WikiSort.ru - Не сортированное

Супероксиддисмутаза 1
Доступные структуры
PDB	Поиск ортологов: PDBe RCSB
Список идентификаторов PDB
	1AZV, 1BA9, 1DSW, 1FUN, 1HL4, 1HL5, 1KMG, 1L3N, 1MFM, 1N18, 1N19, 1OEZ, 1OZT, 1OZU, 1P1V, 1PTZ, 1PU0, 1RK7, 1SOS, 1SPD, 1UXL, 1UXM, 2AF2, 2C9S, 2C9U, 2C9V, 2GBT, 2GBU, 2GBV, 2LU5, 2MP3, 2NNX, 2R27, 2V0A, 2VR6, 2VR7, 2VR8, 2WKO, 2WYT, 2WYZ, 2WZ0, 2WZ5, 2WZ6, 2XJK, 2XJL, 2ZKW, 2ZKX, 2ZKY, 3CQP, 3CQQ, 3ECU, 3ECV, 3ECW, 3GQF, 3GTV, 3GZO, 3GZP, 3GZQ, 3H2P, 3H2Q, 3HFF, 3K91, 3KH3, 3KH4, 3LTV, 3QQD, 3RE0, 3T5W, 4A7G, 4A7Q, 4A7S, 4A7T, 4A7U, 4A7V, 4B3E, 4BCY, 4BCZ, 4BD4, 4FF9, 4MCM, 4MCN, 4NIN, 4NIP, 4OH2, 4XCR
Идентификаторы
Символы	SOD1, ALS, ALS1, HEL-S-44, IPOA, SOD, hSod1, homodimer, superoxide dismutase 1, soluble, superoxide dismutase 1
Внешние IDs	OMIM: 147450 MGI: 98351 HomoloGene: 392 GeneCards: 6647
Генная онтология
Функции	• связывание с ионом металла; • enzyme binding; • oxidoreductase activity; • superoxide dismutase activity; • Rac GTPase binding; • гомодимеризация белка; • zinc ion binding; • связывание с белками плазмы; • copper ion binding; • protein phosphatase 2B binding; • chaperone binding; • antioxidant activity; • связывание похожих белков; • superoxide dismutase copper chaperone activity;
Компонент клетки	• цитоплазма; • цитозоль; • mitochondrial intermembrane space; • внеклеточная область; • Митохондрия; • neuron projection; • dendrite cytoplasm; • dense core granule; • клеточное ядро; • Миелин; • Пероксисома; • Лизосома; • экзосомы; • внеклеточный матрикс; • клеточная мембрана; • secretory granule; • нуклеоплазма; • белковый комплекс; • neuronal cell body; • Митохондриальный матрикс; • cytoplasmic vesicle; • axon cytoplasm; • внеклеточное пространство; • macromolecular complex;
Биологический процесс	• negative regulation of neuron apoptotic process; • muscle cell cellular homeostasis; • response to copper ion; • развитие плаценты; • response to amphetamine; • positive regulation of catalytic activity; • response to heat; • response to organic substance; • anterograde axonal transport; • cell aging; • Сперматогенез; • response to ethanol; • neurofilament cytoskeleton organization; • heart contraction; • embryo implantation; • locomotory behavior; • thymus development; • removal of superoxide radicals; • regulation of GTPase activity; • transmission of nerve impulse; • response to antibiotic; • myeloid cell homeostasis; • response to oxidative stress; • reactive oxygen species metabolic process; • regulation of T cell differentiation in thymus; • retina homeostasis; • response to nutrient levels; • hydrogen peroxide biosynthetic process; • regulation of protein kinase activity; • negative regulation of cholesterol biosynthetic process; • cellular response to potassium ion; • retrograde axonal transport; • glutathione metabolic process; • response to antipsychotic drug; • негативная регуляция апоптоза; • cellular response to cadmium ion; • response to carbon monoxide; • regulation of blood pressure; • activation of MAPK activity; • response to axon injury; • relaxation of vascular smooth muscle; • ovarian follicle development; • cellular response to ATP; • response to hydrogen peroxide; • superoxide metabolic process; • peripheral nervous system myelin maintenance; • response to superoxide; • positive regulation of cytokine production; • regulation of multicellular organism growth; • старение человека; • platelet degranulation; • sensory perception of sound; • superoxide anion generation; • auditory receptor cell stereocilium organization; • regulation of mitochondrial membrane potential; • positive regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway; • positive regulation of apoptotic process; • positive regulation of superoxide anion generation; • regulation of organ growth; • окислительно-восстановительный процесс; • response to drug; • cellular iron ion homeostasis; • ответ на активные формы кислорода; • cellular response to oxidative stress; • interleukin-12-mediated signaling pathway; • negative regulation of inflammatory response; • positive regulation of phagocytosis;
	Источники:Amigo / QuickGO
Профиль экспрессии РНК
	Больше информации
Ортологи
	6647
	20655
	ENSG00000142168
	ENSMUSG00000022982
	P00441
	P08228
	NM_000454
	NM_011434
	NP_000445
	NP_035564
	Викиданные
Просмотр/Править (Человек)	Просмотр/Править (Мышь)

ПОИСК ПО САЙТУ | о проекте

Супероксиддисмутаза-1 (СОД1, англ. superoxide dismutase 1, SOD1) — антиоксидантный фермент, одна из трёх супероксиддисмутаз человека, кодируемая геном SOD1. Фермент защищает внутриклеточное пространство от супероксид-анионов, катализируя их превращение в молекулярный кислород и пероксид водорода.

В активном центре СОД1 содержится атом меди. Кроме этого, для стабилизации структуры белка необходим цинк, поэтому эту супероксиддисмутазу часто обозначают Cu,Zn-SOD.

Альтернативный сплайсинг приводит к образованию пяти форм фермента, различающихся по своей локализации в организме.^[1]

Животные модели

Мышь G93A (G93A mouse) является моделью бокового амиотрофического склероза.

Клиническое значение

От 15 % до 20 % случаев бокового амиотрофического склероза ассоциированы с мутациями гена SOD1^[2].

Отмечены делеции в гене SOD1 в двух различных семьях с наследственным семейным кератоконусом^[3]^[4].

В небольшом исследовании 18 семей с кератоконусом не было отмечено связи как с SOD1, так и с другим геном-кандидатом, VSX1. Не отмечено патогенных мутаций данных генов при кератоконусе и в крупном исследовании 2009 года^[5], что может говорить о гетерогенности кератоконуса^[6].

Прогностически неблагоприятные аллели обнаружены у 20% американцев и британцев, а также у 40-50% японцев^{[источник не указан 95 дней]}.

Это заготовка статьи по биологии. Вы можете помочь проекту, дополнив её.
Это примечание по возможности следует заменить более точным.

Это заготовка статьи по биохимии. Вы можете помочь проекту, дополнив её.

Примечания

↑ Hirano M, Hung WY, Cole N, Azim AC, Deng HX, Siddique T (September 2000). “Multiple transcripts of the human Cu,Zn superoxide dismutase gene”. Biochem. Biophys. Res. Commun. 276 (1): 52—6. DOI:10.1006/bbrc.2000.3427. PMID 11006081. Используется устаревший параметр |month= (справка)
↑ OMIM - AMYOTROPHIC LATERAL SCLEROSIS 1; ALS1 (неопр.). — информация в базе данных OMIM
↑ Udar N, Atilano SR, Brown DJ, Holguin B, Small K, Nesburn AB, Kenney MC (August 2006). “SOD1: a candidate gene for keratoconus”. Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 47 (8): 3345—51. DOI:10.1167/iovs.05-1500. PMID 16877401. Используется устаревший параметр |month= (справка)
↑ SOD1 haplotypes in familial keratoconus. Udar N, Atilano SR, Small K, Nesburn AB, Kenney MC. Cornea. 2009 Sep;28(8):902-7. PMID 19654524
↑ Stabuc-Šilih M, Stražišar M, Hawlina M, Glavač D (December 2009). “Absence of Pathogenic Mutations in VSX1 and SOD1 Genes in Patients With Keratoconus”. Cornea. DOI:10.1097/ICO.0b013e3181aebf7a. PMID 20023586. Используется устаревший параметр |month= (справка)
↑ Gajecka M, Radhakrishna U, Winters D, Nath SK, Rydzanicz M, Ratnamala U, Ewing K, Molinari A, Pitarque JA, Lee K, Leal SM, Bejjani BA (April 2009). “Localization of a gene for keratoconus to a 5.6-Mb interval on 13q32”. Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 50 (4): 1531—9. DOI:10.1167/iovs.08-2173. PMID 19011015. Используется устаревший параметр |month= (справка) (недоступная ссылка)

Ссылки

Ученые прояснили механизм формирования новых синапсов у больных склерозом мышей - Елена Наймарк, Элементы.ру, декабрь 2009

Данная страница на сайте WikiSort.ru содержит текст со страницы сайта "Википедия".

Если Вы хотите её отредактировать, то можете сделать это на странице редактирования в Википедии.

Если сделанные Вами правки не будут кем-нибудь удалены, то через несколько дней они появятся на сайте WikiSort.ru .

Текст в блоке "Читать" взят с сайта "Википедия" и доступен по лицензии Creative Commons Attribution-ShareAlike; в отдельных случаях могут действовать дополнительные условия.

Другой контент может иметь иную лицензию. Перед использованием материалов сайта WikiSort.ru внимательно изучите правила лицензирования конкретных элементов наполнения сайта.

2019-2025
WikiSort.ru - проект по пересортировке и дополнению контента Википедии

[pmid11006081-1] Hirano M, Hung WY, Cole N, Azim AC, Deng HX, Siddique T (September 2000). “Multiple transcripts of the human Cu,Zn superoxide dismutase gene”. Biochem. Biophys. Res. Commun. 276 (1): 52—6. DOI:10.1006/bbrc.2000.3427. PMID 11006081. Используется устаревший параметр |month= (справка)

[urlOMIM_-_AMYOTROPHIC_LATERAL_SCLEROSIS_1;_ALS1-2] OMIM - AMYOTROPHIC LATERAL SCLEROSIS 1; ALS1 (неопр.). — информация в базе данных OMIM

[pmid16877401-3] Udar N, Atilano SR, Brown DJ, Holguin B, Small K, Nesburn AB, Kenney MC (August 2006). “SOD1: a candidate gene for keratoconus”. Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 47 (8): 3345—51. DOI:10.1167/iovs.05-1500. PMID 16877401. Используется устаревший параметр |month= (справка)

[folowupkc-4] SOD1 haplotypes in familial keratoconus. Udar N, Atilano SR, Small K, Nesburn AB, Kenney MC. Cornea. 2009 Sep;28(8):902-7. PMID 19654524

[pmid20023586-5] Stabuc-Šilih M, Stražišar M, Hawlina M, Glavač D (December 2009). “Absence of Pathogenic Mutations in VSX1 and SOD1 Genes in Patients With Keratoconus”. Cornea. DOI:10.1097/ICO.0b013e3181aebf7a. PMID 20023586. Используется устаревший параметр |month= (справка)

[pmid19011015-6] Gajecka M, Radhakrishna U, Winters D, Nath SK, Rydzanicz M, Ratnamala U, Ewing K, Molinari A, Pitarque JA, Lee K, Leal SM, Bejjani BA (April 2009). “Localization of a gene for keratoconus to a 5.6-Mb interval on 13q32”. Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 50 (4): 1531—9. DOI:10.1167/iovs.08-2173. PMID 19011015. Используется устаревший параметр |month= (справка) (недоступная ссылка)