WikiSort.ru - Не сортированное

ANK1
Структура анкирина 1
Обозначения
Символы	ANK1; SPH1
Entrez Gene	286
HGNC	492
OMIM	612641
RefSeq	NM_020475
UniProt	P16157
Другие данные
Локус	8-я хр. , 8p11.21

ANK1, анкирин 1, или эритроцитарный анкирин, (англ. ankyrin 1, erythrocytic; ankyrin-R) — адаптерный белок из семейства анкиринов, типовой представитель семейства, кодируется геном человека ANK1.

Структура

Белок состоит из 1880 аминокислот. Включает 23 анкириновых повтора, которые формируют структуру, напоминающую соленоид, и обеспечивают связывание ANK1 со спектрином, 2 домена ZU5, death-домен, связывающий анкирин с белками, участвующими в апоптозе, UPA домен и регуляторный домен. ^[1]

Функция

ANK1 является цитозольным белком, обеспечивает связь интегральных мембранных белков со спектрин-актиновым цитоскелетом клетки.

Тканевая специфичность

Анкирин 1 является прототипом всех представителей семейства. Был впервые обнаружен в эритроцитах. Кроме этого экспрессируется в мозге и мышцах.

В патологии

Мутации гена ANK1 ответственны за 50% случаев наследственного сфероцитоза, аутоиммунной гемолитической анемии, характеризующейся образованием сферических эритроцитов вместо нормальных двояковогнутых дискоидных клеток.

См. также

• Анкирины

Примечания

Библиография

• Bennett V, Baines AJ (2001). “Spectrin and ankyrin-based pathways: metazoan inventions for integrating cells into tissues”. Physiol. Rev. 81 (3): 1353—92. PMID 11427698.
• Bennett V (1979). “Immunoreactive forms of human erythrocyte ankyrin are present in diverse cells and tissues”. Nature. 281 (5732): 597—9. DOI:10.1038/281597a0. PMID 492324.
• Lambert S, Yu H, Prchal JT; et al. (1990). “cDNA sequence for human erythrocyte ankyrin”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 87 (5): 1730—4. DOI:10.1073/pnas.87.5.1730. PMC 53556. PMID 1689849.
• Fujimoto T, Lee K, Miwa S, Ogawa K (1991). “Immunocytochemical localization of fodrin and ankyrin in bovine chromaffin cells in vitro”. J. Histochem. Cytochem. 39 (11): 1485—93. PMID 1833445.
• Lux SE, John KM, Bennett V (1990). “Analysis of cDNA for human erythrocyte ankyrin indicates a repeated structure with homology to tissue-differentiation and cell-cycle control proteins”. Nature. 344 (6261): 36—42. DOI:10.1038/344036a0. PMID 2137557.
• Davis LH, Bennett V (1990). “Mapping the binding sites of human erythrocyte ankyrin for the anion exchanger and spectrin”. J. Biol. Chem. 265 (18): 10589—96. PMID 2141335.
• Korsgren C, Cohen CM (1988). “Associations of human erythrocyte band 4.2. Binding to ankyrin and to the cytoplasmic domain of band 3”. J. Biol. Chem. 263 (21): 10212—8. PMID 2968981.
• Cianci CD, Giorgi M, Morrow JS (1988). “Phosphorylation of ankyrin down-regulates its cooperative interaction with spectrin and protein 3”. J. Cell. Biochem. 37 (3): 301—15. DOI:10.1002/jcb.240370305. PMID 2970468.
• Steiner JP, Bennett V (1988). “Ankyrin-independent membrane protein-binding sites for brain and erythrocyte spectrin”. J. Biol. Chem. 263 (28): 14417—25. PMID 2971657.