Сплайсинг белков, или белковый сплайсинг, — внутримолекулярный автокаталитический процесс, происходящий в некоторых белках, при котором внутренняя часть белка (под названием интеин[en]) выщепляется из белка-предшественника с последующим лигированием оставшихся частей. На месте сплайсинга в белке-предшественнике находится цистеин или серин, то есть аминокислота с нуклеофильной боковой группой. Известные в настоящее время реакции сплайсинга не требуют экзогенных кофакторов и источников энергии (например, АТФ или ГТФ). До открытия сплайсинга белков словом «сплайсинг» обозначали сплайсинг пре-мРНК.
История
Сплайсинг белков был открыт двумя группами исследователей (Анраку и Стивенса) в 1990 году. Обе группы открыли белок VMA1 дрожжей Saccharomyces cerevisiae, предшественник вакуолярной H+-АТФазы. Аминокислотная последовательность N- и С-концов VMA1 на 70 % соответствует последовательности вакуолярной H+-АТФазы других организмов, тогда как центральная последовательность на 30 % совпадает с дрожжевой нуклеазой НО.
См. также
Ссылки
- Общий популярный обзор
- Старокадомский П.Л. Теория и механизм сплайсинга//Молекулярная биология, Москва, 2007
- Сплайсинг белков
- Предполагаемый механизм сплайсинга белков
- Protein-splicing mechanism
 |
Это заготовка статьи по молекулярной биологии. Вы можете помочь проекту, дополнив её. |
Данная страница на сайте WikiSort.ru содержит текст со страницы сайта "Википедия".
Если Вы хотите её отредактировать, то можете сделать это на странице редактирования в Википедии.
Если сделанные Вами правки не будут кем-нибудь удалены, то через несколько дней они появятся на сайте WikiSort.ru .