WikiSort.ru - Не сортированное

Экспортин
Доступные структуры
PDB	Поиск ортологов: PDBe RCSB
Список идентификаторов PDB
	1W9C, 2L1L, 3GB8, 4BSM, 4BSN, 5DIS
Идентификаторы
Символы	XPO1, CRM1, emb, exp1, exportin 1
Внешние IDs	MGI: 2144013 HomoloGene: 2554 GeneCards: 7514
Генная онтология
Функции	• protein domain specific binding; • transporter activity; • Ran GTPase binding; • protein transporter activity; • связывание с белками плазмы; • RNA binding; • nucleocytoplasmic transporter activity; • nuclear export signal receptor activity;
Компонент клетки	• цитоплазма; • Тельце Кахаля; • ядерная мембрана; • мембрана; • intracellular membrane-bounded organelle; • nuclear envelope; • intracellular ribonucleoprotein complex; • нуклеоплазма; • annulate lamellae; • клеточное ядро; • Кинетохор; • Ядрышко; • цитозоль; • host cell; • белковый комплекс; • macromolecular complex; • рибонуклеопротеин; • внутриклеточный; • клетка;
Биологический процесс	• ribosomal small subunit export from nucleus; • intracellular transport of virus; • regulation of centrosome duplication; • mRNA transport; • regulation of mRNA stability; • negative regulation of transcription from RNA polymerase II promoter; • protein export from nucleus; • regulation of protein catabolic process; • protein localization to nucleus; • protein transport; • ribosomal large subunit export from nucleus; • intracellular protein transport; • вирусный процесс; • response to drug; • sister chromatid cohesion; • ribosomal subunit export from nucleus; • regulation of protein export from nucleus; • ribosome biogenesis; • transport; • nucleocytoplasmic transport;
	Источники:Amigo / QuickGO
Профиль экспрессии РНК
	Больше информации
Ортологи
	7514
	103573
	ENSG00000082898
	ENSMUSG00000020290
	O14980
	Q6P5F9
	NM_003400
	NM_001035226; NM_134014
	NP_003391
	NP_001030303; NP_598775
	Викиданные
Просмотр/Править (Человек)	Просмотр/Править (Мышь)

ПОИСК ПО САЙТУ | о проекте

Экспортин 1 (XPO1), также известный как chromosomal maintenance 1 (белок поддержания структуры хромосом 1, CRM1) - эукариотический белок, который является представителем семейства импортинов-бета и опосредует экспорт белков, рРНК, мяРНК и некоторых иРНК из ядра.^[1]^[2]^[3]^[4]

История

Исходно XPO1 (CRM1) идентифицирован в делящихся дрожжах Schizosaccharomyces pombe при генетическом скрининге и определено, что он вовлечен в контроль структуры хромосом ^[5]

Функция

Экспортин 1, в числе прочего, опосредует транспорт из ядра белков, зависимый от богатого лейцином сигнала транспорта из ядра (NES). Экспортин 1 специфически ингибирует экспорт из ядра Rev и мяРНК U. Он вовлечен в контроль нескольких клеточных процессов, контролируя локализацию циклина B, MAPK и MAPKAP-киназы 2. Этот белок также регулирует NFAT и AP-1.^[6]

Взаимодействия

Показано, что XPO1 взаимодействует с:

Ссылки

Описание CRM1 в проекте humbio.ru

Примечания

↑ Fornerod M, Ohno M, Yoshida M, Mattaj IW (September 1997). “CRM1 is an export receptor for leucine-rich nuclear export signals”. Cell. 90 (6): 1051—60. DOI:10.1016/S0092-8674(00)80371-2. PMID 9323133.
↑ Kudo N, Khochbin S, Nishi K, Kitano K, Yanagida M, Yoshida M, Horinouchi S (Dec 1997). “Molecular cloning and cell cycle-dependent expression of mammalian CRM1, a protein involved in nuclear export of proteins”. J Biol Chem. 272 (47): 29742—51. DOI:10.1074/jbc.272.47.29742. PMID 9368044.
↑ Köhler, Alwin; Hurt, Ed (October 2007). “Exporting RNA from the nucleus to the cytoplasm”. Nature Reviews Molecular Cell Biology. 8 (10): 761—773. DOI:10.1038/nrm2255. PMID 17786152.
↑ Lu C, Figueroa JA, Liu Z, Konala V, Aulakh A, Verma R, Cobos E, Chiriva-Internati M, Gao W (September 2015). “Nuclear Export as a Novel Therapeutic Target: The CRM1 Connection”. Current Cancer Drug Targets. 15 (7): 575—592. DOI:10.2174/156800961507150828223554.
↑ Noske A, Weichert W, Niesporek S, Röske A, Buckendahl AC, Koch I, Sehouli J, Dietel M, Denkert C (Apr 2008). “Expression of the nuclear export protein chromosomal region maintenance/exportin 1/Xpo1 is a prognostic factor in human ovarian cancer”. Cancer. 112 (8): 1733–43. DOI:10.1002/cncr.23354. PMID 18306389.
↑ Entrez Gene: XPO1 exportin 1 (CRM1 homolog, yeast) (неопр.).
1 2 Tickenbrock L, Cramer J, Vetter IR, Muller O (August 2002). “The coiled coil region (amino acids 129-250) of the tumor suppressor protein adenomatous polyposis coli (APC). Its structure and its interaction with chromosome maintenance region 1 (Crm-1)”. J. Biol. Chem. 277 (35): 32332—8. DOI:10.1074/jbc.M203990200. PMID 12070164.
↑ Ishida N, Hara T, Kamura T, Yoshida M, Nakayama K, Nakayama KI (April 2002). “Phosphorylation of p27Kip1 on serine 10 is required for its binding to CRM1 and nuclear export”. J. Biol. Chem. 277 (17): 14355—8. DOI:10.1074/jbc.C100762200. PMID 11889117.
↑ Connor MK, Kotchetkov R, Cariou S, Resch A, Lupetti R, Beniston RG, Melchior F, Hengst L, Slingerland JM (January 2003). “CRM1/Ran-mediated nuclear export of p27(Kip1) involves a nuclear export signal and links p27 export and proteolysis”. Mol. Biol. Cell. 14 (1): 201—13. DOI:10.1091/mbc.E02-06-0319. PMC 140238. PMID 12529437.
↑ Raval A, Weissman JD, Howcroft TK, Singer DS (January 2003). “The GTP-binding domain of class II transactivator regulates its nuclear export”. J. Immunol. 170 (2): 922—30. DOI:10.4049/jimmunol.170.2.922. PMID 12517958.
↑ Voong LN, Slater AR, Kratovac S, Cressman DE (April 2008). “Mitogen-activated protein kinase ERK1/2 regulates the class II transactivator”. J. Biol. Chem. 283 (14): 9031—9. DOI:10.1074/jbc.M706487200. PMC 2431044. PMID 18245089.
↑ Thomas F, Kutay U (June 2003). “Biogenesis and nuclear export of ribosomal subunits in higher eukaryotes depend on the CRM1 export pathway”. J. Cell. Sci. 116 (Pt 12): 2409—19. DOI:10.1242/jcs.00464. PMID 12724356.
1 2 Lindsay ME, Holaska JM, Welch K, Paschal BM, Macara IG (June 2001). “Ran-binding protein 3 is a cofactor for Crm1-mediated nuclear protein export”. J. Cell Biol. 153 (7): 1391—402. DOI:10.1083/jcb.153.7.1391. PMC 2150735. PMID 11425870.
↑ Kehlenbach RH, Dickmanns A, Kehlenbach A, Guan T, Gerace L (May 1999). “A role for RanBP1 in the release of CRM1 from the nuclear pore complex in a terminal step of nuclear export”. J. Cell Biol. 145 (4): 645—57. DOI:10.1083/jcb.145.4.645. PMC 2133185. PMID 10330396.
1 2 Plafker K, Macara IG (May 2000). “Facilitated nucleocytoplasmic shuttling of the Ran binding protein RanBP1”. Mol. Cell. Biol. 20 (10): 3510—21. DOI:10.1128/mcb.20.10.3510-3521.2000. PMC 85643. PMID 10779340.
↑ Singh BB, Patel HH, Roepman R, Schick D, Ferreira PA (Dec 1999). “The zinc finger cluster domain of RanBP2 is a specific docking site for the nuclear export factor, exportin-1”. J. Biol. Chem. 274 (52): 37370—8. DOI:10.1074/jbc.274.52.37370. PMID 10601307.
↑ Lindsay ME, Plafker K, Smith AE, Clurman BE, Macara IG (August 2002). “Npap60/Nup50 is a tri-stable switch that stimulates importin-alpha:beta-mediated nuclear protein import”. Cell. 110 (3): 349—60. DOI:10.1016/s0092-8674(02)00836-x. PMID 12176322.
↑ Fornerod M, Ohno M, Yoshida M, Mattaj IW (September 1997). “CRM1 is an export receptor for leucine-rich nuclear export signals”. Cell. 90 (6): 1051—60. DOI:10.1016/s0092-8674(00)80371-2. PMID 9323133.
↑ Craig E, Zhang ZK, Davies KP, Kalpana GV (January 2002). “A masked NES in INI1/hSNF5 mediates hCRM1-dependent nuclear export: implications for tumorigenesis”. EMBO J. 21 (1–2): 31—42. DOI:10.1093/emboj/21.1.31. PMC 125819. PMID 11782423.
↑ Kanai M, Hanashiro K, Kim SH, Hanai S, Boulares AH, Miwa M, Fukasawa K (September 2007). “Inhibition of Crm1-p53 interaction and nuclear export of p53 by poly(ADP-ribosyl)ation”. Nat. Cell Biol. 9 (10): 1175—83. DOI:10.1038/ncb1638. PMID 17891139.
↑ Shao C, Lu C, Chen L, Koty PP, Cobos E, Gao W (August 2010). “p53-Dependent anticancer effects of leptomycin B on lung adenocarcinoma”. Cancer Chemother. Pharmacol. 67 (6): 1369—80. DOI:10.1007/s00280-010-1434-6. PMID 20803015.

Данная страница на сайте WikiSort.ru содержит текст со страницы сайта "Википедия".

Если Вы хотите её отредактировать, то можете сделать это на странице редактирования в Википедии.

Если сделанные Вами правки не будут кем-нибудь удалены, то через несколько дней они появятся на сайте WikiSort.ru .

Текст в блоке "Читать" взят с сайта "Википедия" и доступен по лицензии Creative Commons Attribution-ShareAlike; в отдельных случаях могут действовать дополнительные условия.

Другой контент может иметь иную лицензию. Перед использованием материалов сайта WikiSort.ru внимательно изучите правила лицензирования конкретных элементов наполнения сайта.

2019-2024
WikiSort.ru - проект по пересортировке и дополнению контента Википедии

[pmid9205132-1] Fornerod M, Ohno M, Yoshida M, Mattaj IW (September 1997). “CRM1 is an export receptor for leucine-rich nuclear export signals”. Cell. 90 (6): 1051—60. DOI:10.1016/S0092-8674(00)80371-2. PMID 9323133.

[pmid9368044-2] Kudo N, Khochbin S, Nishi K, Kitano K, Yanagida M, Yoshida M, Horinouchi S (Dec 1997). “Molecular cloning and cell cycle-dependent expression of mammalian CRM1, a protein involved in nuclear export of proteins”. J Biol Chem. 272 (47): 29742—51. DOI:10.1074/jbc.272.47.29742. PMID 9368044.

[3] Köhler, Alwin; Hurt, Ed (October 2007). “Exporting RNA from the nucleus to the cytoplasm”. Nature Reviews Molecular Cell Biology. 8 (10): 761—773. DOI:10.1038/nrm2255. PMID 17786152.

[4] Lu C, Figueroa JA, Liu Z, Konala V, Aulakh A, Verma R, Cobos E, Chiriva-Internati M, Gao W (September 2015). “Nuclear Export as a Novel Therapeutic Target: The CRM1 Connection”. Current Cancer Drug Targets. 15 (7): 575—592. DOI:10.2174/156800961507150828223554.

[pmid18306389-5] Noske A, Weichert W, Niesporek S, Röske A, Buckendahl AC, Koch I, Sehouli J, Dietel M, Denkert C (Apr 2008). “Expression of the nuclear export protein chromosomal region maintenance/exportin 1/Xpo1 is a prognostic factor in human ovarian cancer”. Cancer. 112 (8): 1733–43. DOI:10.1002/cncr.23354. PMID 18306389.

[6] Entrez Gene: XPO1 exportin 1 (CRM1 homolog, yeast) (неопр.).

[pmid12070164-7] 1 2 Tickenbrock L, Cramer J, Vetter IR, Muller O (August 2002). “The coiled coil region (amino acids 129-250) of the tumor suppressor protein adenomatous polyposis coli (APC). Its structure and its interaction with chromosome maintenance region 1 (Crm-1)”. J. Biol. Chem. 277 (35): 32332—8. DOI:10.1074/jbc.M203990200. PMID 12070164.

[pmid11889117-8] Ishida N, Hara T, Kamura T, Yoshida M, Nakayama K, Nakayama KI (April 2002). “Phosphorylation of p27Kip1 on serine 10 is required for its binding to CRM1 and nuclear export”. J. Biol. Chem. 277 (17): 14355—8. DOI:10.1074/jbc.C100762200. PMID 11889117.

[pmid12529437-9] Connor MK, Kotchetkov R, Cariou S, Resch A, Lupetti R, Beniston RG, Melchior F, Hengst L, Slingerland JM (January 2003). “CRM1/Ran-mediated nuclear export of p27(Kip1) involves a nuclear export signal and links p27 export and proteolysis”. Mol. Biol. Cell. 14 (1): 201—13. DOI:10.1091/mbc.E02-06-0319. PMC 140238. PMID 12529437.

[pmid12517958-10] Raval A, Weissman JD, Howcroft TK, Singer DS (January 2003). “The GTP-binding domain of class II transactivator regulates its nuclear export”. J. Immunol. 170 (2): 922—30. DOI:10.4049/jimmunol.170.2.922. PMID 12517958.

[pmid18245089-11] Voong LN, Slater AR, Kratovac S, Cressman DE (April 2008). “Mitogen-activated protein kinase ERK1/2 regulates the class II transactivator”. J. Biol. Chem. 283 (14): 9031—9. DOI:10.1074/jbc.M706487200. PMC 2431044. PMID 18245089.

[pmid12724356-12] Thomas F, Kutay U (June 2003). “Biogenesis and nuclear export of ribosomal subunits in higher eukaryotes depend on the CRM1 export pathway”. J. Cell. Sci. 116 (Pt 12): 2409—19. DOI:10.1242/jcs.00464. PMID 12724356.

[pmid11425870-13] 1 2 Lindsay ME, Holaska JM, Welch K, Paschal BM, Macara IG (June 2001). “Ran-binding protein 3 is a cofactor for Crm1-mediated nuclear protein export”. J. Cell Biol. 153 (7): 1391—402. DOI:10.1083/jcb.153.7.1391. PMC 2150735. PMID 11425870.

[pmid10330396-14] Kehlenbach RH, Dickmanns A, Kehlenbach A, Guan T, Gerace L (May 1999). “A role for RanBP1 in the release of CRM1 from the nuclear pore complex in a terminal step of nuclear export”. J. Cell Biol. 145 (4): 645—57. DOI:10.1083/jcb.145.4.645. PMC 2133185. PMID 10330396.

[pmid10779340-15] 1 2 Plafker K, Macara IG (May 2000). “Facilitated nucleocytoplasmic shuttling of the Ran binding protein RanBP1”. Mol. Cell. Biol. 20 (10): 3510—21. DOI:10.1128/mcb.20.10.3510-3521.2000. PMC 85643. PMID 10779340.

[pmid10601307-16] Singh BB, Patel HH, Roepman R, Schick D, Ferreira PA (Dec 1999). “The zinc finger cluster domain of RanBP2 is a specific docking site for the nuclear export factor, exportin-1”. J. Biol. Chem. 274 (52): 37370—8. DOI:10.1074/jbc.274.52.37370. PMID 10601307.

[pmid12176322-17] Lindsay ME, Plafker K, Smith AE, Clurman BE, Macara IG (August 2002). “Npap60/Nup50 is a tri-stable switch that stimulates importin-alpha:beta-mediated nuclear protein import”. Cell. 110 (3): 349—60. DOI:10.1016/s0092-8674(02)00836-x. PMID 12176322.

[pmid9323133-18] Fornerod M, Ohno M, Yoshida M, Mattaj IW (September 1997). “CRM1 is an export receptor for leucine-rich nuclear export signals”. Cell. 90 (6): 1051—60. DOI:10.1016/s0092-8674(00)80371-2. PMID 9323133.

[pmid11782423-19] Craig E, Zhang ZK, Davies KP, Kalpana GV (January 2002). “A masked NES in INI1/hSNF5 mediates hCRM1-dependent nuclear export: implications for tumorigenesis”. EMBO J. 21 (1–2): 31—42. DOI:10.1093/emboj/21.1.31. PMC 125819. PMID 11782423.

[20] Kanai M, Hanashiro K, Kim SH, Hanai S, Boulares AH, Miwa M, Fukasawa K (September 2007). “Inhibition of Crm1-p53 interaction and nuclear export of p53 by poly(ADP-ribosyl)ation”. Nat. Cell Biol. 9 (10): 1175—83. DOI:10.1038/ncb1638. PMID 17891139.

[pmid20803015-21] Shao C, Lu C, Chen L, Koty PP, Cobos E, Gao W (August 2010). “p53-Dependent anticancer effects of leptomycin B on lung adenocarcinoma”. Cancer Chemother. Pharmacol. 67 (6): 1369—80. DOI:10.1007/s00280-010-1434-6. PMID 20803015.