WikiSort.ru - Не сортированное

Гистондеацетилаза 9
Идентификаторы
Символ	HDAC9 ; HD7; HD7b; HD9; HDAC; HDAC7; HDAC7B; HDAC9B; HDAC9FL; HDRP; MITR
Внешние ID	OMIM: 606543 MGI: 1931221 HomoloGene: 128578 IUPHAR: ChEMBL: 4145 GeneCards: HDAC9 Gene
номер EC	3.5.1.98
Генная онтология
Функция	• transcription corepressor activity; • histone deacetylase activity; • protein kinase C binding; • protein binding; • transcription factor binding; • NAD-dependent histone deacetylase activity (H3-K14 specific); • protein deacetylase activity; • histone deacetylase binding; • metal ion binding; • NAD-dependent histone deacetylase activity (H3-K9 specific); • NAD-dependent histone deacetylase activity (H4-K16 specific); • repressing transcription factor binding; • NAD-dependent histone deacetylase activity (H3-K18 specific);
Компонент клетки	• histone deacetylase complex; • nucleus; • nucleoplasm; • transcription factor complex; • cytoplasm; • histone methyltransferase complex;
Биологический процесс	• negative regulation of transcription from RNA polymerase II promoter; • transcription, DNA-templated; • inflammatory response; • Notch signaling pathway; • heart development; • histone deacetylation; • B cell differentiation; • cellular response to insulin stimulus; • peptidyl-lysine deacetylation; • B cell activation; • negative regulation of transcription, DNA-templated; • regulation of skeletal muscle fiber development; • regulation of striated muscle cell differentiation; • histone H3 deacetylation; • histone H4 deacetylation; • positive regulation of cell migration involved in sprouting angiogenesis;
	Источники: Amigo / QuickGO
Ортологи
	Шаблон: просмотр • обсуждение • править

ПОИСК ПО САЙТУ | о проекте

Гистондеацетилаза 9 (англ. Histone deacetylase 9) — фермент, кодируемый у человека геном HDAC9^[1]^[2]^[3].

Функция

Гистоны играют важнейшую роль в регуляции транскрипции, клеточного цикла и процессов развития. Ацетилирование/деацетилирование гистонов изменяет структуру хромосом и влияет на доступ факторов транскрипции к ДНК. Белок, кодируемый этим геном имеет гомологию последовательности с членами семейства гистондезацетилазы. Этот ген ортологичен генам Xenopus и MITR мыши. Белку MITR недостаёт каталитического домена гистондезацетилазы. Он подавляет активность MEF2 посредством рекрутирования многокомпонентных корепрессорных комплексов, которые включают CtBP и HDAC(ы). Это кодируемый белок может играть роль в кроветворении. Несколько альтернативных вариантов сплайсинга были описаны для этого гена, но в полный мере характер некоторых из них не был определен^[3].

Взаимодействия

HDAC9, как было выявлено, взаимодействует с:

См также

Деацетилазы гистонов

Примечания

↑ Wang AH, Bertos NR, Vezmar M, Pelletier N, Crosato M, Heng HH, Th'ng J, Han J, Yang XJ (November 1999). “HDAC4, a human histone deacetylase related to yeast HDA1, is a transcriptional corepressor”. Mol Cell Biol. 19 (11): 7816—27. PMC 84849. PMID 10523670.
↑ Sparrow DB, Miska EA, Langley E, Reynaud-Deonauth S, Kotecha S, Towers N, Spohr G, Kouzarides T, Mohun TJ (November 1999). “MEF-2 function is modified by a novel co-repressor, MITR”. EMBO J. 18 (18): 5085—98. DOI:10.1093/emboj/18.18.5085. PMC 1171579. PMID 10487760.
1 2 Entrez Gene: HDAC9 histone deacetylase 9 (неопр.).
1 2 Zhang CL, McKinsey TA, Olson EN (October 2002). “Association of class II histone deacetylases with heterochromatin protein 1: potential role for histone methylation in control of muscle differentiation”. Mol. Cell. Biol. 22 (20): 7302–12. DOI:10.1128/mcb.22.20.7302-7312.2002. PMC 139799. PMID 12242305.
1 2 3 Petrie K, Guidez F, Howell L, Healy L, Waxman S, Greaves M, Zelent A (May 2003). “The histone deacetylase 9 gene encodes multiple protein isoforms”. J. Biol. Chem. 278 (18): 16059–72. DOI:10.1074/jbc.M212935200. PMID 12590135.
↑ Zhou X, Richon VM, Rifkind RA, Marks PA (February 2000). “Identification of a transcriptional repressor related to the noncatalytic domain of histone deacetylases 4 and 5”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 97 (3): 1056–61. DOI:10.1073/pnas.97.3.1056. PMC 15519. PMID 10655483.
↑ Miska EA, Karlsson C, Langley E, Nielsen SJ, Pines J, Kouzarides T (September 1999). “HDAC4 deacetylase associates with and represses the MEF2 transcription factor”. EMBO J. 18 (18): 5099–107. DOI:10.1093/emboj/18.18.5099. PMC 1171580. PMID 10487761.
↑ Lemercier C, Verdel A, Galloo B, Curtet S, Brocard MP, Khochbin S (May 2000). “mHDA1/HDAC5 histone deacetylase interacts with and represses MEF2A transcriptional activity”. J. Biol. Chem. 275 (20): 15594–9. DOI:10.1074/jbc.M908437199. PMID 10748098.
↑ Koipally J, Georgopoulos K (June 2002). “Ikaros-CtIP interactions do not require C-terminal binding protein and participate in a deacetylase-independent mode of repression”. J. Biol. Chem. 277 (26): 23143–9. DOI:10.1074/jbc.M202079200. PMID 11959865.

Литература

Marks PA, Richon VM, Rifkind RA (2000). “Histone deacetylase inhibitors: inducers of differentiation or apoptosis of transformed cells”. J. Natl. Cancer Inst. 92 (15): 1210—6. DOI:10.1093/jnci/92.15.1210. PMID 10922406.
Verdin E, Dequiedt F, Kasler HG (2003). “Class II histone deacetylases: versatile regulators”. Trends Genet. 19 (5): 286—93. DOI:10.1016/S0168-9525(03)00073-8. PMID 12711221.
“Toward a complete human genome sequence”. Genome Res. 8 (11): 1097—108. 1999. DOI:10.1101/gr.8.11.1097. PMID 9847074.
Nagase T, Ishikawa K, Suyama M, Kikuno R, Miyajima N, Tanaka A, Kotani H, Nomura N, Ohara O (1999). “Prediction of the coding sequences of unidentified human genes. XI. The complete sequences of 100 new cDNA clones from brain which code for large proteins in vitro”. DNA Res. 5 (5): 277—86. DOI:10.1093/dnares/5.5.277. PMID 9872452.
Miska EA, Karlsson C, Langley E, Nielsen SJ, Pines J, Kouzarides T (1999). “HDAC4 deacetylase associates with and represses the MEF2 transcription factor”. EMBO J. 18 (18): 5099—107. DOI:10.1093/emboj/18.18.5099. PMC 1171580. PMID 10487761.
Zhou X, Richon VM, Rifkind RA, Marks PA (2000). “Identification of a transcriptional repressor related to the noncatalytic domain of histone deacetylases 4 and 5”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 97 (3): 1056—61. DOI:10.1073/pnas.97.3.1056. PMC 15519. PMID 10655483.
Youn HD, Grozinger CM, Liu JO (2000). “Calcium regulates transcriptional repression of myocyte enhancer factor 2 by histone deacetylase 4”. J. Biol. Chem. 275 (29): 22563—7. DOI:10.1074/jbc.C000304200. PMID 10825153.
Zhang CL, McKinsey TA, Lu JR, Olson EN (2001). “Association of COOH-terminal-binding protein (CtBP) and MEF2-interacting transcription repressor (MITR) contributes to transcriptional repression of the MEF2 transcription factor”. J. Biol. Chem. 276 (1): 35—9. DOI:10.1074/jbc.M007364200. PMID 11022042.
Fischle W, Dequiedt F, Fillion M, Hendzel MJ, Voelter W, Verdin E (2001). “Human HDAC7 histone deacetylase activity is associated with HDAC3 in vivo”. J. Biol. Chem. 276 (38): 35826—35. DOI:10.1074/jbc.M104935200. PMID 11466315.
Zhou X, Marks PA, Rifkind RA, Richon VM (2001). “Cloning and characterization of a histone deacetylase, HDAC9”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 98 (19): 10572—7. DOI:10.1073/pnas.191375098. PMC 58507. PMID 11535832.
Koipally J, Georgopoulos K (2002). “Ikaros-CtIP interactions do not require C-terminal binding protein and participate in a deacetylase-independent mode of repression”. J. Biol. Chem. 277 (26): 23143—9. DOI:10.1074/jbc.M202079200. PMID 11959865.
Kirsh O, Seeler JS, Pichler A, Gast A, Müller S, Miska E, Mathieu M, Harel-Bellan A, Kouzarides T, Melchior F, Dejean A (2002). “The SUMO E3 ligase RanBP2 promotes modification of the HDAC4 deacetylase”. EMBO J. 21 (11): 2682—91. DOI:10.1093/emboj/21.11.2682. PMC 125385. PMID 12032081.
Mahlknecht U, Schnittger S, Will J, Cicek N, Hoelzer D (2002). “Chromosomal organization and localization of the human histone deacetylase 9 gene (HDAC9)”. Biochem. Biophys. Res. Commun. 293 (1): 182—91. DOI:10.1016/S0006-291X(02)00193-6. PMID 12054582.
Zhang CL, McKinsey TA, Olson EN (2002). “Association of class II histone deacetylases with heterochromatin protein 1: potential role for histone methylation in control of muscle differentiation”. Mol. Cell. Biol. 22 (20): 7302—12. DOI:10.1128/MCB.22.20.7302-7312.2002. PMC 139799. PMID 12242305.
Hoogeveen AT, Rossetti S, Stoyanova V, Schonkeren J, Fenaroli A, Schiaffonati L, van Unen L, Sacchi N (2002). “The transcriptional corepressor MTG16a contains a novel nucleolar targeting sequence deranged in t (16; 21)-positive myeloid malignancies”. Oncogene. 21 (43): 6703—12. DOI:10.1038/sj.onc.1205882. PMID 12242670.
Petrie K, Guidez F, Howell L, Healy L, Waxman S, Greaves M, Zelent A (2003). “The histone deacetylase 9 gene encodes multiple protein isoforms”. J. Biol. Chem. 278 (18): 16059—72. DOI:10.1074/jbc.M212935200. PMID 12590135.

Ссылки

MeSH HDAC9+protein,+human

Данная страница на сайте WikiSort.ru содержит текст со страницы сайта "Википедия".

Если Вы хотите её отредактировать, то можете сделать это на странице редактирования в Википедии.

Если сделанные Вами правки не будут кем-нибудь удалены, то через несколько дней они появятся на сайте WikiSort.ru .

Текст в блоке "Читать" взят с сайта "Википедия" и доступен по лицензии Creative Commons Attribution-ShareAlike; в отдельных случаях могут действовать дополнительные условия.

Другой контент может иметь иную лицензию. Перед использованием материалов сайта WikiSort.ru внимательно изучите правила лицензирования конкретных элементов наполнения сайта.

2019-2025
WikiSort.ru - проект по пересортировке и дополнению контента Википедии

[pmid10523670-1] Wang AH, Bertos NR, Vezmar M, Pelletier N, Crosato M, Heng HH, Th'ng J, Han J, Yang XJ (November 1999). “HDAC4, a human histone deacetylase related to yeast HDA1, is a transcriptional corepressor”. Mol Cell Biol. 19 (11): 7816—27. PMC 84849. PMID 10523670.

[pmid10487760-2] Sparrow DB, Miska EA, Langley E, Reynaud-Deonauth S, Kotecha S, Towers N, Spohr G, Kouzarides T, Mohun TJ (November 1999). “MEF-2 function is modified by a novel co-repressor, MITR”. EMBO J. 18 (18): 5085—98. DOI:10.1093/emboj/18.18.5085. PMC 1171579. PMID 10487760.

[entrez-3] 1 2 Entrez Gene: HDAC9 histone deacetylase 9 (неопр.).

[pmid12242305-4] 1 2 Zhang CL, McKinsey TA, Olson EN (October 2002). “Association of class II histone deacetylases with heterochromatin protein 1: potential role for histone methylation in control of muscle differentiation”. Mol. Cell. Biol. 22 (20): 7302–12. DOI:10.1128/mcb.22.20.7302-7312.2002. PMC 139799. PMID 12242305.

[pmid12590135-5] 1 2 3 Petrie K, Guidez F, Howell L, Healy L, Waxman S, Greaves M, Zelent A (May 2003). “The histone deacetylase 9 gene encodes multiple protein isoforms”. J. Biol. Chem. 278 (18): 16059–72. DOI:10.1074/jbc.M212935200. PMID 12590135.

[pmid10655483-6] Zhou X, Richon VM, Rifkind RA, Marks PA (February 2000). “Identification of a transcriptional repressor related to the noncatalytic domain of histone deacetylases 4 and 5”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 97 (3): 1056–61. DOI:10.1073/pnas.97.3.1056. PMC 15519. PMID 10655483.

[pmid10487761-7] Miska EA, Karlsson C, Langley E, Nielsen SJ, Pines J, Kouzarides T (September 1999). “HDAC4 deacetylase associates with and represses the MEF2 transcription factor”. EMBO J. 18 (18): 5099–107. DOI:10.1093/emboj/18.18.5099. PMC 1171580. PMID 10487761.

[pmid10748098-8] Lemercier C, Verdel A, Galloo B, Curtet S, Brocard MP, Khochbin S (May 2000). “mHDA1/HDAC5 histone deacetylase interacts with and represses MEF2A transcriptional activity”. J. Biol. Chem. 275 (20): 15594–9. DOI:10.1074/jbc.M908437199. PMID 10748098.

[pmid11959865-9] Koipally J, Georgopoulos K (June 2002). “Ikaros-CtIP interactions do not require C-terminal binding protein and participate in a deacetylase-independent mode of repression”. J. Biol. Chem. 277 (26): 23143–9. DOI:10.1074/jbc.M202079200. PMID 11959865.