WikiSort.ru - Не сортированное

Ангиогенин — полипептид, вовлеченный в процесс ангиогенеза (образование новых сосудов). В отличие от других факторов ангиогенеза, ангиогенин обладает ферментативной активностью и его аминокислотная последовательность на 33 % сходна с последовательностью бычьей панкреатической рибонуклеазы (РНК-аза А). Ангиогенин разделяет общие каталитические свойства с рибонуклеазой (разрушает 3'-связь пиримидинов по механизму трансфосфорилирование/гидролиз), но его активность существенно отличается и по величине, и по специфичности.

Хотя ангиогенин содержит те же ключевые остатки аминокислот в активном центре, что и РНК-аза А, он расщеплет стандартные субстраты для РНК-аз в 10⁵ — 10⁶ медленнее, чем панкреатическая рибонуклеаза. Несмотря на эту очевидную слабость, каталитическая активность ангиогенина важна для его биологической роли: замена аминокислот в активном центре параллельно снижает и нуклеазную активность, и стимулирующее влияние на ангиогенеза, а замена, усиливающая ферментативную активность, стимулирует способность индуцировать пролиферацию сосудов.

Ангиогенин также может функционировать в качестве тРНК-специфической нуклеазы, связывающийся с актином на поверхности эндотелиальных клеток. Связавшись ангиогенин подвергается эндоцитозу, затем транслоцируется в ядро, обеспечивая эндотелиальную инвазивность, необходимую для формирования кровеносных сосудов. Ангиогенин индуцирует ангиогенез как в нормальных, так и в опухолевых тканях. Помимо этого он снижает уровень синтеза белка путём гидролиза клеточной тРНК.

Литература

• Saxena SK, Rybak SM, Davey RT; et al. (1992). “Angiogenin is a cytotoxic, tRNA-specific ribonuclease in the RNase A superfamily”. J. Biol. Chem. 267 (30): 21982—6. PMID 1400510.
• Weremowicz S, Fox EA, Morton CC, Vallee BL (1990). “Localization of the human angiogenin gene to chromosome band 14q11, proximal to the T cell receptor alpha/delta locus”. Am. J. Hum. Genet. 47 (6): 973—81. PMID 1978563.
• Weremowicz S, Fox EA, Morton CC, Vallee BL (1991). “The placental ribonuclease inhibitor (RNH) gene is located on chromosome subband 11p15.5”. Genomics. 8 (4): 717—21. DOI:10.1016/0888-7543(90)90260-2. PMID 2276743.
• Shapiro R, Riordan JF, Vallee BL (1986). “Characteristic ribonucleolytic activity of human angiogenin”. Biochemistry. 25 (12): 3527—32. DOI:10.1021/bi00360a008. PMID 2424496.
• Weiner HL, Weiner LH, Swain JL (1987). “Tissue distribution and developmental expression of the messenger RNA encoding angiogenin”. Science. 237 (4812): 280—2. DOI:10.1126/science.2440105. PMID 2440105.
• Bicknell R, Vallee BL (1988). “Angiogenin activates endothelial cell phospholipase C.”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 85 (16): 5961—5. DOI:10.1073/pnas.85.16.5961. PMID 2457905.
• Shapiro R, Vallee BL (1990). “Site-directed mutagenesis of histidine-13 and histidine-114 of human angiogenin. Alanine derivatives inhibit angiogenin-induced angiogenesis”. Biochemistry. 28 (18): 7401—8. DOI:10.1021/bi00444a038. PMID 2479414.
• Bicknell R, Vallee BL (1989). “Angiogenin stimulates endothelial cell prostacyclin secretion by activation of phospholipase A2”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 86 (5): 1573—7. DOI:10.1073/pnas.86.5.1573. PMID 2646638.
• Lee FS, Vallee BL (1989). “Characterization of ribonucleolytic activity of angiogenin towards tRNA”. Biochem. Biophys. Res. Commun. 161 (1): 121—6. DOI:10.1016/0006-291X(89)91569-6. PMID 2730651.
• Lee FS, Vallee BL (1989). “Binding of placental ribonuclease inhibitor to the active site of angiogenin”. Biochemistry. 28 (8): 3556—61. DOI:10.1021/bi00434a061. PMID 2742853.
• Strydom DJ, Fett JW, Lobb RR; et al. (1986). “Amino acid sequence of human tumor derived angiogenin”. Biochemistry. 24 (20): 5486—94. DOI:10.1021/bi00341a031. PMID 2866794.
• Kurachi K, Davie EW, Strydom DJ; et al. (1986). “Sequence of the cDNA and gene for angiogenin, a human angiogenesis factor”. Biochemistry. 24 (20): 5494—9. DOI:10.1021/bi00341a032. PMID 2866795.
• Shapiro R, Vallee BL (1987). “Human placental ribonuclease inhibitor abolishes both angiogenic and ribonucleolytic activities of angiogenin”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 84 (8): 2238—41. DOI:10.1073/pnas.84.8.2238. PMID 3470787.
• Rybak SM, Fett JW, Yao QZ, Vallee BL (1987). “Angiogenin mRNA in human tumor and normal cells”. Biochem. Biophys. Res. Commun. 146 (3): 1240—8. DOI:10.1016/0006-291X(87)90781-9. PMID 3619929.
• Shapiro R, Strydom DJ, Olson KA, Vallee BL (1987). “Isolation of angiogenin from normal human plasma”. Biochemistry. 26 (16): 5141—6. DOI:10.1021/bi00390a037. PMID 3663649.
• Hu GF, Strydom DJ, Fett JW; et al. (1993). “Actin is a binding protein for angiogenin”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 90 (4): 1217—21. DOI:10.1073/pnas.90.4.1217. PMID 7679494.
• Moroianu J, Riordan JF (1994). “Identification of the nucleolar targeting signal of human angiogenin”. Biochem. Biophys. Res. Commun. 203 (3): 1765—72. DOI:10.1006/bbrc.1994.2391. PMID 7945327.
• Moroianu J, Riordan JF (1994). “Nuclear translocation of angiogenin in proliferating endothelial cells is essential to its angiogenic activity”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 91 (5): 1677—81. DOI:10.1073/pnas.91.5.1677. PMID 8127865.
• Acharya KR, Shapiro R, Allen SC; et al. (1994). “Crystal structure of human angiogenin reveals the structural basis for its functional divergence from ribonuclease”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 91 (8): 2915—9. DOI:10.1073/pnas.91.8.2915. PMID 8159679.
• Hu GF, Riordan JF, Vallee BL (1997). “A putative angiogenin receptor in angiogenin-responsive human endothelial cells”. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 94 (6): 2204—9. DOI:10.1073/pnas.94.6.2204. PMID 9122172.

Это заготовка статьи по физиологии. Вы можете помочь проекту, дополнив её.