WikiSort.ru - Не сортированное

Ретинобластомоподобный 1
Доступные структуры
PDB	Поиск ортологов: PDBe, RCSB
Список идентификаторов PDB
	1H28
Идентификаторы
Символ	RBL1 ; CP107; PRB1; p107
Внешние ID	OMIM: 116957 MGI: 103300 HomoloGene: 2172 GeneCards: RBL1 Gene
Генная онтология
Функция	• protein binding; • transcription factor binding;
Компонент клетки	• nucleus; • nucleoplasm; • transcription factor complex; • nucleolus;
Биологический процесс	• negative regulation of transcription from RNA polymerase II promoter; • mitotic cell cycle; • transcription, DNA-templated; • transcription initiation from RNA polymerase II promoter; • transforming growth factor beta receptor signaling pathway; • gene expression; • viral process; • chromatin modification; • regulation of lipid kinase activity; • positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter; • regulation of cell cycle;
	Источники: Amigo / QuickGO
Профиль экспрессии РНК
	Больше информации
Ортологи
	Шаблон: просмотр • обсуждение • править

ПОИСК ПО САЙТУ | о проекте

Ретинобластомоподобный 1 (P107), также известный как RBL1, — белок, кодируемый у человека геном RBL1^[1]^[2].

Функция

Белок, кодируемый этим геном подобен в последовательности и, возможно, действию продукта гена ретинобластомы 1 (RB1). Продукт гена RB1 — белок супрессора опухоли, по-видимому, участвует в клеточном цикле регулирования, так как фосфорилируется при фазовом переходе с S до М, а дефосфорилируется в фазе G1 клеточного цикла. Как белок RB1, так и продукт этого гена могут образовывать комплекс с аденовирусом белка E1A и большим Т-антигеном SV40, причем, с большим Т-антигеном SV40 связывается только нефосфорилированная форма каждого белка. Кроме того, оба белка могут ингибировать транскрипцию генов клеточного цикла, содержащих сайты связывания E2F в их промоторах. Из-за сходства последовательности и биохимического сходства с белком RB1, считается, что белок, кодируемый этим геном, также может быть супрессором опухоли. Были найдены для этого гена два варианта транскриптов, кодирующих различные изоформы^[1].

Взаимодействия

Ретинобластомоподобный белок 1, как было выявлено, взаимодействуют с HDAC1^[3]^[4], RBBP8^[5]^[6], E2F1^[7], циклинозависимой киназой 2^[8]^[9], BEGAIN^[6], BRF1^[10], BRCA1^[11], Циклином A2^[7]^[12], прохибитином^[13], MYBL2^[12]^[14] и Матери против декапентаплегического гомолога 3^[15].

Примечания

1 2 Entrez Gene: RBL1 retinoblastoma-like 1 (p107) (неопр.).
↑ Ewen ME, Xing YG, Lawrence JB, Livingston DM (September 1991). “Molecular cloning, chromosomal mapping, and expression of the cDNA for p107, a retinoblastoma gene product-related protein”. Cell. 66 (6): 1155—64. DOI:10.1016/0092-8674(91)90038-Z. PMID 1833063.
↑ Lai, A; Lee J M; Yang W M; DeCaprio J A; Kaelin W G; Seto E; Branton P E (October 1999). “RBP1 recruits both histone deacetylase-dependent and -independent repression activities to retinoblastoma family proteins”. Mol. Cell. Biol. UNITED STATES. 19 (10): 6632—41. ISSN 0270-7306. PMC 84642. PMID 10490602.
↑ Ferreira, R; Magnaghi-Jaulin L; Robin P; Harel-Bellan A; Trouche D (September 1998). “The three members of the pocket proteins family share the ability to repress E2F activity through recruitment of a histone deacetylase”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. UNITED STATES. 95 (18): 10493—8. DOI:10.1073/pnas.95.18.10493. ISSN 0027-8424. PMC 27922. PMID 9724731.
↑ Fusco, C; Reymond A; Zervos A S (August 1998). “Molecular cloning and characterization of a novel retinoblastoma-binding protein”. Genomics. UNITED STATES. 51 (3): 351—8. DOI:10.1006/geno.1998.5368. ISSN 0888-7543. PMID 9721205.
1 2 Rual, Jean-François; Venkatesan Kavitha, Hao Tong, Hirozane-Kishikawa Tomoko, Dricot Amélie, Li Ning, Berriz Gabriel F, Gibbons Francis D, Dreze Matija, Ayivi-Guedehoussou Nono, Klitgord Niels, Simon Christophe, Boxem Mike, Milstein Stuart, Rosenberg Jennifer, Goldberg Debra S, Zhang Lan V, Wong Sharyl L, Franklin Giovanni, Li Siming, Albala Joanna S, Lim Janghoo, Fraughton Carlene, Llamosas Estelle, Cevik Sebiha, Bex Camille, Lamesch Philippe, Sikorski Robert S, Vandenhaute Jean, Zoghbi Huda Y, Smolyar Alex, Bosak Stephanie, Sequerra Reynaldo, Doucette-Stamm Lynn, Cusick Michael E, Hill David E, Roth Frederick P, Vidal Marc (October 2005). “Towards a proteome-scale map of the human protein-protein interaction network”. Nature. 437 (7062): 1173—8. DOI:10.1038/nature04209. PMID 16189514. Используется устаревший параметр |coauthors= (справка)
1 2 Dyson, N; Dembski M; Fattaey A; Ngwu C; Ewen M; Helin K (Dec 1993). “Analysis of p107-associated proteins: p107 associates with a form of E2F that differs from pRB-associated E2F-1”. J. Virol. UNITED STATES. 67 (12): 7641—7. ISSN 0022-538X. PMC 238233. PMID 8230483.
↑ Shanahan, F; Seghezzi W; Parry D; Mahony D; Lees E (February 1999). “Cyclin E associates with BAF155 and BRG1, components of the mammalian SWI-SNF complex, and alters the ability of BRG1 to induce growth arrest”. Mol. Cell. Biol. UNITED STATES. 19 (2): 1460—9. ISSN 0270-7306. PMC 116074. PMID 9891079.
↑ Leng, Xiaohong; Noble Martin; Adams Peter D; Qin Jun; Harper J Wade (April 2002). “Reversal of growth suppression by p107 via direct phosphorylation by cyclin D1/cyclin-dependent kinase 4”. Mol. Cell. Biol. United States. 22 (7): 2242—54. DOI:10.1128/MCB.22.7.2242-2254.2002. ISSN 0270-7306. PMC 133692. PMID 11884610.
↑ Sutcliffe, J E; Cairns C A; McLees A; Allison S J; Tosh K; White R J (June 1999). “RNA polymerase III transcription factor IIIB is a target for repression by pocket proteins p107 and p130”. Mol. Cell. Biol. UNITED STATES. 19 (6): 4255—61. ISSN 0270-7306. PMC 104385. PMID 10330166.
↑ Fan, S; Yuan R; Ma Y X; Xiong J; Meng Q; Erdos M; Zhao J N; Goldberg I D; Pestell R G; Rosen E M (August 2001). “Disruption of BRCA1 LXCXE motif alters BRCA1 functional activity and regulation of RB family but not RB protein binding”. Oncogene. England. 20 (35): 4827—41. DOI:10.1038/sj.onc.1204666. ISSN 0950-9232. PMID 11521194.
1 2 Joaquin, Manel; Bessa Maria; Saville Mark K; Watson Roger J (November 2002). “B-Myb overcomes a p107-mediated cell proliferation block by interacting with an N-terminal domain of p107”. Oncogene. England. 21 (52): 7923—32. DOI:10.1038/sj.onc.1206001. ISSN 0950-9232. PMID 12439743.
↑ Wang, S; Nath N; Adlam M; Chellappan S (June 1999). “Prohibitin, a potential tumor suppressor, interacts with RB and regulates E2F function”. Oncogene. ENGLAND. 18 (23): 3501—10. DOI:10.1038/sj.onc.1202684. ISSN 0950-9232. PMID 10376528.
↑ Joaquin, Manel; Watson Roger J (November 2003). “The cell cycle-regulated B-Myb transcription factor overcomes cyclin-dependent kinase inhibitory activity of p57(KIP2) by interacting with its cyclin-binding domain”. J. Biol. Chem. United States. 278 (45): 44255—64. DOI:10.1074/jbc.M308953200. ISSN 0021-9258. PMID 12947099.
↑ Chen, Chang-Rung; Kang Yibin; Siegel Peter M; Massagué Joan (July 2002). “E2F4/5 and p107 as Smad cofactors linking the TGFbeta receptor to c-myc repression”. Cell. United States. 110 (1): 19—32. DOI:10.1016/S0092-8674(02)00801-2. ISSN 0092-8674. PMID 12150994.

Литература

Faha B, Ewen ME, Tsai LH; et al. (1992). “Interaction between human cyclin A and adenovirus E1A-associated p107 protein”. Science. 255 (5040): 87—90. DOI:10.1126/science.1532458. PMID 1532458.
Ewen ME, Xing YG, Lawrence JB, Livingston DM (1991). “Molecular cloning, chromosomal mapping, and expression of the cDNA for p107, a retinoblastoma gene product-related protein”. Cell. 66 (6): 1155—64. DOI:10.1016/0092-8674(91)90038-Z. PMID 1833063.
Datta PK, Raychaudhuri P, Bagchi S (1995). “Association of p107 with Sp1: genetically separable regions of p107 are involved in regulation of E2F- and Sp1-dependent transcription”. Mol. Cell. Biol. 15 (10): 5444—52. PMC 230794. PMID 7565695.
Zhu L, Zhu L, Xie E, Chang LS (1995). “Differential roles of two tandem E2F sites in repression of the human p107 promoter by retinoblastoma and p107 proteins”. Mol. Cell. Biol. 15 (7): 3552—62. PMC 230592. PMID 7791762.
Sardet C, Vidal M, Cobrinik D; et al. (1995). “E2F-4 and E2F-5, two members of the E2F family, are expressed in the early phases of the cell cycle”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 92 (6): 2403—7. DOI:10.1073/pnas.92.6.2403. PMC 42492. PMID 7892279.
Kim YW, Otterson GA, Kratzke RA; et al. (1994). “Differential specificity for binding of retinoblastoma binding protein 2 to RB, p107, and TATA-binding protein”. Mol. Cell. Biol. 14 (11): 7256—64. PMC 359260. PMID 7935440.
Ginsberg D, Vairo G, Chittenden T; et al. (1994). “E2F-4, a new member of the E2F transcription factor family, interacts with p107”. Genes Dev. 8 (22): 2665—79. DOI:10.1101/gad.8.22.2665. PMID 7958924.
Beijersbergen RL, Kerkhoven RM, Zhu L; et al. (1994). “E2F-4, a new member of the E2F gene family, has oncogenic activity and associates with p107 in vivo”. Genes Dev. 8 (22): 2680—90. DOI:10.1101/gad.8.22.2680. PMID 7958925.
Beijersbergen RL, Hijmans EM, Zhu L, Bernards R (1994). “Interaction of c-Myc with the pRb-related protein p107 results in inhibition of c-Myc-mediated transactivation”. EMBO J. 13 (17): 4080—6. PMC 395329. PMID 8076603.
Dyson N, Dembski M, Fattaey A; et al. (1993). “Analysis of p107-associated proteins: p107 associates with a form of E2F that differs from pRB-associated E2F-1”. J. Virol. 67 (12): 7641—7. PMC 238233. PMID 8230483.
Zhu L, van den Heuvel S, Helin K; et al. (1993). “Inhibition of cell proliferation by p107, a relative of the retinoblastoma protein”. Genes Dev. 7 (7A): 1111—25. DOI:10.1101/gad.7.7a.1111. PMID 8319904.
Ikeda MA, Jakoi L, Nevins JR (1996). “A unique role for the Rb protein in controlling E2F accumulation during cell growth and differentiation”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 93 (8): 3215—20. DOI:10.1073/pnas.93.8.3215. PMC 39585. PMID 8622916.
Xiao ZX, Ginsberg D, Ewen M, Livingston DM (1996). “Regulation of the retinoblastoma protein-related protein p107 by G1 cyclin-associated kinases”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 93 (10): 4633—7. DOI:10.1073/pnas.93.10.4633. PMC 39330. PMID 8643455.
Vidal M, Brachmann RK, Fattaey A; et al. (1996). “Reverse two-hybrid and one-hybrid systems to detect dissociation of protein-protein and DNA-protein interactions”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 93 (19): 10315—20. DOI:10.1073/pnas.93.19.10315. PMC 38381. PMID 8816797.
Shao Z, Siegert JL, Ruppert S, Robbins PD (1997). “Rb interacts with TAF(II)250/TFIID through multiple domains”. Oncogene. 15 (4): 385—92. DOI:10.1038/sj.onc.1201204. PMID 9242374.
Verona R, Moberg K, Estes S; et al. (1997). “E2F activity is regulated by cell cycle-dependent changes in subcellular localization”. Mol. Cell. Biol. 17 (12): 7268—82. PMC 232584. PMID 9372959.
Trimarchi JM, Fairchild B, Verona R; et al. (1998). “E2F-6, a member of the E2F family that can behave as a transcriptional repressor”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 95 (6): 2850—5. DOI:10.1073/pnas.95.6.2850. PMC 19658. PMID 9501179.
Sterner JM, Dew-Knight S, Musahl C; et al. (1998). “Negative regulation of DNA replication by the retinoblastoma protein is mediated by its association with MCM7”. Mol. Cell. Biol. 18 (5): 2748—57. PMC 110654. PMID 9566894.
Woitach JT, Zhang M, Niu CH, Thorgeirsson SS (1998). “A retinoblastoma-binding protein that affects cell-cycle control and confers transforming ability”. Nat. Genet. 19 (4): 371—4. DOI:10.1038/1258. PMID 9697699.
Veal E, Eisenstein M, Tseng ZH, Gill G (1998). “A cellular repressor of E1A-stimulated genes that inhibits activation by E2F”. Mol. Cell. Biol. 18 (9): 5032—41. PMC 109088. PMID 9710587.

Данная страница на сайте WikiSort.ru содержит текст со страницы сайта "Википедия".

Если Вы хотите её отредактировать, то можете сделать это на странице редактирования в Википедии.

Если сделанные Вами правки не будут кем-нибудь удалены, то через несколько дней они появятся на сайте WikiSort.ru .

Текст в блоке "Читать" взят с сайта "Википедия" и доступен по лицензии Creative Commons Attribution-ShareAlike; в отдельных случаях могут действовать дополнительные условия.

Другой контент может иметь иную лицензию. Перед использованием материалов сайта WikiSort.ru внимательно изучите правила лицензирования конкретных элементов наполнения сайта.

2019-2024
WikiSort.ru - проект по пересортировке и дополнению контента Википедии

[entrez-1] 1 2 Entrez Gene: RBL1 retinoblastoma-like 1 (p107) (неопр.).

[pmid1833063-2] Ewen ME, Xing YG, Lawrence JB, Livingston DM (September 1991). “Molecular cloning, chromosomal mapping, and expression of the cDNA for p107, a retinoblastoma gene product-related protein”. Cell. 66 (6): 1155—64. DOI:10.1016/0092-8674(91)90038-Z. PMID 1833063.

[pmid10490602-3] Lai, A; Lee J M; Yang W M; DeCaprio J A; Kaelin W G; Seto E; Branton P E (October 1999). “RBP1 recruits both histone deacetylase-dependent and -independent repression activities to retinoblastoma family proteins”. Mol. Cell. Biol. UNITED STATES. 19 (10): 6632—41. ISSN 0270-7306. PMC 84642. PMID 10490602.

[pmid9724731-4] Ferreira, R; Magnaghi-Jaulin L; Robin P; Harel-Bellan A; Trouche D (September 1998). “The three members of the pocket proteins family share the ability to repress E2F activity through recruitment of a histone deacetylase”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. UNITED STATES. 95 (18): 10493—8. DOI:10.1073/pnas.95.18.10493. ISSN 0027-8424. PMC 27922. PMID 9724731.

[pmid9721205-5] Fusco, C; Reymond A; Zervos A S (August 1998). “Molecular cloning and characterization of a novel retinoblastoma-binding protein”. Genomics. UNITED STATES. 51 (3): 351—8. DOI:10.1006/geno.1998.5368. ISSN 0888-7543. PMID 9721205.

[pmid16189514-6] 1 2 Rual, Jean-François; Venkatesan Kavitha, Hao Tong, Hirozane-Kishikawa Tomoko, Dricot Amélie, Li Ning, Berriz Gabriel F, Gibbons Francis D, Dreze Matija, Ayivi-Guedehoussou Nono, Klitgord Niels, Simon Christophe, Boxem Mike, Milstein Stuart, Rosenberg Jennifer, Goldberg Debra S, Zhang Lan V, Wong Sharyl L, Franklin Giovanni, Li Siming, Albala Joanna S, Lim Janghoo, Fraughton Carlene, Llamosas Estelle, Cevik Sebiha, Bex Camille, Lamesch Philippe, Sikorski Robert S, Vandenhaute Jean, Zoghbi Huda Y, Smolyar Alex, Bosak Stephanie, Sequerra Reynaldo, Doucette-Stamm Lynn, Cusick Michael E, Hill David E, Roth Frederick P, Vidal Marc (October 2005). “Towards a proteome-scale map of the human protein-protein interaction network”. Nature. 437 (7062): 1173—8. DOI:10.1038/nature04209. PMID 16189514. Используется устаревший параметр |coauthors= (справка)

[pmid8230483-7] 1 2 Dyson, N; Dembski M; Fattaey A; Ngwu C; Ewen M; Helin K (Dec 1993). “Analysis of p107-associated proteins: p107 associates with a form of E2F that differs from pRB-associated E2F-1”. J. Virol. UNITED STATES. 67 (12): 7641—7. ISSN 0022-538X. PMC 238233. PMID 8230483.

[pmid9891079-8] Shanahan, F; Seghezzi W; Parry D; Mahony D; Lees E (February 1999). “Cyclin E associates with BAF155 and BRG1, components of the mammalian SWI-SNF complex, and alters the ability of BRG1 to induce growth arrest”. Mol. Cell. Biol. UNITED STATES. 19 (2): 1460—9. ISSN 0270-7306. PMC 116074. PMID 9891079.

[pmid11884610-9] Leng, Xiaohong; Noble Martin; Adams Peter D; Qin Jun; Harper J Wade (April 2002). “Reversal of growth suppression by p107 via direct phosphorylation by cyclin D1/cyclin-dependent kinase 4”. Mol. Cell. Biol. United States. 22 (7): 2242—54. DOI:10.1128/MCB.22.7.2242-2254.2002. ISSN 0270-7306. PMC 133692. PMID 11884610.

[pmid10330166-10] Sutcliffe, J E; Cairns C A; McLees A; Allison S J; Tosh K; White R J (June 1999). “RNA polymerase III transcription factor IIIB is a target for repression by pocket proteins p107 and p130”. Mol. Cell. Biol. UNITED STATES. 19 (6): 4255—61. ISSN 0270-7306. PMC 104385. PMID 10330166.

[pmid11521194-11] Fan, S; Yuan R; Ma Y X; Xiong J; Meng Q; Erdos M; Zhao J N; Goldberg I D; Pestell R G; Rosen E M (August 2001). “Disruption of BRCA1 LXCXE motif alters BRCA1 functional activity and regulation of RB family but not RB protein binding”. Oncogene. England. 20 (35): 4827—41. DOI:10.1038/sj.onc.1204666. ISSN 0950-9232. PMID 11521194.

[pmid12439743-12] 1 2 Joaquin, Manel; Bessa Maria; Saville Mark K; Watson Roger J (November 2002). “B-Myb overcomes a p107-mediated cell proliferation block by interacting with an N-terminal domain of p107”. Oncogene. England. 21 (52): 7923—32. DOI:10.1038/sj.onc.1206001. ISSN 0950-9232. PMID 12439743.

[pmid10376528-13] Wang, S; Nath N; Adlam M; Chellappan S (June 1999). “Prohibitin, a potential tumor suppressor, interacts with RB and regulates E2F function”. Oncogene. ENGLAND. 18 (23): 3501—10. DOI:10.1038/sj.onc.1202684. ISSN 0950-9232. PMID 10376528.

[pmid12947099-14] Joaquin, Manel; Watson Roger J (November 2003). “The cell cycle-regulated B-Myb transcription factor overcomes cyclin-dependent kinase inhibitory activity of p57(KIP2) by interacting with its cyclin-binding domain”. J. Biol. Chem. United States. 278 (45): 44255—64. DOI:10.1074/jbc.M308953200. ISSN 0021-9258. PMID 12947099.

[pmid12150994-15] Chen, Chang-Rung; Kang Yibin; Siegel Peter M; Massagué Joan (July 2002). “E2F4/5 and p107 as Smad cofactors linking the TGFbeta receptor to c-myc repression”. Cell. United States. 110 (1): 19—32. DOI:10.1016/S0092-8674(02)00801-2. ISSN 0092-8674. PMID 12150994.