WikiSort.ru - Не сортированное

Эдвин Герхард Кребс
англ. Edwin Gerhard Krebs
Дата рождения	6 июня 1918(1918-06-06)[1]
Место рождения	Лансинг[d], Алламаки, Айова, США[2][3][4]
Дата смерти	21 декабря 2009(2009-12-21)[5][6][…] (91 год)
Место смерти	Сиэтл, Вашингтон, США
Страна	США США
Научная сфера	биохимия
Место работы	Вашингтонский университет
Альма-матер	Иллинойсский университет Иллинойский университет в Урбана-Шампейне (1940) Медицинская школа Вашингтонского университета[d] (декабрь 1943) Университет Вашингтона в Сент-Луисе (1948)
Награды и премии	стипендия Гуггенхайма премия Альберта Ласкера за фундаментальные медицинские исследования (1989) Нобелевская премия по физиологии и медицине (1992) международная премия Гайрднера (1978) премия Луизы Гросс-Хорвиц (1989) Welch Award in Chemistry[d] (1991)

Эдвин Герхард Кребс (англ. Edwin Gerhard Krebs; 6 июня 1918 (1918-06-06), Лансинг, Айова, США — 21 декабря 2009, Сиэтл, Вашингтон, США) — американский биохимик, лауреат Нобелевской премии по физиологии и медицине 1992 года «за открытия, касающиеся обратимого белкового фосфорилирования как механизма биологической регуляции».

Член Национальной академии наук США (1973)^[7].

Биография

Эдвин Кребс родился 6 июня 1918 года в городке Лэнсинг (Айова) в семье пресвитерианского священника. Кребс поступил в 1936 году в Университет Иллинойса. После его окончания получил медицинское образование в медицинской школе в Вашингтонском университете в Сент-Луисе (Сент-Луис, Миссури), который окончил в 1943 году. До 1946 года служил в военно-морских силах США. После демобилизации Кребс продолжил научное образование в биохимической лаборатории Карла и Терезы Кори, получивших Нобелевскую премию в 1947 году за исследования превращения гликогена. Там он занимался взаимодействием протамина и фосфорилазы. Через два года в 1948 году Кребс решил продолжить занятия биохимией и начал работать в Вашингтонском университете в Сиэтле. В 1953 году вместе с Эдмондом Фишером, приехавшим в университет из Швейцарии, он стал заниматься исследованием регуляции активности гликогенфосфорилазы.

Они обнаружили, что серия реакций, вызываемых гормонами и кальцием, приводит к активации-инактивации этого фермента. Активация-инактивация фермента вызывалась его обратимым фосфорилированием. Процесс, который открыли Фишер и Кребс, катализируется двумя ферментами: протеинкиназой и фосфатазой. Протеинкиназы (наиболее распространённая из них — тирозинкиназа) переносит фосфатную группу с АТФ на гидроксильную группу фермента. При этом конформация фермента изменяется и он становится каталитически активным. Затем белковая фосфатаза отщепляет фосфатную группу и фермент возвращается в изначальную неактивную форму. Оказалось, что такое циклическое регулирование ферментативной активности и соответствующих метаболических процессов чрезвычайно широко распространено в природе.

В 1992 году за открытие обратимого белкового фосфорилирования Фишер и Кребс получили Нобелевскую премию по физиологии и медицине.

Примечания

Ссылки

• Информация на Нобелевском сайте (англ.)