WikiSort.ru - Не сортированное

ПОИСК ПО САЙТУ | о проекте
λ - репрессор бактериофага лямбда использует мотив «Спираль-поворот-спираль» (слева; зелёный) для связывания с ДНК (справа; синий и красный).

Спираль-поворот-спираль (от англ. Helix-Turn-Helix, HTH-мотив) — мотив в белках, способный взаимодействовать с ДНК. Он состоит из двух α-спиралей, соединенных короткой цепью аминокислот и входит в состав многих белков, регулирующих экспрессию генов. Не следует путать с доменом типа «спираль-петля-спираль» (англ. helix-loop-helix domain)[1].

Открытие

Мотив был обнаружен при анализе сходств в ряду генов, кодирующих белки-регулиры транскрипции фага лямбда и кишечной палочки: Cro, CAP и λ-репрессора, у которых были обнаружены 20-25 аминокислотных последовательностей, участвующих в узнавании ДНК[2][3][4][5].

Функции

Мотив спираль-поворот-спираль связывает ДНК. Узнавание и связывание обеспечивается двумя альфа-спиралями, одна из которых располагается в N-конце мотива, другая — в C-конце. В большинстве случаев, как, например, в репрессоре Cro, вторая спираль участвует в узнавании ДНК и часто называется «узнающая спираль». Она связывается с большой бороздкой ДНК через серию водородных связей и различных Ван-дер-ваальсово взаимодействие с экпонированными основаниями. Другая α-спираль стабилизирует взаимодействие между белком и ДНК, но не играют особенно важную роль в её узнавании[2] Обе спирали всегда имеют одинаковую ориентацию друг относительно друга[6].

Классификация

Был предпринят ряд попыток классифицировать мотивы на основании структуры и пространственной организации их спиралей[6][7][8]. Некоторые из основных типов описаны ниже.

  • Двухспиральный — является простейшим вариантом. A fragment of Engrailed homeodomain encompassing only the two helices and the turn was found to be an ultrafast independently folding protein domain[9].
  • Трёхспиральные. Примером белков, имеющих такой вариант домена, может служить активатор транскрипции Myb[10].
  • Четырёхспиральные. Имееют в своём составе дополнительную C-концевую альфа-спираль, по сравнению с трёхспиральным вариантом. К этому типу относится LuxR-type DNA-binding HTH domain, найденный в бактериальных транскрипционных факторах и HTH-мотивы репрессоров TetR[11]. также существуют версии с дополнительными спиралями[12].
  • Крылатый спираль-поворот-спираль. wHTH домен (англ. winged helix-turn-helix) — вариант, имеющий в своём составе 3 альфа-спирали и 3-4 бета-листа (англ. wing). Взаиморасположение спиралей и листов может быть вариабельным. В транскрипционном факторе ETC домен wHTH альфа-спирали и бета-листы располагаются в порядке α1-β1-β2-α2-α3-β3-β4, где третья альфа-спираль отвечает за узнавание ДНК[13][14].

См. также

Примечания

  1. ↑ Brennan RG, Matthews BW (1989). “The helix-turn-helix DNA binding motif”. J Biol Chem. 264 (4): 1903—6. PMID 2644244.
  2. 1 2 Matthews BW, Ohlendorf DH, Anderson WF, Takeda Y (1982). “Structure of the DNA-binding region of lac repressor inferred from its homology with cro repressor”. Proc Natl Acad Sci U S A. 79 (5): 1428—32. DOI:10.1073/pnas.79.5.1428. PMC 345986. PMID 6951187.
  3. ↑ Anderson WF, Ohlendorf DH, Takeda Y, Matthews BW (1981). “Structure of the cro repressor from bacteriophage lambda and its interaction with DNA”. Nature. 290 (5809): 754—8. DOI:10.1038/290754a0. PMID 6452580.
  4. ↑ McKay DB, Steitz TA (1981). “Structure of catabolite gene activator protein at 2.9 A resolution suggests binding to left-handed B-DNA”. Nature. 290 (5809): 744—9. DOI:10.1038/290744a0. PMID 6261152.
  5. ↑ Pabo CO, Lewis M (1982). “The operator-binding domain of lambda repressor: structure and DNA recognition”. Nature. 298 (5873): 443—7. DOI:10.1038/298443a0. PMID 7088190.
  6. 1 2 Wintjens R, Rooman M (1996). “Structural classification of HTH DNA-binding domains and protein-DNA interaction modes”. J Mol Biol. 262 (2): 294—313. DOI:10.1006/jmbi.1996.0514. PMID 8831795.
  7. ↑ Suzuki M, Brenner SE (1995). “Classification of multi-helical DNA-binding domains and application to predict the DBD structures of sigma factor, LysR, OmpR/PhoB, CENP-B, Rapl, and Xy1S/Ada/AraC”. FEBS Lett. 372 (2–3): 215—21. DOI:10.1016/0014-5793(95)00988-L. PMID 7556672.
  8. ↑ Aravind L, Anantharaman V, Balaji S, Babu MM, Iyer LM (2005). “The many faces of the helix-turn-helix domain: transcription regulation and beyond”. FEMS Microbiol Rev. 29 (2): 231—62. DOI:10.1016/j.femsre.2004.12.008. PMID 15808743.
  9. ↑ Religa TL, Johnson CM, Vu DM, Brewer SH, Dyer RB, Fersht AR (2007). “The helix-turn-helix motif as an ultrafast independently folding domain: the pathway of folding of Engrailed homeodomain”. Proc Natl Acad Sci U S A. 104 (22): 9272—9277. DOI:10.1073/pnas.0703434104. PMID 17517666.
  10. ↑ Ogata K, Hojo H, Aimoto S, Nakai T, Nakamura H, Sarai A; et al. (1992). “Solution structure of a DNA-binding unit of Myb: a helix-turn-helix-related motif with conserved tryptophans forming a hydrophobic core”. Proc Natl Acad Sci U S A. 89 (14): 6428—32. DOI:10.1073/pnas.89.14.6428. PMC 49514. PMID 1631139.
  11. ↑ Hinrichs W, Kisker C, Düvel M, Müller A, Tovar K, Hillen W; et al. (1994). “Structure of the Tet repressor-tetracycline complex and regulation of antibiotic resistance”. Science. 264 (5157): 418—20. DOI:10.1126/science.8153629. PMID 8153629.
  12. ↑ Iwahara J, Clubb RT (1999). “Solution structure of the DNA binding domain from Dead ringer, a sequence-specific AT-rich interaction domain (ARID)”. EMBO J. 18 (21): 6084—94. DOI:10.1093/emboj/18.21.6084. PMC 1171673. PMID 10545119.
  13. ↑ Donaldson LW, Petersen JM, Graves BJ, McIntosh LP (1996). “Solution structure of the ETS domain from murine Ets-1: a winged helix-turn-helix DNA binding motif”. EMBO J. 15 (1): 125—34. DOI:10.2210/pdb1etc/pdb. PMC 449924. PMID 8598195.
  14. ↑ Sharrocks AD, Brown AL, Ling Y, Yates PR (1997). “The ETS-domain transcription factor family”. Int. J. Biochem. Cell Biol. 29 (12): 1371—87. DOI:10.1016/S1357-2725(97)00086-1. PMID 9570133.

Данная страница на сайте WikiSort.ru содержит текст со страницы сайта "Википедия".

Если Вы хотите её отредактировать, то можете сделать это на странице редактирования в Википедии.

Если сделанные Вами правки не будут кем-нибудь удалены, то через несколько дней они появятся на сайте WikiSort.ru .



Текст в блоке "Читать" взят с сайта "Википедия" и доступен по лицензии Creative Commons Attribution-ShareAlike; в отдельных случаях могут действовать дополнительные условия.

Другой контент может иметь иную лицензию. Перед использованием материалов сайта WikiSort.ru внимательно изучите правила лицензирования конкретных элементов наполнения сайта.

2019-2025
WikiSort.ru - проект по пересортировке и дополнению контента Википедии