WikiSort.ru - Не сортированное

ПОИСК ПО САЙТУ | о проекте
Структура

Амфифизин — белок синаптических пузырьков, относится к паранеопластическим антигенам.[1]

Область использования

  1. Антитела к транспортным белкам
  2. Антитела к транспортным белкам для вестерн-блоттинга
  3. Антитела к транспортным белкам для иммуногистохимии
  4. Антитела к транспортным белкам для иммунопреципитации
  5. Антитела к транспортным белкам для иммунофлуоресценции

Описание

Мышиный моноклональный IgG2b. Амфифизин является мозговым обогащенным белком, который проявляет N-концевое взаимодействие и функции липидов в виде димера. Амфифизин содержит мембрану изгиба домен BAR, средний клатрин и адаптера связывающий домен и С-концевой домен SH3. В мозге, Амфифизин I и II формы являются гетеродимерами, которые связываются с клатрином связанные GTPase Dynamin через их SH3 домены.

Амфифизин является одним из основных внутриклеточных антигенов, связанных с лимбическим энцефалитом, наряду с Nu, Ma2 и реже CRMP5.[2]

У млекопитающих Amphiphysins, Амфифизин я и Амфифизин II, имеют сходную общую структуру.

Видоспецифичность

Мышь, крыса, человек, птица.

В омоложении

Группа исследователей Сеульского национального университета объявила, что ей удалось найти биологический ключ к разгадке проблемы старения. Например, они узнали, как можно «отремонтировать» клетки, чтобы предотвращать их старение. Результат своей работы они опубликовали в «Журнале федерации американских обществ экспериментальной биологии».[3]

Как утверждает руководитель научной группы профессор Пак Сан Чхоль, они обнаружили, что в стареющих клетках содержится значительно меньше определенного типа протеина, именуемого «амфифизин». Этот протеин стимулирует внутриклеточное питание. Вводя амфифизин в «старые» клетки, исследователи добились активизации процесса их питания. Они считают, что таким способом подняли функциональное состояние «старых» клеток до уровня «молодых». Кроме того, корейские ученые считают, что теперь людям представилась возможность регулировать внутриклеточные реакции, которые, по мнению корейцев, являются основными «виновниками» старения организма.[4]

Литература

  • Lichte B, Veh RW, Meyer HE, Kilimann MW (1992). “Amphiphysin, a novel protein associated with synaptic vesicles”. EMBO J. 11 (7): 2521—30. PMC 556727. PMID 1628617.
  • Yamamoto Raina, Li Xu, Winter Silke, Francke Uta, Kilimann Manfred W. (1995). “Primary structure of human amphiphysin, the dominant autoantigen of paraneoplastic stiff-man syndrome, and mapping of its gene (AMPH) to chromosome 7p13-p14”. Hum. Mol. Genet. 4 (2): 265—8. DOI:10.1093/hmg/4.2.265. PMID 7757077.
  • David C; Solimena, M; Decamilli, P (1994). “Autoimmunity in stiff-Man syndrome with breast cancer is targeted to the C-terminal region of human amphiphysin, a protein similar to the yeast proteins, Rvs167 and Rvs161”. FEBS Lett. 351 (1): 73—9. DOI:10.1016/0014-5793(94)00826-4. PMID 8076697.
  • David C.; McPherson, PS; Mundigl, O; De Camilli, P (1996). “A role of amphiphysin in synaptic vesicle endocytosis suggested by its binding to dynamin in nerve terminals”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 93 (1): 331—5. DOI:10.1073/pnas.93.1.331. PMC 40232. PMID 8552632.
  • Grabs D.; Slepnev, VI; Songyang, Z; David, C; Lynch, M; Cantley, LC; De Camilli, P (1997). “The SH3 domain of amphiphysin binds the proline-rich domain of dynamin at a single site that defines a new SH3 binding consensus sequence”. J. Biol. Chem. 272 (20): 13419—25. DOI:10.1074/jbc.272.20.13419. PMID 9148966.
  • Butler M. H.; David, C; Ochoa, GC; Freyberg, Z; Daniell, L; Grabs, D; Cremona, O; De Camilli, P (1997). “Amphiphysin II (SH3P9; BIN1), a member of the amphiphysin/Rvs family, is concentrated in the cortical cytomatrix of axon initial segments and nodes of ranvier in brain and around T tubules in skeletal muscle”. J. Cell Biol. 137 (6): 1355—67. DOI:10.1083/jcb.137.6.1355. PMC 2132527. PMID 9182667.
  • Ramjaun A. R.; Micheva, KD; Bouchelet, I; McPherson, PS (1997). “Identification and characterization of a nerve terminal-enriched amphiphysin isoform”. J. Biol. Chem. 272 (26): 16700—6. DOI:10.1074/jbc.272.26.16700. PMID 9195986.
  • McMahon Harvey T; Wigge, Patrick; Smith, Corrin (1997). “Clathrin interacts specifically with amphiphysin and is displaced by dynamin”. FEBS Lett. 413 (2): 319—22. DOI:10.1016/S0014-5793(97)00928-9. PMID 9280305.
  • Micheva Kristina D.; Ramjaun, Antoine R.; Kay, Brian K.; McPherson, Peter S. (1997). “SH3 domain-dependent interactions of endophilin with amphiphysin”. FEBS Lett. 414 (2): 308—12. DOI:10.1016/S0014-5793(97)01016-8. PMID 9315708.
  • Wigge P; Köhler, K; Vallis, Y; Doyle, CA; Owen, D; Hunt, SP; McMahon, HT (1997). “Amphiphysin heterodimers: potential role in clathrin-mediated endocytosis”. Mol. Biol. Cell. 8 (10): 2003—15. PMC 25662. PMID 9348539.
  • Floyd S; Butler, MH; Cremona, O; David, C; Freyberg, Z; Zhang, X; Solimena, M; Tokunaga, A; Ishizu, H (1998). “Expression of amphiphysin I, an autoantigen of paraneoplastic neurological syndromes, in breast cancer”. Mol. Med. 4 (1): 29—39. PMC 2230265. PMID 9513187.
  • Ramjaun Antoine R.; McPherson, Peter S. (1998). “Multiple amphiphysin II splice variants display differential clathrin binding: identification of two distinct clathrin-binding sites”. J. Neurochem. 70 (6): 2369—76. DOI:10.1046/j.1471-4159.1998.70062369.x. PMID 9603201.
  • Slepnev V. I.; Ochoa, GC; Butler, MH; Grabs, D; De Camilli, P (1998). “Role of phosphorylation in regulation of the assembly of endocytic coat complexes”. Science. 281 (5378): 821—4. DOI:10.1126/science.281.5378.821. PMID 9694653.
  • Cestra G.; Castagnoli, L; Dente, L; Minenkova, O; Petrelli, A; Migone, N; Hoffmüller, U; Schneider-Mergener, J; Cesareni, G (1999). “The SH3 domains of endophilin and amphiphysin bind to the proline-rich region of synaptojanin 1 at distinct sites that display an unconventional binding specificity”. J. Biol. Chem. 274 (45): 32001—7. DOI:10.1074/jbc.274.45.32001. PMID 10542231.
  • Slepnev V. I.; Ochoa, GC; Butler, MH; De Camilli, P (2000). “Tandem arrangement of the clathrin and AP-2 binding domains in amphiphysin 1 and disruption of clathrin coat function by amphiphysin fragments comprising these sites”. J. Biol. Chem. 275 (23): 17583—9. DOI:10.1074/jbc.M910430199. PMID 10748223.
  • Lee C.; Kim, SR; Chung, JK; Frohman, MA; Kilimann, MW; Rhee, SG (2000). “Inhibition of phospholipase D by amphiphysins”. J. Biol. Chem. 275 (25): 18751—8. DOI:10.1074/jbc.M001695200. PMID 10764771.
  • Onofri F.; Giovedi, S; Kao, HT; Valtorta, F; Bongiorno Borbone, L; De Camilli, P; Greengard, P; Benfenati, F (2000). “Specificity of the binding of synapsin I to Src homology 3 domains”. J. Biol. Chem. 275 (38): 29857—67. DOI:10.1074/jbc.M006018200. PMID 10899172.
  • Lai M. M.; Luo, HR; Burnett, PE; Hong, JJ; Snyder, SH (2000). “The calcineurin-binding protein cain is a negative regulator of synaptic vesicle endocytosis”. J. Biol. Chem. 275 (44): 34017—20. DOI:10.1074/jbc.C000429200. PMID 10931822.
  • Floyd S. R.; Porro, EB; Slepnev, VI; Ochoa, GC; Tsai, LH; De Camilli, P (2001). “Amphiphysin 1 binds the cyclin-dependent kinase (cdk) 5 regulatory subunit p35 and is phosphorylated by cdk5 and cdc2”. J. Biol. Chem. 276 (11): 8104—10. DOI:10.1074/jbc.M008932200. PMID 11113134.
  • Leventis Peter, Chow Brenda; Stewart, Bryan A.; Iyengar, Balaji; Campos, Ana Regina; Boulianne, Gabrielle L. (2001). “Drosophila Amphiphysin is a post-synaptic protein required for normal locomotion but not endocytosis”. Traffic. 2 (11): 839—50. DOI:10.1034/j.1600-0854.2001.21113.x. PMID 11733051. Не хватает |last2= в Authors list (справка на английском)
  • Zhang Bing; Zelhof, Andrew C. (2002). “Amphiphysins: raising the BAR for synaptic vesicle recycling and membrane dynamics”. Traffic. 3 (7): 452—60. DOI:10.1034/j.1600-0854.2002.30702.x. PMID 12047553. Review.
  • Zelhof AC; Bao, H; Hardy, RW; Razzaq, A; Zhang, B; Doe, CQ (2001). “Drosophila Amphiphysin is implicated in protein localization and membrane morphogenesis but not in synaptic vesicle endocytosis”. Development. 128 (24): 5005—15. PMID 11748137.
  • Mathew D, Popescu A, Budnik V (2003). “Drosophila amphiphysin functions during synaptic Fasciclin II membrane cycling”. J Neurosci. 23 (33): 10710—6. PMID 14627656.

Примечания

Это заготовка статьи об органическом веществе. Вы можете помочь проекту, дополнив её.

Данная страница на сайте WikiSort.ru содержит текст со страницы сайта "Википедия".

Если Вы хотите её отредактировать, то можете сделать это на странице редактирования в Википедии.

Если сделанные Вами правки не будут кем-нибудь удалены, то через несколько дней они появятся на сайте WikiSort.ru .



Текст в блоке "Читать" взят с сайта "Википедия" и доступен по лицензии Creative Commons Attribution-ShareAlike; в отдельных случаях могут действовать дополнительные условия.

Другой контент может иметь иную лицензию. Перед использованием материалов сайта WikiSort.ru внимательно изучите правила лицензирования конкретных элементов наполнения сайта.

2019-2025
WikiSort.ru - проект по пересортировке и дополнению контента Википедии