WikiSort.ru - Не сортированное

Виментин
Доступные структуры PDB Поиск ортологов: PDBe RCSB Список идентификаторов PDB 1GK4, 1GK6, 1GK7, 3G1E, 3KLT, 3S4R, 3SSU, 3SWK, 3TRT, 3UF1, 4MCY, 4MCZ, 4MD0, 4MD5, 4MDJ, 4YPC, 4YV3
Идентификаторы
Символы	VIM, CTRCT30, HEL113, vimentin
Внешние IDs	OMIM: 193060 MGI: 98932 HomoloGene: 2538 GeneCards: 7431
Генная онтология Функции • scaffold protein binding • structural molecule activity • structural constituent of cytoskeleton • protein C-terminus binding • связывание с белками плазмы • structural constituent of eye lens • связывание похожих белков • double-stranded RNA binding • keratin filament binding Компонент клетки • цитоплазма • цитозоль • cell projection • Фокальные контакты • клеточная мембрана • Пероксисома • cell leading edge • neuron projection • экзосомы • Цитоскелет • промежуточные филаменты • внеклеточный матрикс Биологический процесс • intermediate filament organization • movement of cell or subcellular component • negative regulation of neuron projection development • SMAD protein signal transduction • astrocyte development • intermediate filament-based process • positive regulation of gene expression • muscle filament sliding • Bergmann glial cell differentiation • вирусный процесс • lens fiber cell development Источники:Amigo / QuickGO
Профиль экспрессии РНК
Больше информации
Ортологи
Виды	Человек	Мышь
Entrez	7431	22352
Ensembl	ENSG00000026025	ENSMUSG00000026728
UniProt	P08670	P20152
RefSeq (мРНК)	NM_003380	NM_011701
RefSeq (белок)	NP_003371	NP_035831
Локус (UCSC)	Chr 10: 17.23 – 17.24 Mb	Chr 2: 13.57 – 13.58 Mb
Поиск PubMed
Викиданные
Просмотр/Править (Человек)		Просмотр/Править (Мышь)

Виментин (англ. Vimentin) — белок промежуточных филаментов соединительных тканей и других тканей мезодермального происхождения. Промежуточные филаменты присутствуют во всех клетках животных^[1] и в бактериях^[2], и наряду с микротрубочками и актином участвуют в построении цитоскелета. Несмотря на то, что большинство промежуточных филаментов — это устойчивые структуры, в фибробластах содержащие виментин филаменты является динамической структурой. Этот белок используется как маркер мезодермальных тканей.

Строение

Мономер виментина, как и все другие белки промежуточных филаментов, имеет центральную α-спираль, заканчивующуюся с одной стороны карбоксигруппой (хвост), а с другой — аминогруппой (голова)^[3]. Два мономера закручиваются друг вокруг друга, формируя биспиральные димеры. Два димера формируют тетрамер, которые, в свою очередь, формируют лист, взаимодействуя с другими тетрамерами^[4]. α-спирали содержат гидрофобные аминокислоты, которые образуют гидрофобные поверхности спиралей^[3]. Эти поверхности позволяет двум α-спиралям соединиться и образовать биспираль. Кроме того, у виментина есть закономерное распределение кислых и основных аминокислот, которое играет важную роль в стабилизировании биспиральных димеров, способствуя образования ионных связей^[3].

Функция

Виментин прикрепляется к ядру, эндоплазматическому ретикулуму (ЭПР) и митохондриям^[5]. Виментин играет значительную роль в закреплении органелл и поддержании их положения в цитоплазме.

Динамическая природа виментина важна для изменения формы клеток. Именно виментин обеспечивает прочность клеток и их устойчивость к механическому стрессу. Поэтому считается, что виментин — компонент цитоскелета, отвечающий за поддержание целостности клетки. Показано, что клетки, лишенные виментина, крайне чувствительны к механическим повреждениям^[6]. Результаты исследования на трансгенных мышах, у которых отсутствовал виментин, тем не менее, показали, что организм таких мышей работал нормально^[7], хотя заживление ран у них происходило медленнее^[8]. Возможно, что сеть микротрубочек компенсировала отсутствие сети промежуточных филаментов. Это подкрепляет предположение о существовании взаимодействий между микротрубочками и виментином. На существование такого взаимодействия указывает также реорганизация виментинового цитоскелета в присутствии агентов, деполимеризующих микротрубочки. Итак, в основном виментин отвечает за поддержание формы клетки, обеспечивает её целостность и участвует во взаимодействиях разных систем цитоскелета.

Кроме того, виментин управляет транспортом липопротеинов малой плотности (LDL) и образующегося из них холестерина из лизосомы до участков клетки, где происходит их этерификация^[9]. При блокировании транспорта полученного из LDL холестерина клетки накапливали намного более низкий процент LDL, чем нормальные клетки с виментином. Обнаружение этой функции виментина — первый пример взаимосвязи между обменом веществ в клетке и работой сети промежуточных филаментов.

Виментин также играет роль в образовании агресом, формирую клетку вокруг агрегируемого белка^[10].

Клиническое значение

Виментин используется в качестве онкомаркера саркомы для идентификации мезенхимы^[11].

Метилирование гена виментина может быть использовано в качестве маркера колоректального рака. Кроме того, статистически значимые уровни метилирования виментина также наблюдаются в патологиях верхних отделов желудочно-кишечного тракта, таких как пищевод Барретта, аденокарцинома пищевода и рак желудка кишечного типа^[12]. Также метилирование виментина является негативным прогностическим фактором при гормоно-положительном раке груди^[13].

Отрицательная регуляция виментина была выявлена в папиллярном раке щитовидной железы^[14] .

Примечания