WikiSort.ru - Не сортированное

Гистондеацетилаза 8
	; PDB представлено на основе 1t64.
Доступные структуры
PDB	Поиск ортологов: PDBe, RCSB
Список идентификаторов PDB
	1T64, 1T67, 1T69, 1VKG, 1W22, 2V5W, 2V5X, 3EW8, 3EWF, 3EZP, 3EZT, 3F06, 3F07, 3F0R, 3MZ3, 3MZ4, 3MZ6, 3MZ7, 3RQD, 3SFF, 3SFH
Идентификаторы
Символ	HDAC8 ; CDLS5; HD8; HDACL1; MRXS6; RPD3; WTS
Внешние ID	OMIM: 300269 MGI: 1917565 HomoloGene: 41274 IUPHAR: ChEMBL: 3192 GeneCards: HDAC8 Gene
номер EC	3.5.1.98
Генная онтология
Функция	• histone deacetylase activity; • transcription factor binding; • NAD-dependent histone deacetylase activity (H3-K14 specific); • metal ion binding; • NAD-dependent histone deacetylase activity (H3-K9 specific); • NAD-dependent histone deacetylase activity (H4-K16 specific); • NAD-dependent histone deacetylase activity (H3-K18 specific);
Компонент клетки	• histone deacetylase complex; • nuclear chromosome; • nucleus; • cytoplasm; • cytosol;
Биологический процесс	• negative regulation of transcription from RNA polymerase II promoter; • mitotic cell cycle; • chromatin assembly or disassembly; • transcription, DNA-templated; • sister chromatid cohesion; • chromatin modification; • histone H3 deacetylation; • histone H4 deacetylation; • regulation of cohesin localization to chromatin;
	Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
	Шаблон: просмотр • обсуждение • править

ПОИСК ПО САЙТУ | о проекте

Гистондеацетилаза 8 (англ. Histone deacetylase 8) — фермент, кодируемый у человека геном HDAC8 ^[1]^[2]^[3].

Функция

Гистоны играют важнейшую роль в регуляции транскрипции, прогрессировании клеточного цикла и процессов развития. Ацетилирование/деацетилирование гистонов изменяет хромосомную структуру и влияет на доступ факторов транскрипции к ДНК. Белок, кодируемый этим геном относится к классу I в семействе гистондезацетилазы/acuc/Apha. Он обладает деятельностью гистондеацетилазы и подавляет транскрипцию, когда связан с промотором^[3].

Гистондеацетилаза 8 участвует в морфогенезе черепа^[4] и метаболическом контроле над комплексом транскрипции ERR-альфа^[en]/PGC1-alpha^[en]^[5].

Клиническое значение

HDAC8 был связан с некоторым числом болезненных состояний, в частности, с острым миелоидным лейкозом, а также связан с актиновым цитоскелетом в клетках гладких мышц. миРНК ориентированные на HDAC8 показали противораковые эффекты^[6]. Ингибирование индуцированного апоптоза посредством HDAC8 наблюдается при Т-клеточных лимфомах^[en]^[7]. Кроме того фермент HDAC8 участвует в патогенезе нейробластомы^[8]. Таким образом, существует интерес к разработке селективных ингибиторов на базе HDAC8^[9]^[10].

Взаимодействия

ERR-alpha^[en]^[5].

См также

Деацетилазы гистонов

Примечания

↑ McDonell N, Ramser J, Francis F, Vinet MC, Rider S, Sudbrak R, Riesselman L, Yaspo ML, Reinhardt R, Monaco AP, Ross F, Kahn A, Kearney L, Buckle V, Chelly J (May 2000). “Characterization of a highly complex region in Xq13 and mapping of three isodicentric breakpoints associated with preleukemia”. Genomics. 64 (3): 221—9. DOI:10.1006/geno.2000.6128. PMID 10756090.
↑ Van den Wyngaert I, de Vries W, Kremer A, Neefs J, Verhasselt P, Luyten WH, Kass SU (Aug 2000). “Cloning and characterization of human histone deacetylase 8”. FEBS Lett. 478 (1–2): 77—83. DOI:10.1016/S0014-5793(00)01813-5. PMID 10922473.
1 2 Entrez Gene: HDAC8 histone deacetylase 8 (неопр.).
↑ Haberland M, Mokalled MH, Montgomery RL, Olson EN (July 2009). “Epigenetic control of skull morphogenesis by histone deacetylase 8”. Genes Dev. 23 (14): 1625—30. DOI:10.1101/gad.1809209. PMC 2714711. PMID 19605684.
1 2 Wilson BJ, Tremblay AM, Deblois G, Sylvain-Drolet G, Giguère V (July 2010). “An acetylation switch modulates the transcriptional activity of estrogen-related receptor alpha”. Mol. Endocrinol. 24 (7): 1349—58. DOI:10.1210/me.2009-0441. PMID 20484414.
↑ Gallinari P, Di Marco S, Jones P, Pallaoro M, Steinkühler C (March 2007). “HDACs, histone deacetylation and gene transcription: from molecular biology to cancer therapeutics”. Cell Res. 17 (3): 195—211. DOI:10.1038/sj.cr.7310149. PMID 17325692.
↑ Balasubramanian S, Ramos J, Luo W, Sirisawad M, Verner E, Buggy JJ (May 2008). “A novel histone deacetylase 8 (HDAC8)-specific inhibitor PCI-34051 induces apoptosis in T-cell lymphomas”. Leukemia. 22 (5): 1026—34. DOI:10.1038/leu.2008.9. PMID 18256683.
↑ Oehme I, Deubzer HE, Wegener D, Pickert D, Linke JP, Hero B, Kopp-Schneider A, Westermann F, Ulrich SM, von Deimling A, Fischer M, Witt O (January 2009). “Histone deacetylase 8 in neuroblastoma tumorigenesis”. Clin. Cancer Res. 15 (1): 91—9. DOI:10.1158/1078-0432.CCR-08-0684. PMID 19118036.
↑ Patil V, Sodji QH, Kornacki JR, Mrksich M, Oyelere AK (May 2013). “3-Hydroxypyridin-2-thione as novel zinc binding group for selective histone deacetylase inhibition”. Journal of Medicinal Chemistry. 56 (9): 3492—506. DOI:10.1021/jm301769u. PMID 23547652.
↑ Suzuki T, Ota Y, Ri M, Bando M, Gotoh A, Itoh Y, Tsumoto H, Tatum PR, Mizukami T, Nakagawa H, Iida S, Ueda R, Shirahige K, Miyata N (November 2012). “Rapid discovery of highly potent and selective inhibitors of histone deacetylase 8 using click chemistry to generate candidate libraries”. Journal of Medicinal Chemistry. 55 (22): 9562—75. DOI:10.1021/jm300837y. PMID 23116147.

Литература

Waltregny D, De Leval L, Glénisson W, Ly Tran S, North BJ, Bellahcène A, Weidle U, Verdin E, Castronovo V. (2004). “Expression of histone deacetylase 8, a class I histone deacetylase, is restricted to cells showing smooth muscle differentiation in normal human tissues”. Am J Pathol. 165 (2): 553—64. DOI:10.1016/S0002-9440(10)63320-2. PMC 1618574. PMID 15277229.
Glénisson W, Waltregny D, Tran SL, North BJ, Verdin E, Colige A, Castronovo V. (June 2005). “Histone deacetylase HDAC8 associates with smooth muscle alpha-actin and is essential for smooth muscle cell contractility”. FASEB J. 19 (8): 966—8. DOI:10.1096/fj.04-2303fje. PMID 15772115.
Wedel T, Van Eys GJ, Waltregny D, Glénisson W, Castronovo V, Vanderwinden JM. (2006). “Novel smooth muscle markers reveal abnormalities of the intestinal musculature in severe colorectal motility disorders”. Neurogastroenterol Motil. 18 (7): 526—38. DOI:10.1111/j.1365-2982.2006.00781.x. PMID 16771768.
Verdin E, Dequiedt F, Kasler HG (2003). “Class II histone deacetylases: versatile regulators”. Trends Genet. 19 (5): 286—93. DOI:10.1016/S0168-9525(03)00073-8. PMID 12711221.
Hu E, Chen Z, Fredrickson T; et al. (2000). “Cloning and characterization of a novel human class I histone deacetylase that functions as a transcription repressor”. J. Biol. Chem. 275 (20): 15254—64. DOI:10.1074/jbc.M908988199. PMID 10748112.
Buggy JJ, Sideris ML, Mak P; et al. (2001). “Cloning and characterization of a novel human histone deacetylase, HDAC8”. Biochem. J. 350 (1): 199—205. DOI:10.1042/0264-6021:3500199. PMC 1221242. PMID 10926844.
Amann JM, Nip J, Strom DK; et al. (2001). “ETO, a target of t(8;21) in acute leukemia, makes distinct contacts with multiple histone deacetylases and binds mSin3A through its oligomerization domain”. Mol. Cell. Biol. 21 (19): 6470—83. DOI:10.1128/MCB.21.19.6470-6483.2001. PMC 99794. PMID 11533236.
Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH; et al. (2003). “Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99 (26): 16899—903. DOI:10.1073/pnas.242603899. PMC 139241. PMID 12477932.
Durst KL, Lutterbach B, Kummalue T; et al. (2003). “The inv(16) fusion protein associates with corepressors via a smooth muscle myosin heavy-chain domain”. Mol. Cell. Biol. 23 (2): 607—19. DOI:10.1128/MCB.23.2.607-619.2003. PMC 151524. PMID 12509458.
Rodriguez M, Yu X, Chen J, Songyang Z (2004). “Phosphopeptide binding specificities of BRCA1 COOH-terminal (BRCT) domains”. J. Biol. Chem. 278 (52): 52914—8. DOI:10.1074/jbc.C300407200. PMID 14578343.
Johnson JM, Castle J, Garrett-Engele P; et al. (2004). “Genome-wide survey of human alternative pre-mRNA splicing with exon junction microarrays”. Science. 302 (5653): 2141—4. DOI:10.1126/science.1090100. PMID 14684825.
Lee H, Rezai-Zadeh N, Seto E (2004). “Negative regulation of histone deacetylase 8 activity by cyclic AMP-dependent protein kinase A.”. Mol. Cell. Biol. 24 (2): 765—73. DOI:10.1128/MCB.24.2.765-773.2004. PMC 343812. PMID 14701748.
Vannini A, Volpari C, Filocamo G; et al. (2004). “Crystal structure of a eukaryotic zinc-dependent histone deacetylase, human HDAC8, complexed with a hydroxamic acid inhibitor”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 101 (42): 15064—9. DOI:10.1073/pnas.0404603101. PMC 524051. PMID 15477595.
Waltregny D, North B, Van Mellaert F; et al. (2005). “Screening of histone deacetylases (HDAC) expression in human prostate cancer reveals distinct class I HDAC profiles between epithelial and stromal cells”. European Journal of Histochemistry. 48 (3): 273—90. PMID 15590418.
Waltregny D, Glénisson W, Tran SL; et al. (2006). “Histone deacetylase HDAC8 associates with smooth muscle alpha-actin and is essential for smooth muscle cell contractility”. FASEB J. 19 (8): 966—8. DOI:10.1096/fj.04-2303fje. PMID 15772115.
Gantt SL, Gattis SG, Fierke CA (2006). “Catalytic activity and inhibition of human histone deacetylase 8 is dependent on the identity of the active site metal ion”. Biochemistry. 45 (19): 6170—8. DOI:10.1021/bi060212u. PMID 16681389.
Lee H, Sengupta N, Villagra A; et al. (2006). “Histone deacetylase 8 safeguards the human ever-shorter telomeres 1B (hEST1B) protein from ubiquitin-mediated degradation”. Mol. Cell. Biol. 26 (14): 5259—69. DOI:10.1128/MCB.01971-05. PMC 1592721. PMID 16809764.
Vannini A, Volpari C, Gallinari P; et al. (2007). “Substrate binding to histone deacetylases as shown by the crystal structure of the HDAC8-substrate complex”. EMBO Reports. 8 (9): 879—84. DOI:10.1038/sj.embor.7401047. PMC 1973954. PMID 17721440.
Nakagawa M, Oda Y, Eguchi T; et al. (2007). “Expression profile of class I histone deacetylases in human cancer tissues”. Oncol. Rep. 18 (4): 769—74. DOI:10.3892/or.18.4.769. PMID 17786334.

Ссылки

MeSH HDAC8+protein,+human

Данная страница на сайте WikiSort.ru содержит текст со страницы сайта "Википедия".

Если Вы хотите её отредактировать, то можете сделать это на странице редактирования в Википедии.

Если сделанные Вами правки не будут кем-нибудь удалены, то через несколько дней они появятся на сайте WikiSort.ru .

Текст в блоке "Читать" взят с сайта "Википедия" и доступен по лицензии Creative Commons Attribution-ShareAlike; в отдельных случаях могут действовать дополнительные условия.

Другой контент может иметь иную лицензию. Перед использованием материалов сайта WikiSort.ru внимательно изучите правила лицензирования конкретных элементов наполнения сайта.

2019-2025
WikiSort.ru - проект по пересортировке и дополнению контента Википедии

[pmid10756090-1] McDonell N, Ramser J, Francis F, Vinet MC, Rider S, Sudbrak R, Riesselman L, Yaspo ML, Reinhardt R, Monaco AP, Ross F, Kahn A, Kearney L, Buckle V, Chelly J (May 2000). “Characterization of a highly complex region in Xq13 and mapping of three isodicentric breakpoints associated with preleukemia”. Genomics. 64 (3): 221—9. DOI:10.1006/geno.2000.6128. PMID 10756090.

[pmid10922473-2] Van den Wyngaert I, de Vries W, Kremer A, Neefs J, Verhasselt P, Luyten WH, Kass SU (Aug 2000). “Cloning and characterization of human histone deacetylase 8”. FEBS Lett. 478 (1–2): 77—83. DOI:10.1016/S0014-5793(00)01813-5. PMID 10922473.

[entrez-3] 1 2 Entrez Gene: HDAC8 histone deacetylase 8 (неопр.).

[pmid19605684-4] Haberland M, Mokalled MH, Montgomery RL, Olson EN (July 2009). “Epigenetic control of skull morphogenesis by histone deacetylase 8”. Genes Dev. 23 (14): 1625—30. DOI:10.1101/gad.1809209. PMC 2714711. PMID 19605684.

[pmid20484414-5] 1 2 Wilson BJ, Tremblay AM, Deblois G, Sylvain-Drolet G, Giguère V (July 2010). “An acetylation switch modulates the transcriptional activity of estrogen-related receptor alpha”. Mol. Endocrinol. 24 (7): 1349—58. DOI:10.1210/me.2009-0441. PMID 20484414.

[pmid17325692-6] Gallinari P, Di Marco S, Jones P, Pallaoro M, Steinkühler C (March 2007). “HDACs, histone deacetylation and gene transcription: from molecular biology to cancer therapeutics”. Cell Res. 17 (3): 195—211. DOI:10.1038/sj.cr.7310149. PMID 17325692.

[pmid18256683-7] Balasubramanian S, Ramos J, Luo W, Sirisawad M, Verner E, Buggy JJ (May 2008). “A novel histone deacetylase 8 (HDAC8)-specific inhibitor PCI-34051 induces apoptosis in T-cell lymphomas”. Leukemia. 22 (5): 1026—34. DOI:10.1038/leu.2008.9. PMID 18256683.

[pmid19118036-8] Oehme I, Deubzer HE, Wegener D, Pickert D, Linke JP, Hero B, Kopp-Schneider A, Westermann F, Ulrich SM, von Deimling A, Fischer M, Witt O (January 2009). “Histone deacetylase 8 in neuroblastoma tumorigenesis”. Clin. Cancer Res. 15 (1): 91—9. DOI:10.1158/1078-0432.CCR-08-0684. PMID 19118036.

[pmid23547652-9] Patil V, Sodji QH, Kornacki JR, Mrksich M, Oyelere AK (May 2013). “3-Hydroxypyridin-2-thione as novel zinc binding group for selective histone deacetylase inhibition”. Journal of Medicinal Chemistry. 56 (9): 3492—506. DOI:10.1021/jm301769u. PMID 23547652.

[pmid23116147-10] Suzuki T, Ota Y, Ri M, Bando M, Gotoh A, Itoh Y, Tsumoto H, Tatum PR, Mizukami T, Nakagawa H, Iida S, Ueda R, Shirahige K, Miyata N (November 2012). “Rapid discovery of highly potent and selective inhibitors of histone deacetylase 8 using click chemistry to generate candidate libraries”. Journal of Medicinal Chemistry. 55 (22): 9562—75. DOI:10.1021/jm300837y. PMID 23116147.