WikiSort.ru - Не сортированное

ПОИСК ПО САЙТУ | о проекте

Cry-токсины (от crystal toxins; δ-эндотоксины, BT-токсины) — белковые токсины, продуцируемые бактерией Bacillus thuringiensis.

Разнообразие и специфичность

Bacillus thuringiensis — широко распространённая аэробная грам-положительная бактерия, способная к спорообразованию. В ходе споруляции этот микроорганизм формирует кристаллические включения, образованные специфическими для данного вида белковыми токсинами (т. н. Cry-белками). Кристаллы имеют бипирамидальную, кубическую или округлую форму и расположены в спорангии на противоположном по отношению к споре конце клетки. В настоящее время известно более 60 подвидов Bacillus thuringiensis, каждый из которых продуцирует токсины, обладающие энтомоцидным эффектом по отношению к разным группам класса Insecta (Насекомые). Известны токсины, с высокой специфичностью убивающие отдельных представителей отрядов Lepidoptera (Чешуекрылые) (семейства Cry1 и Cry9), Coleoptera (Жесткокрылые) (семейство Cry3) и Diptera (Двукрылые) (семейства Cry4 и Cry11) на стадии личинки. Эндотоксины Cry2 обладают двойной специфичностью — для Lepidoptera и Diptera.[1][2]

Структура

Схематическое изображение молекулы истинного токсина Cry1Aa

Большинство энтомоцидных белков имеют молекулярную массу 130—145 kDa (представители семейств Cry1, Cry4, Cry9 и др.). Попадая в кишечник насекомых, они подвергаются действию присутствующих там протеиназ, образуя устойчивые к дальнейшему протеолизу фрагменты по 60-70 kDa — так называемые «истинные токсины». Для этих белков показана чётко выраженная доменная структура. С-концевой район достаточно консервативен среди разных классов энтомоцидных белков. При протеолизе он легко деградирует путём отщепления небольших фрагментов с молекулярной массой 15-35 kDa, в свою очередь быстро подвергающихся дальнейшему гидролизу. N-концевой район (соответствующий «истинному токсину») относительно устойчив к протеолизу и гораздо более вариабелен у разных белков, нежели С-концевой район. Таким образом, исходные 130—145 kDa белки представляют собой протоксины, нуждающиеся в активации протеиназами кишечного сока насекомых. Группа токсинов, к которой принадлежат представители семейств Cry2, Cry3, Cry10 и Cry11, включает в себя белки с молекулярной массой 60-70 kDa. По первичной структуре они напоминают N-концевые участки («истинные токсины») 130—145 kDa белков. Несмотря на то, что идентичность этих белков по аминокислотной последовательности составляет лишь около 30 %, их третичные структуры сходны. Cry-токсины — глобулярные белки, образованные тремя хорошо различимыми доменами. Домен I имеет полностью α-спиральную структуру. Домен II состоит из трёх антипараллельных β- слоёв и двух коротких α- спиралей. Домен III представляет собой β-сэндвич из двух антипараллельных β-слоёв. [3][4][5][6]

Механизм действия

При попадании в кишечник насекомого белковый кристалл растворяется в щелочной среде кишечного сока (рН 9.5-10.5); растворённые протоксины активируются протеолитическими трипсино- и химотрипсиноподобными ферментами кишечника насекомых до «истинных токсинов». Таким образом, белки кристаллов являются протоксинами, для их перехода в токсичную форму необходимо воздействие пищеварительного сока животного — хозяина. Следующей стадией токсического воздействия является связывание «истинного токсина» с аффинным к нему белком (рецептором), экспонированным на поверхности апикальных мембран эпителиальных клеток кишечника. На этом этапе связывание токсина с рецептором является обратимым. Связывание с рецептором вызывает существенные конформационные изменения в молекуле токсина, после которых альфа-спирали его N-концевого домена образуют в клеточной мембране пору или ионный канал, что приводит к гибели клеток от потери гомеостаза. После разрушения кишечного эпителия бактериальные клетки попадают в богатую питательным веществами гемолимфу насекомого, где и размножаются.[7][8]

Практическое применение

Cry-токсины широко применяются в сельском хозяйстве в качестве инсектицидов. С 1940-1950-х годов применяется распыление спор бактерии Bacillus thuringiensis, продуцирующей в том числе данные токсины[9]. В настоящее время иногда считается альтернативой синтетическим инсектицидам.

Создаются и выращиваются с 1995 года генетически модифицированные сорта культурных растений, синтезирующие Cry-токсины в собственных тканях — главным образом кукуруза, хлопок и картофель.[10]

Большое количество штаммов данного микроорганизма депонировано во Всероссийской коллекции промышленных микроорганизмов (ВКПМ) ГосНИИ Генетики и селекции промышленных микроорганизмов (ГосНИИ Генетика).

Примечания

  1. ↑ Höfte H., Whiteley H.R. Insecticidal crystal proteins of Bacillus thuringiensis. Microbiol Rev. 1989 June; 53(2): 242—255. PMID 2666844
  2. ↑ Bravo A.,Gill S., Soberón M. Mode of action of Bacillus thuringiensis Cry and Cyt toxins and their potential for insect control. Toxicon. 2007 March 15; 49(4): 423—435. PMID 17198720
  3. ↑ Grochulski P., L. Masson, S. Borisova, M. Pusztai-Carey, J.-L. Schwartz, R. Brousseau, M. Cygler, Bacillus thuringiensis Cry1Aa insecticidal toxin: crystal structure and channel formation, Journal of Molecular Biology, 1995, 254: 447—464.PMID 7490762
  4. ↑ Mohan M., Gujar G.T. Characterization and comparison of midgut proteases of Bacillus thuringiensis susceptible and resistant diamondback moth (Plutellidae: Lepidoptera), Journal of Invertebrate Pathology 2003 Jan;82(1):1-11. PMID 12581714
  5. ↑ Boonserm P., Davis P., Ellar D.J., Li J. Crystal structure of the mosquito-larvicidal toxin Cry4Ba and its biological implications. J. Mol. Biol. 2005 Apr 29;348(2):363-82. PMID 15811374
  6. ↑ Li J.D., Carroll J., Ellar D.J. Crystal structure of insecticidal delta-endotoxin from Bacillus thuringiensis at 2.5 A resolution. Nature. 1991 Oct 31;353(6347):815-21. PMID 1658659
  7. ↑ Hofmann C., P. Luthy, R. Hutter, V. Pliska, Binding of the delta-endotoxin from Bacillus thuringiensis to brush-border membrane membrane vesicles of the cabbage butterfly (Pieris brassicae), 1988, European Journal of Biochemistry, 173: 85-91. PMID 2833394
  8. ↑ Masson L, Tabashnik BE, Liu YB, Brousseau R, Schwartz JL., Helix 4 of the Bacillus thuringiensis Cry1Aa toxin lines the lumen of the ion channel, Journal of Biological Chemistyry 1999 Nov 5;274(45):31996-2000 PMID 10542230
  9. ↑ Battlefields. Энтомологические войны // 18 января 2011 года. ТрВ № 70, c. 7
  10. ↑ Brookes G, Barfoot P. GM crops: the first ten years - global socio-economic and environmental impacts (PDF) (2006). Проверено 23 ноября 2008. Архивировано 19 октября 2012 года.

Ссылки

Данная страница на сайте WikiSort.ru содержит текст со страницы сайта "Википедия".

Если Вы хотите её отредактировать, то можете сделать это на странице редактирования в Википедии.

Если сделанные Вами правки не будут кем-нибудь удалены, то через несколько дней они появятся на сайте WikiSort.ru .



Текст в блоке "Читать" взят с сайта "Википедия" и доступен по лицензии Creative Commons Attribution-ShareAlike; в отдельных случаях могут действовать дополнительные условия.

Другой контент может иметь иную лицензию. Перед использованием материалов сайта WikiSort.ru внимательно изучите правила лицензирования конкретных элементов наполнения сайта.

2019-2024
WikiSort.ru - проект по пересортировке и дополнению контента Википедии