WikiSort.ru - Не сортированное

Бестропин-1
Идентификаторы
Символ	BEST1 ; ARB; BEST; BMD; RP50; TU15B; VMD2
Внешние ID	OMIM: 607854 MGI: 1346332 HomoloGene: 37895 GeneCards: BEST1 Gene
Генная онтология
Функция	• chloride channel activity;
Компонент клетки	• cytosol; • plasma membrane; • membrane; • integral component of membrane; • basolateral plasma membrane; • chloride channel complex;
Биологический процесс	• chloride transport; • visual perception; • transepithelial chloride transport; • ion transmembrane transport; • detection of light stimulus involved in visual perception; • regulation of calcium ion transport; • transmembrane transport; • chloride transmembrane transport;
	Источники: Amigo / QuickGO
Профиль экспрессии РНК
	Больше информации
Ортологи
	Шаблон: просмотр • обсуждение • править

ПОИСК ПО САЙТУ | о проекте

Бестропин-1 — белок , который у человека кодируется геном BEST1. ^[1]^[2]^[3] Он может быть связан с вителиформной макулярной дистрофией .

Функция

BEST1 принадлежит бестропиновому семейству кальций-активируемых анионных каналов, которое включает в себя BEST2 , BEST3 и BEST4. Бестропины являются трансмембранными (ТМ) белками, которымм разделяют гомологический регион с высоким содержанием ароматических остатков, в том числе инвариантный Arg-Phe-Pro (RFP) мотив. Бестропины, как полагают, действуют как хлоридные каналы, которые также могут служить в качестве регуляторов внутриклеточной кальциевой сигнализации. ^[4]

Бестропин 1, как было выявлено, проницаем для хлорида, тиоцианата, бикарбоната, глутамата, и ГАМК. Бестропин 1 опосредует высвобождение ГАМК, недавно было продемонстрировано, что он ответственен за тонизацию торможения в мозжечке гранулярных клеток, ^[5] и был связан с патологией болезни Альцгеймера. ^[6]

Генная структура

В бестропине гены делят консервативную генную структуру, с почти одинакового размера 8 RFP-ТМ кодируемыми доменом экзонами и высоко консервативными экзон-интронными границами. Каждый из 4 генов бестропина имеет 3 первичных уникальных конца переменной длины. ^[3]^[7]^[8]

BEST1, как было показано с помощью двух независимых исследований, регулирует ассоциированный с микрофтальмией транскрипционный фактор. ^[9]^[10]

Взаимодействия

Бестропин 1, как было выявлено, взаимодействуют с PPP2CA . ^[11]

Антагонисты

Verteporfin ^[12]

Примечания

↑ Stone EM, Nichols BE, Streb LM, Kimura AE, Sheffield VC (Jun 1993). “Genetic linkage of vitelliform macular degeneration (Best's disease) to chromosome 11q13”. Nat Genet. 1 (4): 246—50. DOI:10.1038/ng0792-246. PMID 1302019.
↑ Barro Soria R, Spitzner M, Schreiber R, Kunzelmann K (Sep 2006). “Bestrophin 1 enables Ca²⁺ activated Cl⁻ conductance in epithelia”. J Biol Chem. 284 (43): 29405—12. DOI:10.1074/jbc.M605716200. PMC 2785573. PMID 17003041.
1 2 Entrez Gene: BEST1 bestrophin 1 (неопр.).
↑ Hartzell HC, Qu Z, Yu K, Xiao Q, Chien LT (April 2008). “Molecular physiology of bestrophins: multifunctional membrane proteins linked to best disease and other retinopathies”. Physiol. Rev. 88 (2): 639—72. DOI:10.1152/physrev.00022.2007. PMID 18391176.
↑ Lee S, Yoon BE, Berglund K, Oh SJ, Park H, Shin HS, Augustine GJ, Lee CJ (November 2010). “Channel-mediated tonic GABA release from glia”. Science. 330 (6005): 790—6. DOI:10.1126/science.1184334. PMID 20929730.
↑ Jo Seonmi, Yarishkin Oleg, Hwang Yu Jin, Chun Ye Eun, Park Mijeong, Woo Dong Ho, Bae Jin Young, Kim Taekeun, Lee Jaekwang, Chun Heejung, Park Hyun Jung, Lee Da Yong, Hong Jinpyo, Kim Hye Yun, Oh Soo-Jin, Park Seung Ju, Lee Hyo, Yoon Bo-Eun, Kim YoungSoo, Jeong Yong, Shim Insop, Bae Yong Chul, Cho Jeiwon, Kowall Neil W, Ryu Hoon, Hwang Eunmi, Kim Daesoo, Lee C Justin. GABA from reactive astrocytes impairs memory in mouse models of Alzheimer's disease // Nature Medicine. — 2014. — 29 июня (т. 20, № 8). — С. 886—896. — ISSN 1078-8956. — DOI:10.1038/nm.3639. [исправить]
↑ Stöhr H, Marquardt A, Nanda I, Schmid M, Weber BH (April 2002). “Three novel human VMD2-like genes are members of the evolutionary highly conserved RFP-TM family”. Eur. J. Hum. Genet. 10 (4): 281—4. DOI:10.1038/sj.ejhg.5200796. PMID 12032738.
↑ Tsunenari T, Sun H, Williams J, Cahill H, Smallwood P, Yau KW, Nathans J (October 2003). “Structure-function analysis of the bestrophin family of anion channels”. J. Biol. Chem. 278 (42): 41114—25. DOI:10.1074/jbc.M306150200. PMC 2885917. PMID 12907679.
↑ Esumi N, Kachi S, Campochiaro PA, Zack DJ (2007). “VMD2 promoter requires two proximal E-box sites for its activity in vivo and is regulated by the MITF-TFE family”. J. Biol. Chem. 282 (3): 1838—50. DOI:10.1074/jbc.M609517200. PMID 17085443.
↑ Hoek KS, Schlegel NC, Eichhoff OM, Widmer DS, Praetorius C, Einarsson SO, Valgeirsdottir S, Bergsteinsdottir K, Schepsky A, Dummer R, Steingrimsson E (2008). “Novel MITF targets identified using a two-step DNA microarray strategy”. Pigment Cell Melanoma Res. 21 (6): 665—76. DOI:10.1111/j.1755-148X.2008.00505.x. PMID 19067971.
↑ Marmorstein LY, McLaughlin PJ, Stanton JB, Yan L, Crabb JW, Marmorstein AD (2002). “Bestrophin interacts physically and functionally with protein phosphatase 2A”. J. Biol. Chem. 277 (34): 30591—7. DOI:10.1074/jbc.M204269200. PMID 12058047.
↑ Rao PR. Identification of novel selective antagonists for Bestrophin-1 protein by homology modeling and molecular docking. International Journal of Pharmacy and Pharmaceutical Sciences 2012; 4(S4):195-200.

Литература

White K, Marquardt A, Weber BH (2000). “VMD2 mutations in vitelliform macular dystrophy (Best disease) and other maculopathies”. Hum. Mutat. 15 (4): 301—8. DOI:10.1002/(SICI)1098-1004(200004)15:4<301::AID-HUMU1>3.0.CO;2-N. PMID 10737974.
Nordström S, Barkman Y (1977). “Hereditary maculardegeneration (HMD) in 246 cases traced to one gene-source in central Sweden”. Hereditas. 84 (2): 163—76. DOI:10.1111/j.1601-5223.1977.tb01394.x. PMID 838599.
Forsman K, Graff C, Nordström S; et al. (1992). “The gene for Best's macular dystrophy is located at 11q13 in a Swedish family”. Clin. Genet. 42 (3): 156—9. DOI:10.1111/j.1399-0004.1992.tb03229.x. PMID 1395087.
Stöhr H, Marquardt A, Rivera A; et al. (1998). “A gene map of the Best's vitelliform macular dystrophy region in chromosome 11q12-q13.1”. Genome Res. 8 (1): 48—56. DOI:10.1101/gr.8.1.48. PMC 310689. PMID 9445487.
Petrukhin K, Koisti MJ, Bakall B; et al. (1998). “Identification of the gene responsible for Best macular dystrophy”. Nat. Genet. 19 (3): 241—7. DOI:10.1038/915. PMID 9662395.
Pennisi E (1998). “New gene found for inherited macular degeneration”. Science. 281 (5373): 31. DOI:10.1126/science.281.5373.31. PMID 9679014.
Marquardt A, Stöhr H, Passmore LA; et al. (1998). “Mutations in a novel gene, VMD2, encoding a protein of unknown properties cause juvenile-onset vitelliform macular dystrophy (Best's disease)”. Hum. Mol. Genet. 7 (9): 1517—25. DOI:10.1093/hmg/7.9.1517. PMID 9700209.
Caldwell GM, Kakuk LE, Griesinger IB; et al. (1999). “Bestrophin gene mutations in patients with Best vitelliform macular dystrophy”. Genomics. 58 (1): 98—101. DOI:10.1006/geno.1999.5808. PMID 10331951.
Bakall B, Marknell T, Ingvast S; et al. (1999). “The mutation spectrum of the bestrophin protein--functional implications”. Hum. Genet. 104 (5): 383—9. DOI:10.1007/s004390050972. PMID 10394929.
Allikmets R, Seddon JM, Bernstein PS; et al. (1999). “Evaluation of the Best disease gene in patients with age-related macular degeneration and other maculopathies”. Hum. Genet. 104 (6): 449—53. DOI:10.1007/s004390050986. PMID 10453731.
Palomba G, Rozzo C, Angius A; et al. (2000). “A novel spontaneous missense mutation in VMD2 gene is a cause of a best macular dystrophy sporadic case”. Am. J. Ophthalmol. 129 (2): 260—2. DOI:10.1016/S0002-9394(99)00327-X. PMID 10682987.
Lotery AJ, Namperumalsamy P, Jacobson SG; et al. (2000). “Mutation analysis of 3 genes in patients with Leber congenital amaurosis”. Arch. Ophthalmol. 118 (4): 538—43. DOI:10.1001/archopht.118.4.538. PMID 10766140.
Lotery AJ, Munier FL, Fishman GA; et al. (2000). “Allelic variation in the VMD2 gene in best disease and age-related macular degeneration”. Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 41 (6): 1291—6. PMID 10798642.
Krämer F, White K, Pauleikhoff D; et al. (2000). “Mutations in the VMD2 gene are associated with juvenile-onset vitelliform macular dystrophy (Best disease) and adult vitelliform macular dystrophy but not age-related macular degeneration”. Eur. J. Hum. Genet. 8 (4): 286—92. DOI:10.1038/sj.ejhg.5200447. PMID 10854112.
Marmorstein AD, Marmorstein LY, Rayborn M; et al. (2001). “Bestrophin, the product of the Best vitelliform macular dystrophy gene (VMD2), localizes to the basolateral plasma membrane of the retinal pigment epithelium”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 97 (23): 12758—63. DOI:10.1073/pnas.220402097. PMC 18837. PMID 11050159.
Marchant D, Gogat K, Boutboul S; et al. (2001). “Identification of novel VMD2 gene mutations in patients with best vitelliform macular dystrophy”. Hum. Mutat. 17 (3): 235. DOI:10.1002/humu.9. PMID 11241846.
Eksandh L, Bakall B, Bauer B; et al. (2001). “Best's vitelliform macular dystrophy caused by a new mutation (Val89Ala) in the VMD2 gene”. Ophthalmic Genet. 22 (2): 107—15. DOI:10.1076/opge.22.2.107.2226. PMID 11449320.
Sun H, Tsunenari T, Yau KW, Nathans J (2002). “The vitelliform macular dystrophy protein defines a new family of chloride channels”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 99 (6): 4008—13. DOI:10.1073/pnas.052692999. PMC 122639. PMID 11904445.
Xiao Q, Yu K, Cui YY, Hartzell HC (2009). “Dysregulation of human bestrophin-1 by ceramide-induced dephosphorylation”. J Physiol. 587 (18): 4379—91. DOI:10.1113/jphysiol.2009.176800. PMC 2766645. PMID 19635817.
Xiao Q, Prussia A, Yu K, Cui YY, Hartzell HC (2008). “Regulation of bestrophin Cl channels by calcium: role of the C terminus”. J Gen Physiol. 132 (6): 681—92. DOI:10.1085/jgp.200810056. PMC 2585866. PMID 19029375.

Данная страница на сайте WikiSort.ru содержит текст со страницы сайта "Википедия".

Если Вы хотите её отредактировать, то можете сделать это на странице редактирования в Википедии.

Если сделанные Вами правки не будут кем-нибудь удалены, то через несколько дней они появятся на сайте WikiSort.ru .

Текст в блоке "Читать" взят с сайта "Википедия" и доступен по лицензии Creative Commons Attribution-ShareAlike; в отдельных случаях могут действовать дополнительные условия.

Другой контент может иметь иную лицензию. Перед использованием материалов сайта WikiSort.ru внимательно изучите правила лицензирования конкретных элементов наполнения сайта.

2019-2025
WikiSort.ru - проект по пересортировке и дополнению контента Википедии

[pmid1302019-1] Stone EM, Nichols BE, Streb LM, Kimura AE, Sheffield VC (Jun 1993). “Genetic linkage of vitelliform macular degeneration (Best's disease) to chromosome 11q13”. Nat Genet. 1 (4): 246—50. DOI:10.1038/ng0792-246. PMID 1302019.

[pmid17003041-2] Barro Soria R, Spitzner M, Schreiber R, Kunzelmann K (Sep 2006). “Bestrophin 1 enables Ca²⁺ activated Cl⁻ conductance in epithelia”. J Biol Chem. 284 (43): 29405—12. DOI:10.1074/jbc.M605716200. PMC 2785573. PMID 17003041.

[entrez-3] 1 2 Entrez Gene: BEST1 bestrophin 1 (неопр.).

[pmid18391176-4] Hartzell HC, Qu Z, Yu K, Xiao Q, Chien LT (April 2008). “Molecular physiology of bestrophins: multifunctional membrane proteins linked to best disease and other retinopathies”. Physiol. Rev. 88 (2): 639—72. DOI:10.1152/physrev.00022.2007. PMID 18391176.

[pmid20929730-5] Lee S, Yoon BE, Berglund K, Oh SJ, Park H, Shin HS, Augustine GJ, Lee CJ (November 2010). “Channel-mediated tonic GABA release from glia”. Science. 330 (6005): 790—6. DOI:10.1126/science.1184334. PMID 20929730.

[6] Jo Seonmi, Yarishkin Oleg, Hwang Yu Jin, Chun Ye Eun, Park Mijeong, Woo Dong Ho, Bae Jin Young, Kim Taekeun, Lee Jaekwang, Chun Heejung, Park Hyun Jung, Lee Da Yong, Hong Jinpyo, Kim Hye Yun, Oh Soo-Jin, Park Seung Ju, Lee Hyo, Yoon Bo-Eun, Kim YoungSoo, Jeong Yong, Shim Insop, Bae Yong Chul, Cho Jeiwon, Kowall Neil W, Ryu Hoon, Hwang Eunmi, Kim Daesoo, Lee C Justin. GABA from reactive astrocytes impairs memory in mouse models of Alzheimer's disease // Nature Medicine. — 2014. — 29 июня (т. 20, № 8). — С. 886—896. — ISSN 1078-8956. — DOI:10.1038/nm.3639. [исправить]

[pmid12032738-7] Stöhr H, Marquardt A, Nanda I, Schmid M, Weber BH (April 2002). “Three novel human VMD2-like genes are members of the evolutionary highly conserved RFP-TM family”. Eur. J. Hum. Genet. 10 (4): 281—4. DOI:10.1038/sj.ejhg.5200796. PMID 12032738.

[pmid12907679-8] Tsunenari T, Sun H, Williams J, Cahill H, Smallwood P, Yau KW, Nathans J (October 2003). “Structure-function analysis of the bestrophin family of anion channels”. J. Biol. Chem. 278 (42): 41114—25. DOI:10.1074/jbc.M306150200. PMC 2885917. PMID 12907679.

[pmid17085443-9] Esumi N, Kachi S, Campochiaro PA, Zack DJ (2007). “VMD2 promoter requires two proximal E-box sites for its activity in vivo and is regulated by the MITF-TFE family”. J. Biol. Chem. 282 (3): 1838—50. DOI:10.1074/jbc.M609517200. PMID 17085443.

[pmidunknown-10] Hoek KS, Schlegel NC, Eichhoff OM, Widmer DS, Praetorius C, Einarsson SO, Valgeirsdottir S, Bergsteinsdottir K, Schepsky A, Dummer R, Steingrimsson E (2008). “Novel MITF targets identified using a two-step DNA microarray strategy”. Pigment Cell Melanoma Res. 21 (6): 665—76. DOI:10.1111/j.1755-148X.2008.00505.x. PMID 19067971.

[pmid12058047-11] Marmorstein LY, McLaughlin PJ, Stanton JB, Yan L, Crabb JW, Marmorstein AD (2002). “Bestrophin interacts physically and functionally with protein phosphatase 2A”. J. Biol. Chem. 277 (34): 30591—7. DOI:10.1074/jbc.M204269200. PMID 12058047.

[12] Rao PR. Identification of novel selective antagonists for Bestrophin-1 protein by homology modeling and molecular docking. International Journal of Pharmacy and Pharmaceutical Sciences 2012; 4(S4):195-200.