Шаперо́н (англ. chaperones) — класс белка, главная функция которого состоит в восстановлении правильной нативной третичной или четвертичной структуры белка, а также образование и диссоциация белковых комплексов.
Термин «молекулярный шаперон» впервые был использован в 1978 году в работе Рона Ласкей, профессора эмбриологии из Кембриджского Университета[1] при описании ядерного белка нуклеоплазмина, способного предотвращать агрегирование белка-гистона с ДНК при образовании нуклеосом. Шапероны есть в каждом живом организме, и механизм их действия, нековалентное присоединение к белку и его «расплетение» с использованием энергии гидролиза АТФ, также консервативен.
Функции
Многие виды шаперонов являются белком теплового шока (англ. heat shock proteins, НSP), то есть белком, экспрессия которого начинается в ответ на рост температуры, а также воздействие некоторых других экстремальных факторов.[2] Тепло сильно влияет на фолдинг белка, а некоторые виды шаперонов участвуют в исправлении потенциального вреда, который возникает из-за неправильного свертыванья белка. Другие шапероны участвуют в фолдинге только что созданного белка в тот момент, когда он «вытягивается» из рибосомы. И хотя большинство видов только что синтезированного белка могут сворачиваться и при отсутствии шаперонов, некоторым видам обязательно требуется их присутствие.
Помимо этого, белок шаперон имеет высокие регенеративные функции. Он борется с первопричиной старения кожи. Вырабатываясь в клетках кожи, шапероны способствуют нормальной укладке белка в стабильные четвертичные структуры. На основе белка теплового шока уже создаются новые поколения геля с шаперонами, которые помогают коже получить недостающий белок, ведь выработка шаперонов уменьшается с возрастом.
Другие типы шаперонов участвуют в транспортировке веществ сквозь мембраны, например в митохондриях и эндоплазматическом ретикулуме у эукариот.
Шапероны классифицируют в соответствии с их молекулярной массой: HSP100, HSP90, HSP70, HSP60, HSP40 и малые шапероны (sHSP).
Роль в болезнях человека
Продолжают обнаруживаться новые функции шаперонов, например, участие в разрушении белка, деятельности бактериального адгезина и в реакциях на заболевания, связанные с агрегацией белка: муковисцидоза и лизосомных болезней накопления, а также нейродегенеративных расстройств, таких как болезнь Альцгеймера, Хантингтона и Паркинсона;[3].
Важность нормальной работы шаперонов для функционирования организма может быть проиллюстрирована на примере шаперона α-кристаллина, входящего в состав хрусталика глаза человека. Мутация в этом виде белка приводят к помутнению хрусталика из-за агрегирования белков и, как результат, к катаракте[4].
Примечания
- ↑ Laskey RA, Honda BM, Mills AD, Finch JT (1978). “Nucleosomes are assembled by an acidic protein which binds histones and transfers them to DNA”. Nature. 275 (5679): 416–20. PMID 692721.
- ↑ Ellis RJ, van der Vies SM (1991). “Molecular chaperones”. Annu. Rev. Biochem. 60: 321—47. DOI:10.1146/annurev.bi.60.070191.001541. PMID 1679318.
- ↑ Alberti S. Molecular mechanisms of spatial protein quality control. — 2012. — Т. 6, вып. 5. — С. 437-42. — DOI:10.4161/pri.22470. — PMID 23051707.
- ↑ Sun Y, MacRae TH. (2005). “The small heat shock proteins and their role in human disease”. FEBS J. 60: 2613—2627. PMID 115943797 Проверьте параметр
|pmid=(справка на английском).
См. также
 |
Шапероны на Викискладе |
|---|
.svg){kind=small} |
Это заготовка статьи по биохимии. Вы можете помочь проекту, дополнив её. |
Данная страница на сайте WikiSort.ru содержит текст со страницы сайта "Википедия".
Если Вы хотите её отредактировать, то можете сделать это на странице редактирования в Википедии.
Если сделанные Вами правки не будут кем-нибудь удалены, то через несколько дней они появятся на сайте WikiSort.ru .