WikiSort.ru - Не сортированное

Гистондеацетилаза 6
	; Представлено на основе PDB 3C5K.
Доступные структуры
PDB	Поиск ортологов: PDBe, RCSB
Список идентификаторов PDB
	3C5K, 3GV4, 3PHD
Идентификаторы
Символ	HDAC6 ; CPBHM; HD6; PPP1R90
Внешние ID	OMIM: 300272 MGI: 1333752 HomoloGene: 31353 IUPHAR: ChEMBL: 1865 GeneCards: HDAC6 Gene
номер EC	3.5.1.98
Генная онтология
Функция	• actin binding; • histone deacetylase activity; • protein binding; • beta-catenin binding; • microtubule binding; • zinc ion binding; • enzyme binding; • polyubiquitin binding; • NAD-dependent histone deacetylase activity (H3-K14 specific); • histone deacetylase binding; • tubulin deacetylase activity; • alpha-tubulin binding; • NAD-dependent histone deacetylase activity (H3-K9 specific); • NAD-dependent histone deacetylase activity (H4-K16 specific); • tau protein binding; • beta-tubulin binding; • Hsp90 protein binding; • dynein complex binding; • NAD-dependent histone deacetylase activity (H3-K18 specific);
Компонент клетки	• histone deacetylase complex; • nucleus; • cytoplasm; • cytosol; • microtubule; • microtubule associated complex; • cytoplasmic microtubule; • caveola; • inclusion body; • aggresome; • dynein complex; • axon; • dendrite; • cell leading edge; • perikaryon; • perinuclear region of cytoplasm;
Биологический процесс	• protein polyubiquitination; • transcription, DNA-templated; • protein deacetylation; • misfolded or incompletely synthesized protein catabolic process; • intracellular protein transport; • negative regulation of microtubule depolymerization; • response to toxic substance; • positive regulation of signal transduction; • response to organic substance; • regulation of receptor activity; • positive regulation of epithelial cell migration; • negative regulation of hydrogen peroxide metabolic process; • positive regulation of receptor biosynthetic process; • macroautophagy; • histone deacetylation; • lysosome localization; • peptidyl-lysine deacetylation; • cellular response to topologically incorrect protein; • ubiquitin-dependent protein catabolic process via the multivesicular body sorting pathway; • protein complex disassembly; • negative regulation of protein complex disassembly; • negative regulation of proteolysis; • negative regulation of transcription, DNA-templated; • negative regulation of oxidoreductase activity; • response to misfolded protein; • regulation of microtubule-based movement; • regulation of androgen receptor signaling pathway; • regulation of establishment of protein localization; • cellular response to hydrogen peroxide; • aggresome assembly; • polyubiquitinated misfolded protein transport; • Hsp90 deacetylation; • response to growth factor; • histone H3 deacetylation; • histone H4 deacetylation; • cellular response to misfolded protein; • positive regulation of chaperone-mediated protein complex assembly; • tubulin deacetylation; • positive regulation of hydrogen peroxide-mediated programmed cell death;
	Источники: Amigo / QuickGO
Профиль экспрессии РНК
	Больше информации
Ортологи
	Шаблон: просмотр • обсуждение • править

ПОИСК ПО САЙТУ | о проекте

Гистондеацетилаза 6 (англ. Histone deacetylase 6) — фермент, кодируемый у человека геном HDAC6^[1]^[2].

Функция

Гистоны играют важнейшую роль в регуляции транскрипции, клеточного цикла и процесса развития. Ацетилирование/деацетилирование гистонов изменяет структуру хроматина и влияет на транскрипцию. Гистондеацетилаза 6 относится к классу II семейства гистондезацетилаз/acuc/APHA. Он содержит два каталитических домена, которые функционируют независимо друг от друга. Белок обладает гистондеацетилазной активностью и подавляет транскрипцию^[3].

Клиническая значимость

Мутации в этом гене были связаны с болезнью Альцгеймера^[4].

Суперэкспрессия этого белка коррелирует с онкогенезом и выживаемостью клеток, а также способствует метастазированию раковых клеток^[5].

Функции

Гистондеацетилаза 6 участвует в разборке ресничек клетки, что необходимо для начала митоза^[6]. Также способствует миграции клеток и катализирует деацетилирование α-тубулина^[7], что может способствовать метастазированию раковых опухолей^[5]. Влияет на транскрипцию и трансляцию путём регулирования белка теплового шока Hsp90 и стресс-гранул соответственно^[5].

Известен высоким сродством к убиквитинированным белкам^[8]. Гистондеацетилаза 6 играет важную роль в формировании стресс-гранул^[en]; при фармакологическом ингибировании или при подавлении синтеза гистондеацетилазы 6 на генетическом уровне прекращается образование стресс-гранул.

Взаимодействия

HDAC6, как было выявлено, взаимодействует с HDAC11^[9] и ZBTB16^[10] .

HDAC6 также взаимодействует с белком G3BP1^[en] стресс-гранул^[8].

См. также

Деацетилазы гистонов

Примечания

↑ Grozinger CM, Hassig CA, Schreiber SL (Jun 1999). “Three proteins define a class of human histone deacetylases related to yeast Hda1p”. Proc Natl Acad Sci U S A. 96 (9): 4868—73. DOI:10.1073/pnas.96.9.4868. PMC 21783. PMID 10220385.
↑ Nagase T, Ishikawa K, Suyama M, Kikuno R, Hirosawa M, Miyajima N, Tanaka A, Kotani H, Nomura N, Ohara O (May 1999). “Prediction of the coding sequences of unidentified human genes. XII. The complete sequences of 100 new cDNA clones from brain which code for large proteins in vitro”. DNA Res. 5 (6): 355—64. DOI:10.1093/dnares/5.6.355. PMID 10048485.
↑ Entrez Gene: HDAC6 histone deacetylase 6 (неопр.).
↑ Cook C, Gendron TF, Scheffel K, Carlomagno Y, Dunmore J, DeTure M, Petrucelli L (5 April 2012). “Loss of HDAC6, a novel CHIP substrate, alleviates abnormal tau accumulation”. Human Molecular Genetics. DOI:10.1093/hmg/dds125. PMID 22492994.
1 2 3 Aldana-Masangkay GI, Sakamoto KM (2011). “The role of HDAC6 in cancer”. J. Biomed. Biotechnol. 2011: 875824. DOI:10.1155/2011/875824. PMC 2975074. PMID 21076528.
↑ Gradilone S. A., Radtke B. N., Bogert P. S., Huang B. Q., Gajdos G. B., LaRusso N. F. HDAC6 inhibition restores ciliary expression and decreases tumor growth. (англ.) // Cancer research. — 2013. — Vol. 73, no. 7. — P. 2259—2270. — DOI:10.1158/0008-5472.CAN-12-2938. — PMID 23370327. [исправить]
↑ Gao YS, Hubbert CC, Lu J, Lee YS, Lee JY, Yao TP (2007). “Histone deacetylase 6 regulates growth factor-induced actin remodeling and endocytosis”. Mol. Cell. Biol. 27 (24): 8637—47. DOI:10.1128/MCB.00393-07. PMC 2169396. PMID 17938201.
1 2 Kwon S, Zhang Y, Matthias P (December 2007). “The deacetylase HDAC6 is a novel critical component of stress granules involved in the stress response”. Genes Dev. 21 (24): 3381—94. DOI:10.1101/gad.461107. PMC 2113037. PMID 18079183.
↑ Gao L, Cueto MA, Asselbergs F, Atadja P (Jul 2002). “Cloning and functional characterization of HDAC11, a novel member of the human histone deacetylase family”. J. Biol. Chem. 277 (28): 25748—55. DOI:10.1074/jbc.M111871200. PMID 11948178.
↑ Chauchereau A, Mathieu M, de Saintignon J, Ferreira R, Pritchard LL, Mishal Z, Dejean A, Harel-Bellan A (Nov 2004). “HDAC4 mediates transcriptional repression by the acute promyelocytic leukaemia-associated protein PLZF”. Oncogene. 23 (54): 8777—84. DOI:10.1038/sj.onc.1208128. PMID 15467736.

Литература

Pazin MJ, Kadonaga JT (1997). “What's up and down with histone deacetylation and transcription?”. Cell. 89 (3): 325—8. DOI:10.1016/S0092-8674(00)80211-1. PMID 9150131.
Wolffe AP (1997). “Transcriptional control. Sinful repression”. Nature. 387 (6628): 16—7. DOI:10.1038/387016a0. PMID 9139815.
Huynh KD, Fischle W, Verdin E, Bardwell VJ (2000). “BCoR, a novel corepressor involved in BCL-6 repression”. Genes Dev. 14 (14): 1810—23. DOI:10.1101/gad.14.14.1810. PMC 316791. PMID 10898795.
Mahlknecht U, Schnittger S, Landgraf F, Schoch C, Ottmann OG, Hiddemann W, Hoelzer D (2001). “Assignment of the human histone deacetylase 6 gene (HDAC6) to X chromosome p11.23 by in situ hybridization”. Cytogenet. Cell Genet. 93 (1—2): 135—6. DOI:10.1159/000056967. PMID 11474198.
Kao HY, Lee CH, Komarov A, Han CC, Evans RM (2002). “Isolation and characterization of mammalian HDAC10, a novel histone deacetylase”. J. Biol. Chem. 277 (1): 187—93. DOI:10.1074/jbc.M108931200. PMID 11677242.
Seigneurin-Berny D, Verdel A, Curtet S, Lemercier C, Garin J, Rousseaux S, Khochbin S (2001). “Identification of Components of the Murine Histone Deacetylase 6 Complex: Link between Acetylation and Ubiquitination Signaling Pathways”. Mol. Cell. Biol. 21 (23): 8035—44. DOI:10.1128/MCB.21.23.8035-8044.2001. PMC 99970. PMID 11689694.
Tong JJ, Liu J, Bertos NR, Yang XJ (2002). “Identification of HDAC10, a novel class II human histone deacetylase containing a leucine-rich domain”. Nucleic Acids Res. 30 (5): 1114—23. DOI:10.1093/nar/30.5.1114. PMC 101247. PMID 11861901.
Gao L, Cueto MA, Asselbergs F, Atadja P (2002). “Cloning and functional characterization of HDAC11, a novel member of the human histone deacetylase family”. J. Biol. Chem. 277 (28): 25748—55. DOI:10.1074/jbc.M111871200. PMID 11948178.
Hubbert C, Guardiola A, Shao R, Kawaguchi Y, Ito A, Nixon A, Yoshida M, Wang XF, Yao TP (2002). “HDAC6 is a microtubule-associated deacetylase”. Nature. 417 (6887): 455—8. DOI:10.1038/417455a. PMID 12024216.
Kirsh O, Seeler JS, Pichler A, Gast A, Müller S, Miska E, Mathieu M, Harel-Bellan A, Kouzarides T, Melchior F, Dejean A (2002). “The SUMO E3 ligase RanBP2 promotes modification of the HDAC4 deacetylase”. EMBO J. 21 (11): 2682—91. DOI:10.1093/emboj/21.11.2682. PMC 125385. PMID 12032081.
Hook SS, Orian A, Cowley SM, Eisenman RN (2002). “Histone deacetylase 6 binds polyubiquitin through its zinc finger (PAZ domain) and copurifies with deubiquitinating enzymes”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99 (21): 13425—30. DOI:10.1073/pnas.172511699. PMC 129689. PMID 12354939.
Westendorf JJ, Zaidi SK, Cascino JE, Kahler R, van Wijnen AJ, Lian JB, Yoshida M, Stein GS, Li X (2002). “Runx2 (Cbfa1, AML-3) Interacts with Histone Deacetylase 6 and Represses the p21CIP1/WAF1 Promoter”. Mol. Cell. Biol. 22 (22): 7982—92. DOI:10.1128/MCB.22.22.7982-7992.2002. PMC 134736. PMID 12391164.
North BJ, Marshall BL, Borra MT, Denu JM, Verdin E (2003). “The human Sir2 ortholog, SIRT2, is an NAD+-dependent tubulin deacetylase”. Mol. Cell. 11 (2): 437—44. DOI:10.1016/S1097-2765(03)00038-8. PMID 12620231.
Voelter-Mahlknecht S, Mahlknecht U (2004). “Cloning and structural characterization of the human histone deacetylase 6 gene”. Int. J. Mol. Med. 12 (1): 87—93. DOI:10.3892/ijmm.12.1.87. PMID 12792815.
Brush MH, Guardiola A, Connor JH, Yao TP, Shenolikar S (2004). “Deactylase inhibitors disrupt cellular complexes containing protein phosphatases and deacetylases”. J. Biol. Chem. 279 (9): 7685—91. DOI:10.1074/jbc.M310997200. PMID 14670976.
Pandey UB, Batlevi Y, Baehrecke EH, Taylor JP (Nov–Dec 2007). “HDAC6 at the intersection of autophagy, the ubiquitin-proteasome system and neurodegeneration”. Autophagy. 3 (6): 643—5. DOI:10.4161/auto.5050. PMID 17912024. (Epub 2007 Sep 10)
Pandey UB, Nie Z, Batlevi Y, McCray BA, Ritson GP, Nedelsky NB, Schwartz SL, DiProspero NA, Knight MA, Schuldiner O, Padmanabhan R, Hild M, Berry DL, Garza D, Hubbert CC, Yao TP, Baehrecke EH, Taylor JP (June 14, 2007). “HDAC6 rescues neurodegeneration and provides an essential link between autophagy and the UPS”. Nature. 447 (7146): 859—63. DOI:10.1038/nature05853. PMID 17568747.

Данная страница на сайте WikiSort.ru содержит текст со страницы сайта "Википедия".

Если Вы хотите её отредактировать, то можете сделать это на странице редактирования в Википедии.

Если сделанные Вами правки не будут кем-нибудь удалены, то через несколько дней они появятся на сайте WikiSort.ru .

Текст в блоке "Читать" взят с сайта "Википедия" и доступен по лицензии Creative Commons Attribution-ShareAlike; в отдельных случаях могут действовать дополнительные условия.

Другой контент может иметь иную лицензию. Перед использованием материалов сайта WikiSort.ru внимательно изучите правила лицензирования конкретных элементов наполнения сайта.

2019-2025
WikiSort.ru - проект по пересортировке и дополнению контента Википедии

[pmid10220385-1] Grozinger CM, Hassig CA, Schreiber SL (Jun 1999). “Three proteins define a class of human histone deacetylases related to yeast Hda1p”. Proc Natl Acad Sci U S A. 96 (9): 4868—73. DOI:10.1073/pnas.96.9.4868. PMC 21783. PMID 10220385.

[pmid10048485-2] Nagase T, Ishikawa K, Suyama M, Kikuno R, Hirosawa M, Miyajima N, Tanaka A, Kotani H, Nomura N, Ohara O (May 1999). “Prediction of the coding sequences of unidentified human genes. XII. The complete sequences of 100 new cDNA clones from brain which code for large proteins in vitro”. DNA Res. 5 (6): 355—64. DOI:10.1093/dnares/5.6.355. PMID 10048485.

[entrez-3] Entrez Gene: HDAC6 histone deacetylase 6 (неопр.).

[doi-4] Cook C, Gendron TF, Scheffel K, Carlomagno Y, Dunmore J, DeTure M, Petrucelli L (5 April 2012). “Loss of HDAC6, a novel CHIP substrate, alleviates abnormal tau accumulation”. Human Molecular Genetics. DOI:10.1093/hmg/dds125. PMID 22492994.

[cancer-5] 1 2 3 Aldana-Masangkay GI, Sakamoto KM (2011). “The role of HDAC6 in cancer”. J. Biomed. Biotechnol. 2011: 875824. DOI:10.1155/2011/875824. PMC 2975074. PMID 21076528.

[Gradilone2013-6] Gradilone S. A., Radtke B. N., Bogert P. S., Huang B. Q., Gajdos G. B., LaRusso N. F. HDAC6 inhibition restores ciliary expression and decreases tumor growth. (англ.) // Cancer research. — 2013. — Vol. 73, no. 7. — P. 2259—2270. — DOI:10.1158/0008-5472.CAN-12-2938. — PMID 23370327. [исправить]

[pmid17938201-7] Gao YS, Hubbert CC, Lu J, Lee YS, Lee JY, Yao TP (2007). “Histone deacetylase 6 regulates growth factor-induced actin remodeling and endocytosis”. Mol. Cell. Biol. 27 (24): 8637—47. DOI:10.1128/MCB.00393-07. PMC 2169396. PMID 17938201.

[sg-8] 1 2 Kwon S, Zhang Y, Matthias P (December 2007). “The deacetylase HDAC6 is a novel critical component of stress granules involved in the stress response”. Genes Dev. 21 (24): 3381—94. DOI:10.1101/gad.461107. PMC 2113037. PMID 18079183.

[pmid11948178-9] Gao L, Cueto MA, Asselbergs F, Atadja P (Jul 2002). “Cloning and functional characterization of HDAC11, a novel member of the human histone deacetylase family”. J. Biol. Chem. 277 (28): 25748—55. DOI:10.1074/jbc.M111871200. PMID 11948178.

[pmid15467736-10] Chauchereau A, Mathieu M, de Saintignon J, Ferreira R, Pritchard LL, Mishal Z, Dejean A, Harel-Bellan A (Nov 2004). “HDAC4 mediates transcriptional repression by the acute promyelocytic leukaemia-associated protein PLZF”. Oncogene. 23 (54): 8777—84. DOI:10.1038/sj.onc.1208128. PMID 15467736.