WikiSort.ru - Не сортированное

Регуляторный фактор интерферона 3
	; PDB в комплексе с 1j2f.
Доступные структуры
PDB	Поиск ортологов: PDBe, RCSB
Список идентификаторов PDB
	1J2F, 1QWT, 1T2K, 1ZOQ, 2O61, 2O6G, 2PI0, 3A77, 3QU6
Идентификаторы
Символ	IRF3
Внешние ID	OMIM: 603734 MGI: 1859179 HomoloGene: 1208 GeneCards: IRF3 Gene
Генная онтология
Функция	• DNA binding; • sequence-specific DNA binding transcription factor activity; • transcription cofactor activity; • protein binding; • identical protein binding; • protein homodimerization activity; • transcription regulatory region DNA binding;
Компонент клетки	• nucleus; • nucleoplasm; • cytoplasm; • cytosol;
Биологический процесс	• negative regulation of transcription from RNA polymerase II promoter; • toll-like receptor signaling pathway; • MyD88-independent toll-like receptor signaling pathway; • transcription from RNA polymerase II promoter; • apoptotic process; • cellular response to DNA damage stimulus; • viral process; • cytokine-mediated signaling pathway; • lipopolysaccharide-mediated signaling pathway; • negative regulation of type I interferon production; • positive regulation of type I interferon production; • positive regulation of interferon-alpha production; • positive regulation of interferon-beta production; • toll-like receptor 3 signaling pathway; • toll-like receptor 4 signaling pathway; • TRIF-dependent toll-like receptor signaling pathway; • MDA-5 signaling pathway; • positive regulation of I-kappaB kinase/NF-kappaB signaling; • response to exogenous dsRNA; • innate immune response; • type I interferon biosynthetic process; • negative regulation of interferon-beta biosynthetic process; • negative regulation of defense response to virus by host; • positive regulation of cytokine secretion; • defense response to virus; • interferon-gamma-mediated signaling pathway; • type I interferon signaling pathway; • positive regulation of type I interferon-mediated signaling pathway; • cellular response to dsRNA; • macrophage apoptotic process;
	Источники: Amigo / QuickGO
Профиль экспрессии РНК
	Больше информации
Ортологи
	Шаблон: просмотр • обсуждение • править

ПОИСК ПО САЙТУ | о проекте

Регуляторный фактор интерферона 3, известный также как IRF3 — один из регуляторных факторов интерферонов.^[1]

Функция

IRF3 является членом семейства регуляторных факторов транскрипции (IRF) интерферонов.^[1] IRF3 был первоначально обнаружен в гомологах IRF1 и IRF2. IRF3 был дополнительно охарактеризован и, как было выявлено, содержит несколько функциональных доменов, в том числе домен ядерного экспорта сигнала, ДНК-связывающий домен, ассоциацию с С-концевой областью МАФ и несколько регуляторных фосфорилированных сайтов.^[2] IRF3 находится в неактивной цитоплазматической форме, при серин/ треонин-фосфорилировании образует комплекс с CREBBP^[3] Этот комплекс транслоцируется в ядро и активирует транскрипцию интерферонов альфа и бета, а также других интерферон-индуцированной генов.^[4]

IRF3 играет важную роль в системе врожденного иммунного отклика на вирусную инфекцию.^[5] Были найдены агрегатированные MAVS^[en], чтобы активировать димеризацию IRF3.^[6]

Взаимодействия

IRF3 было показано, взаимодействуют с IRF7.^[7]

Примечания

1 2 Hiscott J, Pitha P, Genin P, Nguyen H, Heylbroeck C, Mamane Y, Algarte M, Lin R (1999). “Triggering the interferon response: the role of IRF-3 transcription factor”. J. Interferon Cytokine Res. 19 (1): 1—13. DOI:10.1089/107999099314360. PMID 10048763.
↑ Lin R, Heylbroeck C, Genin P, Pitha PM, Hiscott J (Feb 1999). “Essential Role of Interferon Regulatory Factor 3 in Direct Activation of RANTES Chemokine Transcription”. Mol Cell Biol. 19 (2): 959—66. PMC 116027. PMID 9891032.
↑ Yoneyama M, Suhara W, Fujita T (2002). “Control of IRF-3 activation by phosphorylation”. J. Interferon Cytokine Res. 22 (1): 73—6. DOI:10.1089/107999002753452674. PMID 11846977.
↑ Entrez Gene: IRF3 interferon regulatory factor 3 (неопр.).
↑ Collins SE, Noyce RS, Mossman KL (Feb 2004). “Innate Cellular Response to Virus Particle Entry Requires IRF3 but Not Virus Replication”. J Virol. 78 (4): 1706—17. DOI:10.1128/JVI.78.4.1706-1717.2004. PMC 369475. PMID 14747536.
↑ Hou F, Sun L, Zheng H, Skaug B, Jiang QX, Chen ZJ (Aug 5, 2011). “MAVS Forms Functional Prion-Like Aggregates To Activate and Propagate Antiviral Innate Immune Response”. Cell. 146 (3): 448—61. DOI:10.1016/j.cell.2011.06.041. PMC 3179916. PMID 21782231.
↑ Au WC, Yeow WS, Pitha PM (Feb 2001). “Analysis of functional domains of interferon regulatory factor 7 and its association with IRF-3”. Virology. 280 (2): 273—82. DOI:10.1006/viro.2000.0782. PMID 11162841.

Литература

Pitha PM, Au WC, Lowther W, Juang YT, Schafer SL, Burysek L, Hiscott J, Moore PA (1999). “Role of the interferon regulatory factors (IRFs) in virus-mediated signaling and regulation of cell growth”. Biochimie. 80 (8—9): 651—8. DOI:10.1016/S0300-9084(99)80018-2. PMID 9865487.
Yoneyama M, Suhara W, Fujita T (2002). “Control of IRF-3 activation by phosphorylation”. J. Interferon Cytokine Res. 22 (1): 73—6. DOI:10.1089/107999002753452674. PMID 11846977.
Au WC, Moore PA, Lowther W, Juang YT, Pitha PM (1996). “Identification of a member of the interferon regulatory factor family that binds to the interferon-stimulated response element and activates expression of interferon-induced genes”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 92 (25): 11657—61. DOI:10.1073/pnas.92.25.11657. PMC 40461. PMID 8524823.
Yoneyama M, Suhara W, Fukuhara Y, Fukuda M, Nishida E, Fujita T (1998). “Direct triggering of the type I interferon system by virus infection: activation of a transcription factor complex containing IRF-3 and CBP/p300”. EMBO J. 17 (4): 1087—95. DOI:10.1093/emboj/17.4.1087. PMC 1170457. PMID 9463386.
Weaver BK, Kumar KP, Reich NC (1998). “Interferon Regulatory Factor 3 and CREB-Binding Protein/p300 Are Subunits of Double-Stranded RNA-Activated Transcription Factor DRAF1”. Mol. Cell. Biol. 18 (3): 1359—68. PMC 108849. PMID 9488451.
Lin R, Heylbroeck C, Pitha PM, Hiscott J (1998). “Virus-Dependent Phosphorylation of the IRF-3 Transcription Factor Regulates Nuclear Translocation, Transactivation Potential, and Proteasome-Mediated Degradation”. Mol. Cell. Biol. 18 (5): 2986—96. PMC 110678. PMID 9566918.
Ronco LV, Karpova AY, Vidal M, Howley PM (1998). “Human papillomavirus 16 E6 oncoprotein binds to interferon regulatory factor-3 and inhibits its transcriptional activity”. Genes Dev. 12 (13): 2061—72. DOI:10.1101/gad.12.13.2061. PMC 316980. PMID 9649509.
Bellingham J, Gregory-Evans K, Gregory-Evans CY (1999). “Mapping of human interferon regulatory factor 3 (IRF3) to chromosome 19q13.3-13.4 by an intragenic polymorphic marker”. Annals of Human Genetics. 62 (Pt 3): 231—4. DOI:10.1046/j.1469-1809.1998.6230231.x. PMID 9803267.
Lowther WJ, Moore PA, Carter KC, Pitha PM (1999). “Cloning and functional analysis of the human IRF-3 promoter”. DNA Cell Biol. 18 (9): 685—92. DOI:10.1089/104454999314962. PMID 10492399.
Kim T, Kim TY, Song YH, Min IM, Yim J, Kim TK (1999). “Activation of interferon regulatory factor 3 in response to DNA-damaging agents”. J. Biol. Chem. 274 (43): 30686—9. DOI:10.1074/jbc.274.43.30686. PMID 10521456.
Kumar KP, McBride KM, Weaver BK, Dingwall C, Reich NC (2000). “Regulated Nuclear-Cytoplasmic Localization of Interferon Regulatory Factor 3, a Subunit of Double-Stranded RNA-Activated Factor 1”. Mol. Cell. Biol. 20 (11): 4159—68. DOI:10.1128/MCB.20.11.4159-4168.2000. PMC 85785. PMID 10805757.
Suhara W, Yoneyama M, Iwamura T, Yoshimura S, Tamura K, Namiki H, Aimoto S, Fujita T (2000). “Analyses of virus-induced homomeric and heteromeric protein associations between IRF-3 and coactivator CBP/p300”. J. Biochem. 128 (2): 301—7. DOI:10.1093/oxfordjournals.jbchem.a022753. PMID 10920266.
Servant MJ, ten Oever B, LePage C, Conti L, Gessani S, Julkunen I, Lin R, Hiscott J (2001). “Identification of distinct signaling pathways leading to the phosphorylation of interferon regulatory factor 3”. J. Biol. Chem. 276 (1): 355—63. DOI:10.1074/jbc.M007790200. PMID 11035028.
Smith EJ, Marié I, Prakash A, García-Sastre A, Levy DE (2001). “IRF3 and IRF7 phosphorylation in virus-infected cells does not require double-stranded RNA-dependent protein kinase R or Ikappa B kinase but is blocked by Vaccinia virus E3L protein”. J. Biol. Chem. 276 (12): 8951—7. DOI:10.1074/jbc.M008717200. PMID 11124948.
Au WC, Yeow WS, Pitha PM (2001). “Analysis of functional domains of interferon regulatory factor 7 and its association with IRF-3”. Virology. 280 (2): 273—82. DOI:10.1006/viro.2000.0782. PMID 11162841.
Barnes BJ, Moore PA, Pitha PM (2001). “Virus-specific activation of a novel interferon regulatory factor, IRF-5, results in the induction of distinct interferon alpha genes”. J. Biol. Chem. 276 (26): 23382—90. DOI:10.1074/jbc.M101216200. PMID 11303025.
Mach CM, Hargrove BW, Kunkel GR (2002). “The Small RNA gene activator protein, SphI postoctamer homology-binding factor/selenocysteine tRNA gene transcription activating factor, stimulates transcription of the human interferon regulatory factor-3 gene”. J. Biol. Chem. 277 (7): 4853—8. DOI:10.1074/jbc.M108308200. PMID 11724783.
Morin P, Bragança J, Bandu MT, Lin R, Hiscott J, Doly J, Civas A (2002). “Preferential binding sites for interferon regulatory factors 3 and 7 involved in interferon-A gene transcription”. J. Mol. Biol. 316 (5): 1009—22. DOI:10.1006/jmbi.2001.5401. PMID 11884139.
Dang O, Navarro L, Anderson K, David M (2004). “Cutting edge: anthrax lethal toxin inhibits activation of IFN-regulatory factor 3 by lipopolysaccharide”. J. Immunology. 172 (2): 747—51. DOI:10.4049/jimmunol.172.2.747. PMID 14707042.

Данная страница на сайте WikiSort.ru содержит текст со страницы сайта "Википедия".

Если Вы хотите её отредактировать, то можете сделать это на странице редактирования в Википедии.

Если сделанные Вами правки не будут кем-нибудь удалены, то через несколько дней они появятся на сайте WikiSort.ru .

Текст в блоке "Читать" взят с сайта "Википедия" и доступен по лицензии Creative Commons Attribution-ShareAlike; в отдельных случаях могут действовать дополнительные условия.

Другой контент может иметь иную лицензию. Перед использованием материалов сайта WikiSort.ru внимательно изучите правила лицензирования конкретных элементов наполнения сайта.

2019-2025
WikiSort.ru - проект по пересортировке и дополнению контента Википедии

[pmid10048763-1] 1 2 Hiscott J, Pitha P, Genin P, Nguyen H, Heylbroeck C, Mamane Y, Algarte M, Lin R (1999). “Triggering the interferon response: the role of IRF-3 transcription factor”. J. Interferon Cytokine Res. 19 (1): 1—13. DOI:10.1089/107999099314360. PMID 10048763.

[Lin-1999-2] Lin R, Heylbroeck C, Genin P, Pitha PM, Hiscott J (Feb 1999). “Essential Role of Interferon Regulatory Factor 3 in Direct Activation of RANTES Chemokine Transcription”. Mol Cell Biol. 19 (2): 959—66. PMC 116027. PMID 9891032.

[pmid11846977-3] Yoneyama M, Suhara W, Fujita T (2002). “Control of IRF-3 activation by phosphorylation”. J. Interferon Cytokine Res. 22 (1): 73—6. DOI:10.1089/107999002753452674. PMID 11846977.

[4] Entrez Gene: IRF3 interferon regulatory factor 3 (неопр.).

[Collins-2004-5] Collins SE, Noyce RS, Mossman KL (Feb 2004). “Innate Cellular Response to Virus Particle Entry Requires IRF3 but Not Virus Replication”. J Virol. 78 (4): 1706—17. DOI:10.1128/JVI.78.4.1706-1717.2004. PMC 369475. PMID 14747536.

[6] Hou F, Sun L, Zheng H, Skaug B, Jiang QX, Chen ZJ (Aug 5, 2011). “MAVS Forms Functional Prion-Like Aggregates To Activate and Propagate Antiviral Innate Immune Response”. Cell. 146 (3): 448—61. DOI:10.1016/j.cell.2011.06.041. PMC 3179916. PMID 21782231.

[pmid11162841-7] Au WC, Yeow WS, Pitha PM (Feb 2001). “Analysis of functional domains of interferon regulatory factor 7 and its association with IRF-3”. Virology. 280 (2): 273—82. DOI:10.1006/viro.2000.0782. PMID 11162841.