WikiSort.ru - Не сортированное

Полипептид D РНК-полимеразы II (управляемой ДНК)
	; PDB представлено на примере 2c35.
Доступные структуры
PDB	Поиск ортологов: PDBe, RCSB
Список идентификаторов PDB
	2C35
Идентификаторы
Символ	POLR2D ; HSRBP4; HSRPB4; RBP4; RPB16
Внешние ID	OMIM: 606017 MGI: 1916491 HomoloGene: 37968 GeneCards: POLR2D Gene
номер EC	2.7.7.6
Генная онтология
Функция	• nucleotide binding; • single-stranded DNA binding; • single-stranded RNA binding; • DNA-directed RNA polymerase activity; • translation initiation factor binding;
Компонент клетки	• cytoplasmic mRNA processing body; • nucleus; • nucleoplasm; • DNA-directed RNA polymerase II, core complex;
Биологический процесс	• nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay; • mRNA splicing, via spliceosome; • DNA repair; • transcription-coupled nucleotide-excision repair; • nucleotide-excision repair; • transcription from RNA polymerase II promoter; • transcription initiation from RNA polymerase II promoter; • transcription elongation from RNA polymerase II promoter; • 7-methylguanosine mRNA capping; • RNA splicing; • gene expression; • viral process; • mRNA export from nucleus in response to heat stress; • recruitment of 3'-end processing factors to RNA polymerase II holoenzyme complex; • positive regulation of translational initiation; • positive regulation of viral transcription;
	Источники: Amigo / QuickGO
Профиль экспрессии РНК
	Больше информации
Ортологи
	Шаблон: просмотр • обсуждение • править

ПОИСК ПО САЙТУ | о проекте

Субъединица RPB4 ДНК-зависимой РНК-полимеразы II — фермент, кодируемый у человека геном POLR2D^[1].

Этот ген кодирует четвертую по величине субъединицу РНК-полимеразы II, ответственной за синтез РНК у эукариот. У дрожжей, эта полимеразная субъединица связывается с полимеразой при субоптимальных условиях роста и может играть роль защиты от стресса. В 3' нетранслируемой области транскрипта этого гена содержится последовательность для рибосомального псевдогена^[2].

Примечания

↑ Khazak V, Estojak J, Cho H, Majors J, Sonoda G, Testa JR, Golemis EA (May 1998). “Analysis of the interaction of the novel RNA polymerase II (pol II) subunit hsRPB4 with its partner hsRPB7 and with pol II”. Mol Cell Biol. 18 (4): 1935—45. PMC 121423. PMID 9528765.
↑ Entrez Gene: POLR2D polymerase (RNA) II (DNA directed) polypeptide D (неопр.).

Литература

Jeang KT (1998). “Tat, Tat-associated kinase, and transcription”. J. Biomed. Sci. 5 (1): 24—7. DOI:10.1007/BF02253352. PMID 9570510.
Yankulov K, Bentley D (1998). “Transcriptional control: Tat cofactors and transcriptional elongation”. Curr. Biol. 8 (13): R447—9. DOI:10.1016/S0960-9822(98)70289-1. PMID 9651670.
Romano G, Kasten M, De Falco G; et al. (2000). “Regulatory functions of Cdk9 and of cyclin T1 in HIV tat transactivation pathway gene expression”. J. Cell. Biochem. 75 (3): 357—68. DOI:10.1002/(SICI)1097-4644(19991201)75:3<357::AID-JCB1>3.0.CO;2-K. PMID 10536359.
Marcello A, Zoppé M, Giacca M (2002). “Multiple modes of transcriptional regulation by the HIV-1 Tat transactivator”. IUBMB Life. 51 (3): 175—81. DOI:10.1080/152165401753544241. PMID 11547919.
Stevens M, De Clercq E, Balzarini J (2007). “The regulation of HIV-1 transcription: molecular targets for chemotherapeutic intervention”. Med Res Rev. 26 (5): 595—625. DOI:10.1002/med.20081. PMID 16838299.
Harrich D, McMillan N, Munoz L; et al. (2007). “Will diverse Tat interactions lead to novel antiretroviral drug targets?”. Current drug targets. 7 (12): 1595—606. DOI:10.2174/138945006779025338. PMID 17168834.
Kato H, Sumimoto H, Pognonec P; et al. (1992). “HIV-1 Tat acts as a processivity factor in vitro in conjunction with cellular elongation factors”. Genes Dev. 6 (4): 655—66. DOI:10.1101/gad.6.4.655. PMID 1559613.
Southgate C, Zapp ML, Green MR (1990). “Activation of transcription by HIV-1 Tat protein tethered to nascent RNA through another protein”. Nature. 345 (6276): 640—2. DOI:10.1038/345640a0. PMID 2190099.
Wu-Baer F, Sigman D, Gaynor RB (1995). “Specific binding of RNA polymerase II to the human immunodeficiency virus trans-activating region RNA is regulated by cellular cofactors and Tat”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 92 (16): 7153—7. DOI:10.1073/pnas.92.16.7153. PMC 41297. PMID 7638159.
Herrmann CH, Rice AP (1995). “Lentivirus Tat proteins specifically associate with a cellular protein kinase, TAK, that hyperphosphorylates the carboxyl-terminal domain of the large subunit of RNA polymerase II: candidate for a Tat cofactor”. J. Virol. 69 (3): 1612—20. PMC 188757. PMID 7853496.
Keen NJ, Gait MJ, Karn J (1996). “Human immunodeficiency virus type-1 Tat is an integral component of the activated transcription-elongation complex”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 93 (6): 2505—10. DOI:10.1073/pnas.93.6.2505. PMC 39827. PMID 8637904.
Yang X, Herrmann CH, Rice AP (1996). “The human immunodeficiency virus Tat proteins specifically associate with TAK in vivo and require the carboxyl-terminal domain of RNA polymerase II for function”. J. Virol. 70 (7): 4576—84. PMC 190394. PMID 8676484.
Agostini I, Navarro JM, Rey F; et al. (1996). “The human immunodeficiency virus type 1 Vpr transactivator: cooperation with promoter-bound activator domains and binding to TFIIB”. J. Mol. Biol. 261 (5): 599—606. DOI:10.1006/jmbi.1996.0485. PMID 8800208.
Zhou Q, Sharp PA (1996). “Tat-SF1: cofactor for stimulation of transcriptional elongation by HIV-1 Tat”. Science. 274 (5287): 605—10. DOI:10.1126/science.274.5287.605. PMID 8849451.
Okamoto H, Sheline CT, Corden JL; et al. (1996). “Trans-activation by human immunodeficiency virus Tat protein requires the C-terminal domain of RNA polymerase II”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 93 (21): 11575—9. DOI:10.1073/pnas.93.21.11575. PMC 38099. PMID 8876177.
Chun RF, Jeang KT (1996). “Requirements for RNA polymerase II carboxyl-terminal domain for activated transcription of human retroviruses human T-cell lymphotropic virus I and HIV-1”. J. Biol. Chem. 271 (44): 27888—94. DOI:10.1074/jbc.271.44.27888. PMID 8910388.
Parada CA, Roeder RG (1996). “Enhanced processivity of RNA polymerase II triggered by Tat-induced phosphorylation of its carboxy-terminal domain”. Nature. 384 (6607): 375—8. DOI:10.1038/384375a0. PMID 8934526.
García-Martínez LF, Ivanov D, Gaynor RB (1997). “Association of Tat with purified HIV-1 and HIV-2 transcription preinitiation complexes”. J. Biol. Chem. 272 (11): 6951—8. DOI:10.1074/jbc.272.11.6951. PMID 9054383.
Cujec TP, Cho H, Maldonado E; et al. (1997). “The human immunodeficiency virus transactivator Tat interacts with the RNA polymerase II holoenzyme”. Mol. Cell. Biol. 17 (4): 1817—23. PMC 232028. PMID 9121429.
García-Martínez LF, Mavankal G, Neveu JM; et al. (1997). “Purification of a Tat-associated kinase reveals a TFIIH complex that modulates HIV-1 transcription”. EMBO J. 16 (10): 2836—50. DOI:10.1093/emboj/16.10.2836. PMC 1169892. PMID 9184228.

Данная страница на сайте WikiSort.ru содержит текст со страницы сайта "Википедия".

Если Вы хотите её отредактировать, то можете сделать это на странице редактирования в Википедии.

Если сделанные Вами правки не будут кем-нибудь удалены, то через несколько дней они появятся на сайте WikiSort.ru .

Текст в блоке "Читать" взят с сайта "Википедия" и доступен по лицензии Creative Commons Attribution-ShareAlike; в отдельных случаях могут действовать дополнительные условия.

Другой контент может иметь иную лицензию. Перед использованием материалов сайта WikiSort.ru внимательно изучите правила лицензирования конкретных элементов наполнения сайта.

2019-2025
WikiSort.ru - проект по пересортировке и дополнению контента Википедии

[pmid9528765-1] Khazak V, Estojak J, Cho H, Majors J, Sonoda G, Testa JR, Golemis EA (May 1998). “Analysis of the interaction of the novel RNA polymerase II (pol II) subunit hsRPB4 with its partner hsRPB7 and with pol II”. Mol Cell Biol. 18 (4): 1935—45. PMC 121423. PMID 9528765.

[2] Entrez Gene: POLR2D polymerase (RNA) II (DNA directed) polypeptide D (неопр.).