↑ Dioumaev AK, Wang JM, Bálint Z, Váró G, Lanyi JK (Jun 2003). “Proton transport by proteorhodopsin requires that the retinal Schiff base counterion Asp-97 be anionic”. Biochemistry. 42 (21): 6582—7. DOI:10.1021/bi034253r. PMID 12767242.
  14. ↑ Krebs RA, Alexiev U, Partha R, DeVita AM, Braiman MS (Apr 2002). “Detection of fast light-activated H+ release and M intermediate formation from proteorhodopsin”. BMC Physiology. 2: 5. DOI:10.1186/1472-6793-2-5. PMC 103662. PMID 11943070.
  15. ↑ Xiao Y, Partha R, Krebs R, Braiman M (Jan 2005). “Time-resolved FTIR spectroscopy of the photointermediates involved in fast transient H+ release by proteorhodopsin”. The Journal of Physical Chemistry. B. 109 (1): 634—41. DOI:10.1021/jp046314g. PMID 16851056.
  16. ↑ Martinez A, Bradley AS, Waldbauer JR, Summons RE, DeLong EF (2007). “Proteorhodopsin photosystem gene expression enables photophosphorylation in a heterologous host”. PNAS. 104 (13): 5590—5595. Bibcode:2007PNAS..104.5590M. DOI:10.1073/pnas.0611470104. PMC 1838496. PMID 17372221.

Данная страница на сайте WikiSort.ru содержит текст со страницы сайта "Википедия".

Если Вы хотите её отредактировать, то можете сделать это на странице редактирования в Википедии.

Если сделанные Вами правки не будут кем-нибудь удалены, то через несколько дней они появятся на сайте WikiSort.ru .



Текст в блоке "Читать" взят с сайта "Википедия" и доступен по лицензии Creative Commons Attribution-ShareAlike; в отдельных случаях могут действовать дополнительные условия.

Другой контент может иметь иную лицензию. Перед использованием материалов сайта WikiSort.ru внимательно изучите правила лицензирования конкретных элементов наполнения сайта.

2019-2025
WikiSort.ru - проект по пересортировке и дополнению контента Википедии