WikiSort.ru - Не сортированное

Интегрин альфа-9
Идентификаторы
Символ	ITGA9 ; ALPHA-RLC; ITGA4L; RLC
Внешние ID	OMIM: 603963 MGI: 104756 HomoloGene: 1664 ChEMBL: 3170 GeneCards: ITGA9 Gene
Генная онтология Функция • collagen binding • laminin binding • metal ion binding Компонент клетки • plasma membrane • integrin complex • basal plasma membrane • integrin alpha9-beta1 complex Биологический процесс • cell adhesion • integrin-mediated signaling pathway • axon guidance • extracellular matrix organization • neutrophil chemotaxis • wound healing Источники: Amigo / QuickGO
Профиль экспрессии РНК
Больше информации
Ортологи
Вид	Человек	Мышь
Entrez	3680	104099
Ensembl	ENSG00000144668	ENSMUSG00000039115
UniProt	Q13797	B8JK39
RefSeq (мРНК)	NM_002207	NM_001113514
RefSeq (белок)	NP_002198	NP_001106986
Локус (UCSC)	Chr 3: 37.49 – 37.87 Mb	Chr 9: 118.61 – 118.9 Mb
Поиск в PubMed
Шаблон: просмотр • обсуждение • править

Интегрин альфа-9 (α9) — мембранный белок, гликопротеин из надсемейства интегринов, продукт гена ITGA9, альфа-субъединица интегрина α9β1. Ген ITGA9 расположен на хромосоме 3 в локусе 3p22.2 ^[1].

Функции

Интегрин альфа-9/бета-1 (α9β1) является рецептором для VCAM1, цитотактина и остеопонтина. Распознаёт аминокислотную последовательность A-E-I-D-G-I-E-L в цитотактине.^[2] Вместе с интегринами αvβ3, αvβ6, α8β1 and α2β1 является рецептором нейтрофилов, обеспечивающим их миграцию, опосредованную VCAM-1 и тенасцином-C эндотелиальных клеток во время воспалительной реакции. ^[3]

Структура

Интегрин альфа-9 — крупный белок, состоит из 1006 аминокислот, молекулярная масса белковой части — 114,5 кДа. N-концевой участок (952 аминокислоты) является внеклеточным, далее расположен единственный трансмембранный фрагмент и внутриклеточный фрагмент (33 аминокислоты). Внеклеточный фрагмент включает 7 FG-GAP-повторов и от 1 до 11 участков N-гликозилирования. Цитозольный участок включает GFFKR-мотив.

В процессе ограниченного протеолиза внутримолекулярная связь гидролизуется и образуются тяжёлая и лёгкая цепи, связанные дисульфидной связью.

Тканевая специфичность

Интегрин α9β1 экспрессирован в эпителии воздушных путей, в базальном слое сквамозного эпителия, на гладкомышечных клетках, клетках скелетных мышц и гепатоцитах. Высокий уровень экспрессии в эмбриональных лёгких и в опухолевых клетках лёгких.

См. также

• Интегрины

Примечания

Библиография

• Yokasaki Y, Sheppard D (May 2000). “Mapping of the cryptic integrin-binding site in osteopontin suggests a new mechanism by which thrombin can regulate inflammation and tissue repair”. Trends Cardiovasc. Med. 10 (4): 155—9. PMID 11239795. Используется устаревший параметр |month= (справка)
• Evans JP (2001). “Fertilin beta and other ADAMs as integrin ligands: insights into cell adhesion and fertilization”. Bioessays. 23 (7): 628—39. DOI:10.1002/bies.1088. PMID 11462216.
• Yamakawa K, Takahashi T, Horio Y; et al. (1993). “Frequent homozygous deletions in lung cancer cell lines detected by a DNA marker located at 3p21.3-p22”. Oncogene. 8 (2): 327—30. PMID 8381220.
• Yokosaki Y, Monis H, Chen J, Sheppard D (1996). “Differential effects of the integrins alpha9beta1, alphavbeta3, and alphavbeta6 on cell proliferative responses to tenascin. Roles of the beta subunit extracellular and cytoplasmic domains”. J. Biol. Chem. 271 (39): 24144—50. DOI:10.1074/jbc.271.39.24144. PMID 8798654.
• Yokosaki Y, Matsuura N, Sasaki T; et al. (2000). “The integrin alpha(9)beta(1) binds to a novel recognition sequence (SVVYGLR) in the thrombin-cleaved amino-terminal fragment of osteopontin”. J. Biol. Chem. 274 (51): 36328—34. DOI:10.1074/jbc.274.51.36328. PMID 10593924.
• Young BA, Taooka Y, Liu S; et al. (2002). “The cytoplasmic domain of the integrin alpha9 subunit requires the adaptor protein paxillin to inhibit cell spreading but promotes cell migration in a paxillin-independent manner”. Mol. Biol. Cell. 12 (10): 3214—25. PMC 60168. PMID 11598204.
• Eto K, Huet C, Tarui T; et al. (2002). “Functional classification of ADAMs based on a conserved motif for binding to integrin alpha 9beta 1: implications for sperm-egg binding and other cell interactions”. J. Biol. Chem. 277 (20): 17804—10. DOI:10.1074/jbc.M200086200. PMID 11882657.
• Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH; et al. (2003). “Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99 (26): 16899—903. DOI:10.1073/pnas.242603899. PMC 139241. PMID 12477932.
• Majumdar M, Tarui T, Shi B; et al. (2004). “Plasmin-induced migration requires signaling through protease-activated receptor 1 and integrin alpha(9)beta(1)”. J. Biol. Chem. 279 (36): 37528—34. DOI:10.1074/jbc.M401372200. PMID 15247268.
• Chen C, Young BA, Coleman CS; et al. (2004). “Spermidine/spermine N1-acetyltransferase specifically binds to the integrin alpha9 subunit cytoplasmic domain and enhances cell migration”. J. Cell Biol. 167 (1): 161—70. DOI:10.1083/jcb.200312166. PMC 2172529. PMID 15479742.
• Vlahakis NE, Young BA, Atakilit A, Sheppard D (2005). “The lymphangiogenic vascular endothelial growth factors VEGF-C and -D are ligands for the integrin alpha9beta1”. J. Biol. Chem. 280 (6): 4544—52. DOI:10.1074/jbc.M412816200. PMC 1368959. PMID 15590642.
• Yokosaki Y, Tanaka K, Higashikawa F; et al. (2005). “Distinct structural requirements for binding of the integrins alphavbeta6, alphavbeta3, alphavbeta5, alpha5beta1 and alpha9beta1 to osteopontin”. Matrix Biol. 24 (6): 418—27. DOI:10.1016/j.matbio.2005.05.005. PMID 16005200.
• Gulubova M, Vlaykova T (2006). “Immunohistochemical assessment of fibronectin and tenascin and their integrin receptors alpha5beta1 and alpha9beta1 in gastric and colorectal cancers with lymph node and liver metastases”. Acta Histochem. 108 (1): 25—35. DOI:10.1016/j.acthis.2005.12.001. PMID 16430945.

Ссылки

• Интегрины: введение