WikiSort.ru - Не сортированное

Брадикинин — пептид, расширяющий кровеносные сосуды и потому снижающий артериальное давление. Ингибиторы АПФ^[1], которые используются для снижения артериального давления, повышают уровень брадикинина. Брадикинин воздействует на кровеносные сосуды, высвобождая простациклин, оксид азота(II).

Состав брадикинина: Apг-Про-Про-Гли-Фен-Сер-Про-Фен-Apг.

Брадикинин — это физиологически и фармакологически активный пептид из кининовой группы белков, состоящий из девяти аминокислот.

Считается, что брадикинин является основным фактором, обеспечивающим болевую чувствительность, являясь плазменным алгогеном.

Брадикинин открыт в 1948 году коллективом бразильских учёных, руководил которым М. Роша э Силва (англ.)русск., они же исследовали свойства пептида, включая гипотензивные.^[2]

Пространственная структура брадикинина была теоретически рассчитана группой учёных под руководством Станислава Галактионова в середине 1970-х годов в Минске. Экспериментальное исследование в лаборатории Института биоорганической химии АН СССР впоследствии подтвердило точность этих расчётов^[3].

Метаболизм

В человеческом организме брадикинин разрушается тремя киназами: ангиотензинпревращающим ферментом, аминопептидазой P, карбоксипептидазой N, которые расщепляют связи 7-8, 1-2 и 8-9 соответственно.^[4]^[5]

Примечания

↑ АПФ ингибиторы в лечении дисфункции эндотелия http://www.therapy.narod.ru/akkupro_endot.htm
↑ Bradykinin, a hypotensive and smooth muscle stimulating factor released from plasma globulin by snake venoms and by trypsin, Am. J. Physiol. (англ.)русск., 156(2), 1949, pp. 261—273
↑ Юбилейный сборник Института экспериментальной ботаники НАН Беларуси. Минск, 2011. Приводится по сборнику «Удивительный человек». Сент-Луис, 2011 стр. 10)
↑ Dendorfer A, Wolfrum S, Wagemann M, Qadri F, Dominiak P (May 2001). “Pathways of bradykinin degradation in blood and plasma of normotensive and hypertensive rats”. Am. J. Physiol. Heart Circ. Physiol. 280 (5): H2182—8. PMID 11299220.
↑ Kuoppala A, Lindstedt KA, Saarinen J, Kovanen PT, Kokkonen JO (April 2000). “Inactivation of bradykinin by angiotensin-converting enzyme and by carboxypeptidase N in human plasma”. Am. J. Physiol. Heart Circ. Physiol. 278 (4): H1069—74. PMID 10749699.

Литература

Т. Т. Берёзов, Б. Ф. Коровкин. Биологическая химия. — М.: Медицина, 1998. — 704 с. — 15 000 экз. — ISBN 5-225-02709-1.

Данная страница на сайте WikiSort.ru содержит текст со страницы сайта "Википедия".

Если Вы хотите её отредактировать, то можете сделать это на странице редактирования в Википедии.

Если сделанные Вами правки не будут кем-нибудь удалены, то через несколько дней они появятся на сайте WikiSort.ru .

Текст в блоке "Читать" взят с сайта "Википедия" и доступен по лицензии Creative Commons Attribution-ShareAlike; в отдельных случаях могут действовать дополнительные условия.

Другой контент может иметь иную лицензию. Перед использованием материалов сайта WikiSort.ru внимательно изучите правила лицензирования конкретных элементов наполнения сайта.

2019-2024
WikiSort.ru - проект по пересортировке и дополнению контента Википедии

[1] АПФ ингибиторы в лечении дисфункции эндотелия http://www.therapy.narod.ru/akkupro_endot.htm

[2] Bradykinin, a hypotensive and smooth muscle stimulating factor released from plasma globulin by snake venoms and by trypsin, Am. J. Physiol. (англ.)русск., 156(2), 1949, pp. 261—273

[3] Юбилейный сборник Института экспериментальной ботаники НАН Беларуси. Минск, 2011. Приводится по сборнику «Удивительный человек». Сент-Луис, 2011 стр. 10)

[pmid11299220-4] Dendorfer A, Wolfrum S, Wagemann M, Qadri F, Dominiak P (May 2001). “Pathways of bradykinin degradation in blood and plasma of normotensive and hypertensive rats”. Am. J. Physiol. Heart Circ. Physiol. 280 (5): H2182—8. PMID 11299220.

[pmid10749699-5] Kuoppala A, Lindstedt KA, Saarinen J, Kovanen PT, Kokkonen JO (April 2000). “Inactivation of bradykinin by angiotensin-converting enzyme and by carboxypeptidase N in human plasma”. Am. J. Physiol. Heart Circ. Physiol. 278 (4): H1069—74. PMID 10749699.