Это существенный компонент комплекса SCF (SKP1-CUL1-F-box-белка) убиквитинлигазы Е3, который выступает посредником в убиквитинировании белков, участвующих в прогрессии клеточного цикла, передаче сигнала и транскрипции. В комплексе SCF он служит в качестве жесткого скэффолда[en], который организует Skp1-F-бокс-белка и субъединицу RBX1. Может способствовать катализу посредством позиционирования субстрата и убиквитин-конъюгирующего фермента[en].
Этот белок является частью комплекса SCF, состоящего из CUL1, RBX1[en], SKP1[en] и SKP2[en]. Является частью комплекса TIP120A[en]/CAND1[en] и RBX1[en]. Взаимодействие денеддилированной формы с TIP120A/CAND1 негативно регулирует ассоциацию с SKP1 в комплексе SCF.
Экспрессируется в легочных фибробластах.
Неддилированный[en] белок усиливает активность убиквитинирования SCF. Денеддилация осуществляется путём его взаимодействия с комплексом сигналосомы COP9 (CSN).
Kipreos ET, Lander LE, Wing JP; et al. (1996). “cul-1 is required for cell cycle exit in C. elegans and identifies a novel gene family”. Cell. 85 (6): 829—39. DOI:10.1016/S0092-8674(00)81267-2. PMID8681378.
Bonaldo MF, Lennon G, Soares MB (1997). “Normalization and subtraction: two approaches to facilitate gene discovery”. Genome Res. 6 (9): 791—806. DOI:10.1101/gr.6.9.791. PMID8889548.
Michel JJ, Xiong Y (1998). “Human CUL-1, but not other cullin family members, selectively interacts with SKP1 to form a complex with SKP2 and cyclin A.”. Cell Growth Differ. 9 (6): 435—49. PMID9663463.
Ng RW, Arooz T, Yam CH; et al. (1998). “Characterization of the cullin and F-box protein partner Skp1”. FEBS Lett. 438 (3): 183—9. DOI:10.1016/S0014-5793(98)01299-X. PMID9827542.
Tan P, Fuchs SY, Chen A; et al. (1999). “Recruitment of a ROC1-CUL1 ubiquitin ligase by Skp1 and HOS to catalyze the ubiquitination of I kappa B alpha”. Mol. Cell. 3 (4): 527—33. DOI:10.1016/S1097-2765(00)80481-5. PMID10230406.
Ohta T, Michel JJ, Schottelius AJ, Xiong Y (1999). “ROC1, a homolog of APC11, represents a family of cullin partners with an associated ubiquitin ligase activity”. Mol. Cell. 3 (4): 535—41. DOI:10.1016/S1097-2765(00)80482-7. PMID10230407.
Marti A, Wirbelauer C, Scheffner M, Krek W (1999). “Interaction between ubiquitin-protein ligase SCFSKP2 and E2F-1 underlies the regulation of E2F-1 degradation”. Nat. Cell Biol. 1 (1): 14—9. DOI:10.1038/8984. PMID10559858.
Hori T, Osaka F, Chiba T; et al. (2000). “Covalent modification of all members of human cullin family proteins by NEDD8”. Oncogene. 18 (48): 6829—34. DOI:10.1038/sj.onc.1203093. PMID10597293.
Morimoto M, Nishida T, Honda R, Yasuda H (2000). “Modification of cullin-1 by ubiquitin-like protein Nedd8 enhances the activity of SCF(skp2) toward p27(kip1)”. Biochem. Biophys. Res. Commun. 270 (3): 1093—6. DOI:10.1006/bbrc.2000.2576. PMID10772955.
Swaroop M, Wang Y, Miller P; et al. (2000). “Yeast homolog of human SAG/ROC2/Rbx2/Hrt2 is essential for cell growth, but not for germination: chip profiling implicates its role in cell cycle regulation”. Oncogene. 19 (24): 2855—66. DOI:10.1038/sj.onc.1203635. PMID10851089.
Senadheera D, Haataja L, Groffen J, Heisterkamp N (2001). “The small GTPase Rac interacts with ubiquitination complex proteins Cullin-1 and CDC23”. Int. J. Mol. Med. 8 (2): 127—33. DOI:10.3892/ijmm.8.2.127. PMID11445862.
Другой контент может иметь иную лицензию. Перед использованием материалов сайта WikiSort.ru внимательно изучите правила лицензирования конкретных элементов наполнения сайта.
2019-2025 WikiSort.ru - проект по пересортировке и дополнению контента Википедии