Галактозилгалактозилксилозилпротеин-3-бета-глюкуронозилтрансфераза типа 3 (англ.Galactosylgalactosylxylosylprotein 3-beta-glucuronosyltransferase 3; B3GAT3) — мембранный белок, фермент из семейства глюкуронозилтрансфераз, продукт гена человека B3GAT3[1][2]. Участвует в синтезе глюкозаминогликанов.
Функции
Белок гена B3GAT3 входит в семейство глюкуронозилтрансфераз. Ферменты этого семейства обладают высокой специфичностью по отношению к акцептору, они распознают невосстановляемые конечные группы сахаров и их аномерные связи. B3GAT3 катализирует реакцию переноса глюкуронила на последнем этапе биосинтеза протеогликанов и, таким образом, играет ключевую роль в образовании связи глюкозаминогликан-белок[2].
Тканевая локализация
Белок эскпрессирован с низкой степенью во всех тканях.
Структура
Продукт гена B3GAT3 состоит из 335 аминокислот, молекулярная масса 37,1 кДа. Активный центр содержит Mn2+. Гомодимер, соединённый дисульфидной связью. Взаимодействует с 2-фосфоксилозофосфатазой PXYLP1.
Примечания
↑ Kitagawa H, Tone Y, Tamura J, Neumann KW, Ogawa T, Oka S, Kawasaki T, Sugahara K (Apr 1998). “Molecular cloning and expression of glucuronyltransferase I involved in the biosynthesis of the glycosaminoglycan-protein linkage region of proteoglycans”. J Biol Chem. 273 (12): 6615—8. DOI:10.1074/jbc.273.12.6615. PMID9506957.
Rual JF, Venkatesan K, Hao T, et al. (2005). “Towards a proteome-scale map of the human protein-protein interaction network”. Nature. 437 (7062): 1173—8. DOI:10.1038/nature04209. PMID16189514.
Gulberti S, Lattard V, Fondeur M, et al. (2005). “Phosphorylation and sulfation of oligosaccharide substrates critically influence the activity of human beta1,4-galactosyltransferase 7 (GalT-I) and beta1,3-glucuronosyltransferase I (GlcAT-I) involved in the biosynthesis of the glycosaminoglycan-protein linkage region of proteoglycans”. J. Biol. Chem. 280 (2): 1417—25. DOI:10.1074/jbc.M411552200. PMID15522873.
Gulberti S, Fournel-Gigleux S, Mulliert G, et al. (2003). “The functional glycosyltransferase signature sequence of the human beta 1,3-glucuronosyltransferase is a XDD motif”. J. Biol. Chem. 278 (34): 32219—26. DOI:10.1074/jbc.M207899200. PMID12794088.
Pedersen LC, Tsuchida K, Kitagawa H, et al. (2000). “Heparan/chondroitin sulfate biosynthesis. Structure and mechanism of human glucuronyltransferase I”. J. Biol. Chem. 275 (44): 34580—5. DOI:10.1074/jbc.M007399200. PMID10946001.
Ouzzine M, Gulberti S, Netter P, et al. (2000). “Structure/function of the human Ga1beta1,3-glucuronosyltransferase. Dimerization and functional activity are mediated by two crucial cysteine residues”. J. Biol. Chem. 275 (36): 28254—60. DOI:10.1074/jbc.M002182200. PMID10842173.
Tone Y, Kitagawa H, Imiya K, et al. (1999). “Characterization of recombinant human glucuronyltransferase I involved in the biosynthesis of the glycosaminoglycan-protein linkage region of proteoglycans”. FEBS Lett. 459 (3): 415—20. DOI:10.1016/S0014-5793(99)01287-9. PMID10526176.
Другой контент может иметь иную лицензию. Перед использованием материалов сайта WikiSort.ru внимательно изучите правила лицензирования конкретных элементов наполнения сайта.
2019-2025 WikiSort.ru - проект по пересортировке и дополнению контента Википедии