Ретинобластомоподобный 1 (P107), также известный как RBL1, — белок, кодируемый у человека геномRBL1[1][2].
Функция
Белок, кодируемый этим геном подобен в последовательности и, возможно, действию продукта гена ретинобластомы 1 (RB1). Продукт гена RB1 — белок супрессора опухоли, по-видимому, участвует в клеточном цикле регулирования, так как фосфорилируется при фазовом переходе с S до М, а дефосфорилируется в фазе G1 клеточного цикла. Как белок RB1, так и продукт этого гена могут образовывать комплекс с аденовирусом белка E1A и большим Т-антигеном SV40, причем, с большим Т-антигеном SV40 связывается только нефосфорилированная форма каждого белка. Кроме того, оба белка могут ингибировать транскрипцию генов клеточного цикла, содержащих сайты связывания E2F в их промоторах. Из-за сходства последовательности и биохимического сходства с белком RB1, считается, что белок, кодируемый этим геном, также может быть супрессором опухоли. Были найдены для этого гена два варианта транскриптов, кодирующих различные изоформы[1].
↑ Fusco, C; Reymond A; Zervos A S (August 1998). “Molecular cloning and characterization of a novel retinoblastoma-binding protein”. Genomics. UNITED STATES. 51 (3): 351—8. DOI:10.1006/geno.1998.5368. ISSN0888-7543. PMID9721205.
1 2 Rual, Jean-François; Venkatesan Kavitha, Hao Tong, Hirozane-Kishikawa Tomoko, Dricot Amélie, Li Ning, Berriz Gabriel F, Gibbons Francis D, Dreze Matija, Ayivi-Guedehoussou Nono, Klitgord Niels, Simon Christophe, Boxem Mike, Milstein Stuart, Rosenberg Jennifer, Goldberg Debra S, Zhang Lan V, Wong Sharyl L, Franklin Giovanni, Li Siming, Albala Joanna S, Lim Janghoo, Fraughton Carlene, Llamosas Estelle, Cevik Sebiha, Bex Camille, Lamesch Philippe, Sikorski Robert S, Vandenhaute Jean, Zoghbi Huda Y, Smolyar Alex, Bosak Stephanie, Sequerra Reynaldo, Doucette-Stamm Lynn, Cusick Michael E, Hill David E, Roth Frederick P, Vidal Marc (October 2005). “Towards a proteome-scale map of the human protein-protein interaction network”. Nature. 437 (7062): 1173—8. DOI:10.1038/nature04209. PMID16189514.Используется устаревший параметр |coauthors= (справка)
↑ Fan, S; Yuan R; Ma Y X; Xiong J; Meng Q; Erdos M; Zhao J N; Goldberg I D; Pestell R G; Rosen E M (August 2001). “Disruption of BRCA1 LXCXE motif alters BRCA1 functional activity and regulation of RB family but not RB protein binding”. Oncogene. England. 20 (35): 4827—41. DOI:10.1038/sj.onc.1204666. ISSN0950-9232. PMID11521194.
1 2 Joaquin, Manel; Bessa Maria; Saville Mark K; Watson Roger J (November 2002). “B-Myb overcomes a p107-mediated cell proliferation block by interacting with an N-terminal domain of p107”. Oncogene. England. 21 (52): 7923—32. DOI:10.1038/sj.onc.1206001. ISSN0950-9232. PMID12439743.
↑ Wang, S; Nath N; Adlam M; Chellappan S (June 1999). “Prohibitin, a potential tumor suppressor, interacts with RB and regulates E2F function”. Oncogene. ENGLAND. 18 (23): 3501—10. DOI:10.1038/sj.onc.1202684. ISSN0950-9232. PMID10376528.
↑ Joaquin, Manel; Watson Roger J (November 2003). “The cell cycle-regulated B-Myb transcription factor overcomes cyclin-dependent kinase inhibitory activity of p57(KIP2) by interacting with its cyclin-binding domain”. J. Biol. Chem. United States. 278 (45): 44255—64. DOI:10.1074/jbc.M308953200. ISSN0021-9258. PMID12947099.
↑ Chen, Chang-Rung; Kang Yibin; Siegel Peter M; Massagué Joan (July 2002). “E2F4/5 and p107 as Smad cofactors linking the TGFbeta receptor to c-myc repression”. Cell. United States. 110 (1): 19—32. DOI:10.1016/S0092-8674(02)00801-2. ISSN0092-8674. PMID12150994.
Литература
Faha B, Ewen ME, Tsai LH; et al. (1992). “Interaction between human cyclin A and adenovirus E1A-associated p107 protein”. Science. 255 (5040): 87—90. DOI:10.1126/science.1532458. PMID1532458.
Ewen ME, Xing YG, Lawrence JB, Livingston DM (1991). “Molecular cloning, chromosomal mapping, and expression of the cDNA for p107, a retinoblastoma gene product-related protein”. Cell. 66 (6): 1155—64. DOI:10.1016/0092-8674(91)90038-Z. PMID1833063.
Ginsberg D, Vairo G, Chittenden T; et al. (1994). “E2F-4, a new member of the E2F transcription factor family, interacts with p107”. Genes Dev. 8 (22): 2665—79. DOI:10.1101/gad.8.22.2665. PMID7958924.
Beijersbergen RL, Kerkhoven RM, Zhu L; et al. (1994). “E2F-4, a new member of the E2F gene family, has oncogenic activity and associates with p107 in vivo”. Genes Dev. 8 (22): 2680—90. DOI:10.1101/gad.8.22.2680. PMID7958925.
Zhu L, van den Heuvel S, Helin K; et al. (1993). “Inhibition of cell proliferation by p107, a relative of the retinoblastoma protein”. Genes Dev. 7 (7A): 1111—25. DOI:10.1101/gad.7.7a.1111. PMID8319904.
Woitach JT, Zhang M, Niu CH, Thorgeirsson SS (1998). “A retinoblastoma-binding protein that affects cell-cycle control and confers transforming ability”. Nat. Genet. 19 (4): 371—4. DOI:10.1038/1258. PMID9697699.
Другой контент может иметь иную лицензию. Перед использованием материалов сайта WikiSort.ru внимательно изучите правила лицензирования конкретных элементов наполнения сайта.
2019-2025 WikiSort.ru - проект по пересортировке и дополнению контента Википедии